Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy
NAD+; (forma utleniona)	NADH; (forma zredukowana)
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	kwas [5-(6-aminopuryn-9-ylo)-3,4-dihydroksy-oksolan-2-ylo]metoksy-[[5-(5-karbamoilopirydyn-1-ylo)-3,4-dihydroksy-oksolan-2-ylo]metoksy-oksydo-fosforylo]oksy-fosfinowy
	Inne nazwy i oznaczenia
	koenzym I
	Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C21H27N7O14P2
Masa molowa	663,43 g/mol
Wygląd	biały lub prawie biały proszek, silnie higroskopijny
	Identyfikacja
Numer CAS	53-84-9
PubChem	5892
DrugBank	DB01907
SMILES
	C1=CC(=C[N+](=C1)C2C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O)(O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N
Właściwości
	Rozpuszczalność w wodzie
	752,5 g/l
Temperatura topnienia	140–142 °C
Niebezpieczeństwa
	Karta charakterystyki: dane zewnętrzne firmy Sigma-Aldrich
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według kryteriów GHS; (na podstawie podanej karty charakterystyki).
	Europejskie oznakowanie substancji
	oznakowanie ma znaczenie wyłącznie historyczne
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według europejskich kryteriów; (na podstawie podanej karty charakterystyki).
Numer RTECS	UU3450000
Dawka śmiertelna	LD50 4333 mg/kg (mysz, dootrzewnowo)
	Podobne związki
Podobne związki	dinukleotyd flawinoadeninowy
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
	Multimedia w Wikimedia Commons

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NADH – forma zredukowana, NAD⁺ – forma utleniona) – organiczny związek chemiczny, nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach oddychania komórkowego. Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymów oksydoreduktaz.

Szybkie fakty Nazewnictwo, Wzór sumaryczny ...

Zamknij

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy występuje w organizmach żywych w postaci utlenionej (NAD⁺ i NADP⁺) oraz zredukowanej (NADH i NADPH).

NAD⁺ – forma utleniona
NADP⁺ – 2'-fosforan formy utlenionej
NADH – forma zredukowana
NADPH – 2'-fosforan formy zredukowanej

NAD+/NADH

Cząsteczka NAD jest dinukleotydem składającym się z reszt adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym. Cząsteczka NAD⁺ wiąże jeden proton i dwa elektrony, w wyniku czego reszta amidu kwasu nikotynowego ulega redukcji:

Z kolei forma zredukowana, NADH, jest utleniana na kompleksie I łańcucha oddechowego. W wyniku przenoszenia elektronów przez kolejne elementy łańcucha oddechowego zostaje wytworzony gradient elektrochemiczny zamieniany przez syntazę ATP na energię zmagazynowaną w ATP.

NADP+/NADPH

NADP⁺/NADPH różni się od NAD⁺/NADH obecnością reszty fosforanowej w pozycji 2' pierścienia rybozy nukleotydu adeninowego.

NADP⁺ jest także akceptorem protonu i elektronów w reakcjach redukcji, w ten sposób powstaje NADPH, wytwarzany przez reduktazę ferredoksyna-NADP⁺ w fazie jasnej fotosyntezy. Powstały NADPH wykorzystywany jest do syntezy aldehydu 3-fosfoglicerynowego, który jest prekursorem glukozy w cyklu Calvina.

NADPH wytwarzany jest także w szlaku metabolicznym określanym jako szlak pentozofosforanowy. Jest on następnie zużytkowywany w różnych reakcjach redukcji, głównie w przebiegu biosyntezy kwasów tłuszczowych i cholesterolu.

