Biosinteza je višestupanjski, enzimski – katalizirani postupak, gdje se supstrati pretvara u složenije proizvode u živim organizmima. U biosintezi, jednostavni spojevi se modificiraju, pretvaraju u druge spojeve ili se spajaju da bi nastale makromolekule. Ovaj proces se često sastoji od metaboličkog puta. Neki od ovih biosintetskih puteva nalaze se unutar jedne ćelijske organele, dok drugi uključuju enzime koji se nalaze unutar više organela. Primjeri ovih biosintetskih puteva uključuju proizvodnju komponenata lipidne membrane i nukleotida. Biosinteza je obično sinonim sa anabolizmom.
Preduvjetni elementi za biosintezu uključuju: prekursorne spojeve, hemijsku energiju (npr. adenozin-trifosfat (ATP) i katalitske enzime koji mogu zahtijevati koenzime (npr. NADH, NADPH). Ovi elementi stvaraju monomere, gradivne blokove za makromolekule. Neke važne biološke makromolekule uključuju: proteine, koji se sastoje od aminokiselinskih monomera spojenih preko peptidnih veza i molekula DNK, koje se sastoje od nukleotida spojenih preko fosfodiesterskih veza.
Do biosinteze dolazi uslijed niza hemijskih reakcija. Da bi se ove reakcije odvijale, potrebni su sljedeći elementi:
- Prekursorski spojevi: su početne molekule ili supstrati u reakciji. Oni se takođe mogu gledati kao reaktanti u datom hemijskom procesu.
- Hemijska energija: može se naći u obliku molekula visoke energije. Ove molekule su potrebne za energetski nepovoljne reakcije. Nadalje, hidroliza ovih spojeva pokreće reakciju naprijed. Molekule visoke energije, poput ATP, imaju tri fosfata. Često se krajnji fosfat odvoji za vrijeme hidrolize i prenese u drugu molekulu.
- Katalitski enzimi: su molekule posebnih proteina, koji kataliziraju reakciju povećavajući brzinu reakcije i smanjujući energiju aktiviranja .
- Koenzimi ili kofaktori: su molekule koje pomažu u hemijskim reakcijama. To mogu biti ioni metala, derivati vitamina kao što su NADH i acetil CoA ili derivati koji nisu od vitamina poput ATP. U slučaju NADH, molekula prenosi vodik, dok acetil CoA prenosi acetilnu grupu, a ATP fosfat.
U najjednostavnijem smislu, reakcije koje se javljaju u biosintezi imaju sljedeći format:
![{\displaystyle {\ce {Reaktant -> [[enzim]] Proizvod}}}](http://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/2f52974767225de9a6ef4512cd16479f1b40f1eb)
Neke su varijacije ove osnovne jednadžbe o kojima će kasnije biti više riječi detaljnije:[2]
- Jednostavni spojevi koji se pretvaraju u druge spojeve, obično kao dio reakcijskog puta u više koraka. Dva primjera ove vrste reakcije javljaju se tokom formiranja nukleinskih kiselina i punjenja aminokacilne tRNK sintetaze tRNK prije translacije. Za neke od ovih koraka potrebna je hemijska energija
- Jednostavni spojevi koji se uz pomoć kofaktora pretvaraju u druge spojeve. Naprimjer, za sintezu fosfolipida potreban je acetil CoA, dok za sintezu druge membranske komponente, sfingolipida, potrebni su NADH i FADH za formiranje okosnice sfingozina. Općenita jednadžba za ove primjere je:
- Jednostavni spojevi koji se udružuju, stvarajući makromolekulu. Naprimjer, masne kiseline se spajaju da bi stvorile fosfolipide. Zauzvrat, fosfolipidi i holesterol međusobno djeluju nekovalentno kako bi formirali lipidni dvosloj. Ova reakcija može se prikazati na sljedeći način:
![{\displaystyle {\ce {{Prekursorna~molekula}+Kofaktor->[][enzim]makromolekula}}}](http://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/7e5aafbc1b3c2ff8d39ec4bfd7aca319504164c3)
