Os proteoglicanos (antes chamados mucoproteínas) son glicoproteínas presentes no tecido conectivo,[1] que están moi glicosiladas, debido a que ao núcleo formado pola proteína están unidas covalentemente unha ou máis cadeas de glicosaminoglicanos (GAG), que poden chegar a cen.[2] O punto de unión máis común entre ambos os compoñentes é un residuo de serina da proteína, ao cal, se une o glicosaminoglicano. No caso do condroitín sulfato, este únese á cadea lateral da serina (enlace por O) por medio dunha ponte tetrasacárida, é dicir, a serina estaría unida a unha cadea de catro azucres e estes ao resto do glicosaminoglicano. Un esquema sería: PROTEÍNA-xilosa-galactosa-galactosa-ácido glicurónico-CONDROITÍN SULFATO. O residuo de serina encóntrase xeralmente formando parte da secuencia -serina-glicina-X-glicina- (onde X pode ser calquera residuo de aminoácido), aínda que non todas as proteínas con esta secuencia teñen un glicosaminoglicano unido. Apártanse deste esquema algúns glicosaminoglicanos como o queratán sulfato, que se une á proteína por un residuo de asparaxina (unión por N) ou noutros casos por un residuo de treonina ou serina (unión por O) [3]. En realidade, case todos os glicosaminoglicanos están unidos a proteínas formando proteoglicanos (unha excepción importante é o ácido hialurónico, que pode aparecer só ou formando grandes agregados). As cadeas son longas, e os polímeros liñais destes carbohidratos están cargados negativamente en condicións fisiolóxicas, debido á presenza de sulfato e ácido urónico. Un proteoglicano pode conter cadeas de distintos glicosaminoglicanos.
Os proteoglicanos son moi diferentes das glicoproteínas típicas, porque estas últimas son xeralmente menores e teñen unha proporción de carbohidrato entre o 1 e o 60% do peso, forman cadeas curtas ramificadas e adoitan conter ácido siálico, pero os proteoglicanos normalmente son maiores, teñen entre un 90 e 95% do peso de carbohidrato, formando cadeas non ramificadas nas que son máis raros os ácidos siálicos.[4]
Os proteoglicanos poden ser categorizados segundo a natureza das cadeas de glicosaminoglicano que leven. Outra forma de clasificalos é polo seu tamaño en kDa.
Os distintos tipos son:
| Glicosaminoglicanos | Proteoglicanos pequenos | Proteoglicanos grandes |
|---|---|---|
| condroitín sulfato/dermatán sulfato | decorina, kDa=36 biglicán, kDa=38 |
versicán, kDa=260-370, presente en moitos tecidos adultos como os vasos sanguíneos e a pel |
| heparán sulfato/condroitín sulfato | testicán, kDa=44 | perlecán, kDa=400-470 |
| condroitín sulfato | neurocán, kDa=136 agrecán, kDa=220, o principal proteoglicano da cartilaxe | |
| queratán sulfato | fibromodulina, kDa=42 lumicán, kDa=38 |
Certos proteoglicanos considéranse membros da "familia de proteoglicanos ricos en leucina pequenos" (SLRP).[5] Entre eles están decorina, biglicán, fibromodulina e lumicán.
Os proteoglicanos son un compoñente principal da matriz extracelular animal, a substancia "de recheo" que hai entre as células. Alí, forman grandes complexos con outros proteoglicanos ou co ácido hialurónico ou con proteínas fibrosas (como o coláxeno). Están tamén implicados na unión a catións como o sodio, potasio e calcio, e á auga, e tamén regulan o movemento de moléculas a través da matriz. Serven como lubricantes. Tamén hai proteoglicanos de membrana. As evidencias tamén mostran que poden afectar á actividade e estabilidade das proteínas e a sinalización de moléculas na matriz. Poden unirse a citocinas e diversos factores e os proteoglicanos de membrana poden funcionar como receptores [3]. As funcións individuais dos proteoglicanos poden ser atribuídas tanto ao seu núcleo proteico coma ao glicosaminoglicano.
O compoñente proteico dos proteoglicanos é sintetizado polo ribosomas e translocado ao lume do retículo endoplasmático rugoso, e é enviado ao aparato de Golgi. A glicosilación do proteoglicano ten lugar no aparato de Golgi en varios pasos encimáticos. Primeiro, únese o tetrasacárido á cadea lateral da serina da proteína azucre por azucre por glicosil transferases. Despois engádense os azucres do glicosaminoglicano por reaccións de transferase, sulfatación e epimerización. O proteoglicano completo é despois exportado en vesículas secretoras á matriz extracelular da célula.
A incapacidade de degradar proteoglicanos e glicosaminoglicanos é característica de certo grupo de trastornos xenéticos, chamados mucopolisacaridoses. A inactividade de encimas lisosómicos específicos que normalmente degradan glicosaminoglicanos orixina a acumulación destes nas células, o que causa diversos síntomas.
Wikiwand in your browser!
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