Wybrane reakcje redukcyjne w organizmie ludzkim z udziałem NADPH

Z zakresu metabolizmu węglowodanów:

redukcja galaktozy do galaktitolu katalizowana przez reduktazę aldozolową^[5],
reakcja katalizowana przez oksydazę NADPH (przejście z tlenu cząsteczkowego do anionorodniku ponadtlenkowego^[6]),
redukcja glutationu^[7],
redukcja FAD w mikrosomalnym cyklu hydroksylacyjnym^[8],
biosynteza długołańcuchowych kwasów tłuszczowych^[9],
redukcja w mikrosomalnym układzie elongazy^[10],
redukcja alfa-ketoglutaranu do izocytrynianu jako wariant (używany przy reakcji katalizowanej przez dwie z trzech izoform enzymu)^[11].

W tym z zakresu syntezy i modyfikacji cholesterolu:

redukcja HMG-CoA do mewalonianu w cytoplazmie^[12],
synteza skwalenu z difosforanu farnezylu^[13],
reakcja katalizowana przez epoksydazę skwalenową (przekształcenie skwalenu w tlenek skwalenu),
przekształcenie tlenku skwalenu w lanosterol,
cztery z pięciu reakcji prowadzących do przemiany lanosterolu w cholesterol^[14],
7α- i 12α-hydroksylacja cholesterolu z kofaktorem witaminą C,
20α- i 22α-hydroksylacja cholesterolu do pregnenolonu^[15].

Z zakresu metabolizmu związków azotowych:

redukcja tioredoksyny potrzebnej do redukcji NDP do dNDP^[16],
redukcja biliwerdyny^[17],
redukcyjne aminowanie alfa-ketoglutaranu do glutaminianu^[18],
synteza sfinganiny z 3-keto-sfinganiny^[19],
redukcja folianu i jego pochodnych,
synteza tlenku azotu,
redukcja uracylu i tyminy^[20].

Zobacz też

dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD)

Przypisy

[1]
GrzegorzG. Góralski GrzegorzG., dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy, [w:] MarzenaM. Popielarska, RobertR. Konieczny, GrzegorzG. Góralski, Słownik szkolny. Biologia, Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2008, s. 75, ISBN 978-83-7435-692-3.
[2]
β-Nicotinamide adenine dinucleotide (nr N8285) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck) na obszar Polski.
[3]
Farmakopea Polska X, Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne, Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2014, s. 4276, ISBN 978-83-63724-47-4.
[4]
Nadide, [w:] PubChem [online], United States National Library of Medicine, CID: 5892 [dostęp 2024-08-21] (ang.).
[5]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 227.
[6]
NADPH Oxidases. MeSH Descriptor Data 2019. [dostęp 2019-07-22]. (ang.).
[7]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 221.
[8]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 123.
[9]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 243.
[10]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 247.
[11]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 181.
[12]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 283.
[13]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 284.
[14]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 285.
[15]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 290.
[16]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 366.
[17]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 346.
[18]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 296.
[19]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 262.
[20]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 371.

Bibliografia

Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera. Warszawa: PZWL, 2012. ISBN 978-83-200-4554-3.

[SSB-1] [1]
GrzegorzG. Góralski GrzegorzG., dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy, [w:] MarzenaM. Popielarska, RobertR. Konieczny, GrzegorzG. Góralski, Słownik szkolny. Biologia, Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2008, s. 75, ISBN 978-83-7435-692-3.

[2] [2]
β-Nicotinamide adenine dinucleotide (nr N8285) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck) na obszar Polski.

[FPX-3] [3]
Farmakopea Polska X, Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne, Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2014, s. 4276, ISBN 978-83-63724-47-4.

[PubChem-4] [4]
Nadide, [w:] PubChem [online], United States National Library of Medicine, CID: 5892 [dostęp 2024-08-21] (ang.).

[5] [5]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 227.

[6] [6]
NADPH Oxidases. MeSH Descriptor Data 2019. [dostęp 2019-07-22]. (ang.).

[7] [7]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 221.

[8] [8]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 123.

[9] [9]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 243.

[10] [10]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 247.

[11] [11]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 181.

[12] [12]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 283.

[13] [13]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 284.

[14] [14]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 285.

[15] [15]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 290.

[16] [16]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 366.

[17] [17]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 346.

[18] [18]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 296.

[19] [19]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 262.

[20] [20]
Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 371.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]