Mnogo zamršenih makromolekula sintetizira se u uzorak jednostavnih, ponovljenih struktura.[3] Naprimjer, najjednostavnije strukture lipida su masne kiseline. One su derivati ugljikovodika; sadrže karboksilnogrupnu glavu i ugljikovodični lanac rep. Ove masne kiseline stvaraju veće komponente, koje zauzvrat uključuju nekovalentne interakcije da bi stvorile lipidni dvosloj.[3] Lanci masnih kiselina nalaze se u dvije glavne komponente lipidnih membrana: fosfolipidi i sfingolipidi. Treća glavna membranska komponenta, holesterol, ne sadrži ove jedinice masnih kiselina.[4]
Fosfolipidi
Temelj svih biomembrana sastoji se od dvoslojne strukture fosfolipida. Molekula fosfolipida je amfipatijska; sadrži hidrofilnu polarnu glavu i hidrofobni nepolarni rep. Fosfolipidne glavice međusobno djeluju sa vodenim medijima, dok se repovi ugljikovodika orijentiraju u centar, dalje od vode. Ove posljednje interakcije pokreću dvoslojnu strukturu koja djeluje kao barijera za ione i molekule.[5]
Postoje razni tipovio fosfolipida; shodno tome, putevi njihove sinteze se razlikuju. Međutim, prvi korak u sintezi fosfolipida uključuje stvaranje fosfatidata ili diacilglicerol 3-fosfata na endoplazmatskom retikulumu i vanjskoj mitohondrijskoj membrani Put sinteze nalazi se u nastavku:
Put započinje glicerol 3-fosfatom, koji se pretvara u lizofosfatidat, dodavanjem lanca masnih kiselina koji pruža acil koenzim A.[6] Zatim se lizofosfatidat pretvara u fosfatidat, dodavanjem drugog lanca masnih kiselina, koji doprinosi drugi acil CoA; sve ove korake katalizira enzim glicerol fosfat aciltransferaza.[6] Sinteza fosfolipida nastavlja se u endoplazmatskom retikulumu, a put biosinteze se razlikuje u zavisnosti od komponenata određenog fosfolipida.[6]
Sfingolipidi
Poput fosfolipida, ovi derivati masnih kiselina imaju polarnu glavu i nepolarne repove.[4] Za razliku od fosfolipida, sfingolipidi imaju sfingozinsku kičmu. .[7] Naprimjer, sfingomijelin je dio mijelinske ovojnice nervnih vlakana.[8]
Sfingolipidi nastaju od keramida koji se sastoje od lanca masnih kiselina koji je vezan za amino grupu sfingozinske okosnice. Ovi keramidi se sintetiziraju aciliranjem sfingozina.[8] Biosintetski put sfingozina nalazi se ispod:
Kao što slika označava, tokom sinteze sfingozina, palmitoil CoA i serin prolaze kroz reakciju kondenzacije što rezultira stvaranjem dehidrosfingozina.[9] Ovaj proizvod se zatim redukuje u dihidrosspingozin, koji se pretvara u sfingozin, putem reakcije oksidacije, pomoću FAD-a.[9] Temelj svih biomembrana sastoji se od dvoslojne strukture fosfolipida.[10]
Holesterol
Ovaj lipid pripada klasi molekula zvanih steroli.[4] Steroli imaju četiri srasla prstena i hidroksilnu grupu. Holesterol je posebno važna molekula. Ne samo da služi kao komponenta lipidnih membrana, već je i prekursor nekoliko steroidnih hormona, uključujući kortizol, testosteron i estrogen.[11]
Holesterol se sintetizira iz acetil CoA.[11] Put je prikazan ispod:
Općenitije, ova sinteza odvija se u tri faze, pri čemu se prva događa u citoplazmi, a druga i treća faza u endoplazmatskom retikulumu.[6] Faze su kako:[11]
- 1. Sinteza izopentenil-pirofosfata, "gradivnog bloka" holesterola;
- 2. Stvaranje skvalena, kondenzacijom šest molekula izopentenil fosfata;
- 3. Konverzija skvalena u holesterol putem nekoliko enzimskih reakcija.
Biosinteza nukleotida uključuje enzimski katalizirane reakcije koje supstrat pretvaraju u složenije proizvode.[12] Nukleotidi su gradivni blokovi DNK i RNK. Sastoje se od peteročlanog prstena formiranog od šećera riboze u RNK i dezoksiriboze u DNK; ovi šećeri su povezani sa purinskom ili pirimidinskom bazom glikozidnom vezom i fosfatnom grupom na 5' lokaciji šećera.[13]
Purinski nukleotidi
Sinteza IMP.
