Glicosilación
From Wikipedia, the free encyclopedia
From Wikipedia, the free encyclopedia
A glicosilación é a reacción na cal un carbohidrato, que funciona como doante de glicosilo, únese a un grupo hidroxilo ou outro grupo funcional doutra molécula, que é o aceptor de glicosilo. En bioloxía a glicosilación refírese en particular ao proceso encimático que une glicanos a proteínas, lípidos, ou outras moléculas orgánicas (ver glicósido). A glicosilación é unha forma de modificación postraducional e cotraducional. Os glicanos realizan varios papeis estruturais e funcionais nas proteínas segregadas e de membrana.[1] A maioría das proteínas sintetizadas no retículo endoplasmático rugoso (RER) sofren glicosilación. É un proceso específico de sitio dirixido por encimas, que se diferencia da reacción química non encimática chamada glicación. A glicosilación está tamén presente no citoplasma e núcleo como unha modificación O-GlcNAc. A aglicosilación, é unha característica dos antibióticos obtidos por enxeñaría para saltarse a glicosilación.[2][3] Poden orixinarse cinco clases de glicanos:
A glicosilación é o proceso polo cal un azucre está unido covalentemente a unha proteína diana. Esta modificación desempeña varias funcións.[4] Por exemplo, algunhas proteínas non se pregan correctamente a non ser que sexan glicosiladas.[1] Noutros casos, as proteínas non son estables a menos que conteñan polisacáridos unidos a un nitróxeno da amida de certas asparaxinas. Neste caso a glicosilación non é estritamente necesaria para o correcto pregamenteo, pero a proteína non glicosilada degrádase rapidamente. A glicosilación tamén xoga un papel na adhesión célula-célula (un mecanismo empregado polas células do sistema inmunitario) que se fai por medio de proteínas que se unen a azucres chamadas lectinas, que recoñecen restos de carbohidratos específicos.[1]
A glicosilación incrementa a diversidade das proteínas no proteoma, porque case todos os aspectos da glicosilación poden ser modificados, incluíndo:
Hai varios mecanismos de glicosilación, aínda que a maioría comparten varias características. Son:[1]
A glicosilación ligada a N ou N-glicosilación é o tipo máis común de enlace glicosídico nas proteínas e é importante para o pregamento dalgunhas proteínas eucarióticas e para a unión célula-célula e célula-matriz extracelular. A N-glicosilación ocorre en eucariotas no lume do retículo endoplasmático e tamén é común en arqueas, pero é moi rara en bacterias.
A glicosilación ligada a O ou O-glicosilación é unha forma de glicosilación que ocorre en eucariotas no aparato de Golgi,[6] pero tamén se dá en arqueas e bacterias.
Coñécese glicanos de fosfoserina con xilosa, fucosa, manosa, e N-acetilglicosamina (GlcNAc). A fucosa e N-acetilglicosamina atopáronse só en Dictyostelium discoideum, a manosa en Leishmania mexicana, e a xilosa en Trypanosoma cruzi. A manosa atopouse tamén recentemente nun vertebrado, o rato Mus musculus, no receptor da laminina da superficie celular alfa distroglicano4. Suxeriuse que este raro descubrimento podería estar ligado ao feito de que o alfa distroglicano está moi conservado desde os vertebrados inferiores aos mamíferos.[7]
A C-manosilación prodúcese cando se engade un azucre manosa ao primeiro residuo de triptófano na secuencia W-X-X-W (onde W indica triptófano e X é calquera aminoácido). As trombospondinas son unhas das proteínas máis comunmente modificadas en átomos de carbono, aínda que esta forma de glicosilación aparece noutras moléculas tamén. A C-manosilación é pouco usual porque o azucre está ligado a un carbono en vez de a un átomo máis reactivo como o nitróxeno ou ao oxíxeno. Recentemente, determinouse a primeira estrutura cristalina dunha proteína que contén este tipo de glicosilación, o compoñente 8 do complemento humano (PDB 3OJY).
Unha forma especial de glicosilación é a formación dunha áncora GPI. Neste tipo de glicosilación únese unha proteína a unha áncora lipídica por medio dunha cadea de glicano. (Ver tamén prenilación.)
Coñécense uns 40 trastornos de glicosilación en humanos.[8] Poden dividirse en catro grupos: trastornos de N-glicosilación de proteínas, trastornos de O-glicosilación de proteínas, trastornos de glicosilación de lípidos, e trastornos doutras vías de glicosilación e de múltiples vías de glicosilación. Non se coñecen tratamentos efectivos para ningún destes trastornos. O 80% deles afectan ao sistema nervioso.
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.