DNK nukleotidi adenozin i gvanozin sastoje se od purinske baze koja je glikozidnom vezom vezana za šećer ribozu. U slučaju nukleotida RNK, dezoksiadenozin i dezoksigvnozin, purinske baze vezane su glikozidnom vezom za šećer dezoksiribozu. Bazni purini DNK i RNK nukleotida sintetiziraju se u dvanaestostepenom reakcijskom mehanizmu, prisutnom u većini jednoćelijskih organizama. Viši eukarioti imaju sličan reakcijski mehanizam u deset reakcijskih koraka. Purinske baze se sintetiziraju pretvaranjem fosforibozil-pirofosfata (PRPP) u inozin-monofosfat (IMP), što je prvi ključni međuprodukt u biosintezi purinskih baza.[14] Daljom enzimskom modifikacijom, IMP-a nastaju adenozinske i gvanozinske baze nukleotida.
- Prvi korak u biosintezi purina je reakcija kondenzacije, koju izvodi glutamin-PRPP amidotransferaza. Ovaj enzim prenosi amino grupu iz glutamina u PRPP, formirajući 5-fosforibozilamin. Sljedeći korak zahtijeva aktiviranje glicina dodavanjem fosfatne grupe iz adenozin-trifosfata (ATP).
- GAR sintetaza[15] kondenzira aktivirani glicin na PRPP, formirajući glicinamid-ribonukleotid (GAR).
- GAR transformilaza dodaje formil grupu na amino grupu GAR, formirajući formilglicinamid-ribonukleotid (FGAR).
- FGAR amidotransferaza [16] katalizira dodavanje dušične grupe u FGAR, formirajući formilglicinamidin-ribonukleotid (FGAM).
- FGAM ciklaza katalizira zatvaranje prstena, što uključuje uklanjanje molekule vode, formirajući 5-člani [[imidazolski prsten 5-aminoimidazol ribonukleotida (ZRAK).
- N5-CAIR sintetaza prenosi karboksilnu grupu, formirajući intermedijarni N5-karboksiaminoimidazol-ribonukleotid (N5-CAIR).[17]
- N5-CAIR mutaza preuređuje funkcionalnu grupu karboksila i prenosi je na imidazolni prsten, formirajući karboksiamino-imidazol ribonukleotid (CAIR). Dvostepeni mehanizam nastanka CAIR iz AIR-a uglavnom se nalazi kod jednoćelijskih organizama. Viši eukarioti sadrže enzim AIR karboksilazu,[18] koja prenosi karboksilnu grupu direktno u AIR imidazolni prsten, formirajući CAIR.
- SAICAR sintetaza formira peptidnu vezu između aspartata i dodane karboksilne grupe imidazolskog prstena, formirajući ribonukleotid (SAICAR).
- SAICAR liaza uklanja ugljični skelet dodanog aspartata, ostavljajući amino grupu i formirajući 5-aminoimidazol-4-karboksamid ribonukleotid (AICAR).
- AICAR transformilaza prenosi karbonilnu grupu u AICAR, formirajući N-formilaminoimidazol-4-karboksamid ribonukleotid (FAICAR).
- Posljednji korak uključuje enzim IMP sintaza, koji izvodi zatvaranje purinskog prstena i stvara međuprodukt inozin-monofosfata.[4]
Pirimidinski nukleotidi
Ostale nukleotidne baze DNK i RNK koje su povezane sa šećerom ribozom putem glikozidne veze su timin, citozin i uracil (koji se nalazi samo u RNK). Biosinteza uridin-monofosfata uključuje enzim koji se nalazi u mitohondrijskoj unutrašnjoj membrani i multifunkcionale nzime koji se nalaze u citosolu.[19]
- Prvi korak uključuje enzim karbamoil fosfat sintaza, kombinirajući glutamin sa CO2 u reakciji zavisnoj od ATP-a, da nastane karbamoil-fosfat.
- Aspartat karbamoiltransferaza kondenzira karbamoil-fosfat sa aspartatom da bi se dobio uridosukcinat.
- Dihidroorotaza izvodi zatvaranje prstena, reakciju koja gubi vodu, da bi se formirao dihidroorotat.
- Dihidroorotat-dehidrogenaza, smještena unutar unutrašnje membrane mitohondrija, oksidira dihidroorotat u orotat.
- Orotat fosforibozil hidrolaza (OMP pirofosforilaza) kondenzira orotat sa PRPP da bi se formirao orotidin-5'-fosfat.
- OMP dekarboksilaza katalizira konverziju orotidin-5'-fosfata u UMP.[20]
Nakon sinteze baze uridinskog nukleotida, sintetiziraju se ostale baze, citozin i timin. Biosinteza citozina je reakcija u dva koraka, koja uključuje konverziju UMP u UTP. Dodavanje fosfata na UMP katalizira enzim kinaza. Enzim CTP-sintaza katalizira sljedeći reakcijski korak: pretvaranje UTP u CTP, prenošenjem amino grupe iz glutamina u uridin; ovo formira citozinsku bazu CTP.[21] Mehanizam koji prikazuje reakciju UTP + ATP + glutamin ⇔ CTP + ADP + glutamat je:
Citozin je nukleotid koji je prisutan i u DNK i u RNK. Međutim, uracil se nalazi samo u RNK. Stoga se nakon sinteze UTP mora pretvoriti u deoksi oblik da bi se uklopio u DNK. Ova konverzija uključuje enzim ribonukleozid trifosfat-reduktazu. Na ovu reakciju koja uklanja 2'-OH šećera riboze radi stvaranja deoksiriboze ne utiču baze vezane za šećer. Ova nespecifičnost omogućava ribonukleozid-trifosfat reduktazi pretvarati nukleotid-trifosfate u deoksiribonukleotid, po sličnom mehanizmu.
Za razliku od uracila, timinske baze se uglavnom nalaze u DNK, a ne u RNK. Ćelije obično ne sadrže timinske baze koje su povezane sa šećerima riboze u RNK, što ukazuje da one sintetišu samo timin vezan za deoksiribozu. Enzim timidilat-sintetaza odgovoran je za sintezu ostataka timina iz dUMP u dTMP. Ova reakcija prenosi metil grupu na bazu uracil dUMP-a da bi se stvorio dTMP. Reakcija timidilata sintaze, dUMP + 5,10-metilenetetrahidrofolat ⇔ dTMP + dihidrofolat , prikazano je desno.
Iako postoje razlike između eukariotske i prokariotske sinteze DNK, sljedeći odjeljak označava ključne karakteristike replikacije DNK koje dijele obje grupe organizama.
DNK se sastoji od nukleotida koji su spojeni fosfodiesterskim vezama. Sinteza DNK, koja se odvija u jedru, je polukonzervativni proces, što znači da rezultirajuća molekula DNK sadrži jedan izvorni polulanac iz matične strukture i novi polulanac DNK.[22] Sintezu DNK katalizira porodica DNK-polimeraza koja zahtijeva četiri dezoksinukleozid-trifosfata, lanac šablon i prajmere sa slobodnim 3'OH, koji ugrađuju.[23]
Da bi došlo do replikacije DNK, stvara se replikacijska viljuška enzimima zvanim helikaze, koji odmotavaju spiralu DNK.[23] Topoisomeraza s vilicom za replikaciju uklanja superzavojnice DNK uzrokovane njenim odmotavanjem i jednolančanih DNK-vezujućih proteina održavajući dva jednolančana DNK predloška stabilizirana prije replikacije.[13]
Sintezu DNK inicira RNK-polimeraza primaza, koja stvara RNK prajmer sa slobodnim 3'OH.[23] Ovaj prajmer je vezan za jednolančani DNK obrazac i DNK polimeraza produžava lanac uključivanjem nukleotida; DNK polimeraza također lektorira novosintetizirani lanac DNK
Tokom reakcije polimerizacije, katalizirane DNK-polimerazom, javlja se nukleofilni napad 3'OH rastućeg lanca na najunutrašnjijem fosfornom atomu deoksinukleozid-trifosfata; ovo omogućava nastanak fosfodiesterskog mosta koji veže novi nukleotid i oslobađa pirofosfat.[6]
Tokom replikacije, istovremeno se stvaraju dva tipa niti: vodeći lanac, koji se kontinuirano sintetizira i raste prema replikacijskoj viljišci, i nastajući lanac, koji je napravljen diskontinualno u Okazaki fragmentu, rastu dalje od replikacijske viljuške. Okazaki fragmentima se kovalentno pridružuje DNK-ligaza, da bi se formirao kontinuirani lanac.[22] Da bi se dovršila replikacija DNK, zatim uklanjaju se prajmeri (začetnice) RNK, a nastale praznine zamjenjuju se DNK i spajaju putem DNK-ligaze.[22]
Protein je polimer koji se sastoji od aminokiselina povezanih peptidnim vezama. U prirodi postoji više od 300 aminokiselina od kojih su samo dvadeset, poznatih kao standardne esencijalne aminokiseline, gradivni blokovi za proteine.[24] Samo zelene biljke i većina mikroba mogu sintetizirati svih 20 standardnih aminokiselina, koje su potrebne svim živim vrstama. Sisari mogu sintetizirati samo deset od dvadeset standardnih aminokiselina. Ostale aminokiseline, valin, metionin, leucin, izoleucin, fenilalanin, lizin, treonin i triptofan za odrasle i histidin i arginin za bebe dobijaju se hranom.[25]
Osnovna struktura aminokislina
Opća struktura standardnih aminokiselina uključuje primarnu amino karboksilnu i karboksilnu grupu vezane za a-ugljik. Funkcionalne grupe identificiraju različite aminokiseline. Kao rezultat tri različite grupe povezane sa α-ugljikom, aminokiseline su asimetrične molekule. Za sve standardne aminokiseline, osim glicina, α-ugljik je hiralni centar. U slučaju glicina, α-ugljik ima dva atoma vodka, čime molekuli daje simetriju. Osim prolina, sve aminokiseline pronađene u životu imaju L-izoformne konformacije. Prolin ima funkcionalnu grupu na α-ugljiku, koja tvori prsten sa amino grupom.[24]
Izvori dušika
Jedan od glavnih koraka u biosintezi aminokiselina uključuje ugradnjunje dušične grupe u α-ugljik. U ćelijama postoje dva glavna puta uključivanja dušičnih grupa. Jedan put uključuje enzim glutamin oksoglutarat aminotransferaza (GOGAT) koji uklanja amidnu grupu glutamina i prenosi je na 2-oksoglutarat, stvarajući dvije glutamatne molekule. U ovoj reakciji katalize, glutamin služi kao izvor dušika. Slika koja ilustrira ovu reakciju nalazi se desno.
Drugi put za uključivanje dušika u α-ugljik aminokiselina, koji uključuje enzim glutamat-dehidrogenaza (GDH). GDH je u stanju prenijeti amonijak na 2-oksoglutarat i formirati glutamat. Nadalje, enzim glutamin-sintetaza (GS) je u stanju da prenese amonijak na glutamat i sintetizira glutamin, nadopunjavajući ga.[26]
Sinteza proteina se događa putem procesa koji se naziva translacija.[27] During translation, genetic material called mRNA is read by ribosomes to generate a protein polypeptide chain.[27] Ovaj proces zahtijeva transfernu RNK (tRNK) koja služi kao adapter, veznjem aminokiselina na jednom kraju i interakcijom s iRNK na drugom kraju; potonje uparivanje između tRNK i iRNK osigurava dodavanje ispravne aminokiseline u rastići lanac.[13] Prokariotski (arhjska i bakterijska) transkacija razlikuje se od eukariotske; međutim, dio uglavnom je fokusiran na zajedništvo između ovih grupa organizma.
Dodatna pozadina
Prije nego što započne transkacija, mora se dogoditi vezanje određene aminokiseline za odgovarajuću tRNK. Ovu reakciju, koja se naziva punjenje tRNA, katalizira aminoacil tRNK-sintetaza.[28] Specifična tRNK-sintetaza odgovorna je za prepoznavanje i punjenje određene aminokiseline. Nadalje, ovaj enzim ima posebna područja razlikovanja kako bi se osiguralo pravilno vezanje između tRNK i njoj srodnih aminokiselina. Prvi korak za pridruživanje aminokiseline odgovarajućoj tRNK je stvaranje aminoacil-AMP-a:
Nakon toga slijedi prijenos aminoacilne grupee iz aminoacil-AMP u molekulu tRNK. Rezultirajuća molekula je aminoacil-tRNK:
Kombinacija ova dva koraka, koja oba katalizira aminoacil tRNK-sintetaza, stvara nabijenu tRNK, koja je spremna za dodavanje aminokiselina u rastući polipeptidni lanac.
Pored vezanja aminokiseline, tRNK ima i tri nukleotidne jedinice zvane antikodonske koja uparuju baze sa specifičnim nukleotidnim tripletima na iRNK zvanim kodoni; kodoni kodiraju određenu aminokiselinu.[29] Ova interakcija je moguća zahvaljujući ribosomima, koji služe kao mjesto za sintezu proteina. Ribosom ima tri vezna mjesta za tRNK: aminoacilno mjesto (A-mjesto), peptidilno mjesto (P-mjesto) i izlazno mjesto (E-mjesto).[30]
Brojni su kodoni unutar transkripta iRNK, a vrlo je često da aminokiselinu specificira više od jednog kodona; ovaj se fenomen naziva degeneracija koda.[31] Sveukupno postoje 64 kodona, 61 svaki kod za jednu od 20 aminokiselina, dok preostali kodoni određuju prekid lanca.[31]
Koraci translacije
Kao što je prethodno spomenuto, translacija se odvija u tri faze: inicijacija, elongacija i terminacija.[31]
Prvi korak: Inicijacija
Kompletiranje faze inicijacije ovisi o sljedeća tri događaja:[13]
1. Aktiviranje ribosoma u IRNK; 2. Vezanje napunjene inicijatora tRNK za P-mjesto ribosoma; 3. Pravilno poravnavanje ribosoma sa početnim kodonom iRNK.
Drugi korak 2: Elongacija
Nakon inicijacije, polipeptidni lanac se proširuje interakcijama antikodon: kodon, s tim što ribosom dodaje po jednu aminokiselinu u polipeptidni lanac. Da bi se osiguralo pravilno dodavanje aminokiselina, moraju se desiti sljedeći koraci:[32]
1. Vezanje ispravne tRNK na A mjesto ribosoma;
2. Stvaranje peptidne veze između tRNK na A-mjestu i polipeptidnog lanca vezanog za tRNK na P-mjestu;
3. Translokacija ili povećanje tRNK-iRNK kompleksa za tri nukleotida.
Translokacija "pokreće" tRNK na E-mjestu i prebacuje tRNK s A-mjesta na P-mjesto, ostavljajući A-mjesto slobodno za dolazeću tRNK da doda još jednu aminokiselinu.
Treči korak: Terminacija
Posljednja faza translacije događa se kada stop kodon uđe na A-mjesto [12] Zatim se događaju sljedeći koraci: 1. Prepoznavanje kodona pomoću faktora oslobađanja, što uzrokuje hidrolizu polipeptidnog lanca iz tRNK koji se nalazi na P-mjestu [12]
2. Oslobađanje polipeptidnog lanca ;[31]
3. Disocijacija i "recikliranje" ribosoma za buduće procese translacije [31]
Tabela sažetka ključnih aktera u translaciji nalazi se u nastavku:[12]
| Ključni faktor translacije | Faza T+translacije | Svrha |
|---|---|---|
| tRNK sintetaza | Prije inicijacije | Odgovornost za napon tRNK |
| iRNK | Inicijacija, elongacija, terminacija | Matrica za sintezu proteina koja sadrži regione zvane kodoni, koji kodiraju aminokiseline |
| tRNK | Inicijacija, elongacija, terminacija | Vezanje mjesta ribosomshki A, P, E; parovi baza antikodona s iRNK kodonima, kako bi se osiguralo da je ispravna aminokiselina bude ugrađena u rastući polipeptidni |
| Ribosom | Inicijacija, elongacija, terminacija | Usmjeravanje sinteze proteina i kataliza stvaranja peptidnih veza |
- Lipidi
- Fosofolipidni dvosloj
- Nukleotidi
- DNK
- Replikacija DNK
- Proteinogena aminokiselina
- Kodonska tablica
- Prostaglandin
- Lipidni dvosloj
- VitaminB12
Wikiwand in your browser!
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
