„Sami“ hemoglobin koji cirkuliše „sam“ u krvnoj plazmi (koji se naziva „slobodni hemoglobin“, za razliku od hemoglobina koji se nalazi u crvenim krvnim zrncima i cirkuliše sa njima.) uskoro će se oksidirati u met-hemoglobin koji se zatim dalje razdvaja u „slobodni“ hem, zajedno sa globinskim lancem. Slobodni hem će se tada oksidirati u slobodni methem i prije ili kasnije će hemopeksin doći da veže slobodni met-hem zajedno, formirajući kompleks met-hema i hemopeksina, nastavljajući svoje putovanje u cirkulaciji sve dok ne stigne do receptora, npr. kao što je CD91, na hepatocitima ili makrofagima unutar slezene, jetre i koštane srži.
Dolazak hemopeksina i naknadno vezivanje za slobodni hem, ne samo da sprečava prooksidantne i proupalne efekte hema, već i podstiče detoksikaciju slobodnog hema.
Cai i Law (1986) pripremili su cDNA klon za hemopeksin, analizom Southern blot hibrida čovjeka/hrčka koji sadrže različite kombinacije ljudskih hromosoma, dodelili su HPX gen ljudskom hromosomu 11. Law et. al. (1988) dodelili su HPX gen 11p15.5-p15.4, istoj lokaciji kao i kompleks gena beta-globina pomoću in situ hibridizacije.[12]
Hemopeksin veže hem sa najvećim afinitetom od bilo kojeg poznatog proteina. Njegova glavna funkcija je čišćenje hema koji se oslobađa ili gubi putem prometa hemskih proteini kao što je hemoglobin i tako štiti tijelo od oksidacijskog oštećenja koje slobodni hem može uzrokovati. Osim toga, hemopeksin oslobađa svoju ligandsku vezu za internalizaciju nakon interakcije sa CD91.[13] Hemopexin čuva tjelesno gvožđe.[9] Hemopeksin-ovisni unos vanćelijskog hema može dovesti do deaktivacije represije Bach1, što dovodi do transkripcijske aktivacije antioksidantnog hemskog gena oksigenaze-1. Hemoglobin, haptoglobin (Hp) i Hx se povezuju s lipoproteinom visoke gustine (HDL) i utiču na upalna svojstva HDL-a.[14] Hemopeksin može smanjiti regulaciju angiotenzina II tipa 1 receptora (AT1-R) in vitro[].[15]
Prevladavajući izvor cirkulirajućeg hemopeksina je jetra s koncentracijom u plazmi od 1–2mg/ml.[16] Nivo hemopeksina u serumu odražava koliko je hema prisutno u krvi. Stoga, nizak nivo hemopeksina ukazuje da je došlo do značajne degradacije spojeva koje sadrže hem. Nizak nivo hemopeksina je jedna od dijagnostičkih karakteristika unutarvaskularnehemolitske anemije.[17] Hemopeksin je uključen u kardiovaskularnu bolest, sepsni šok, ishemijsku ozljedu mozga i eksperimentalni autoimunski encefalomijelitis.[18] The circulating level of hemopexin is associated with prognosis in patients with septic shock.[18]
HPX se proizvodi u mozgu.[19]Delecija gena HPX može pogoršati ozljedu mozga praćenu hemoglobinom bez strome i unutarcerebralno krvarenje.[20] Visok nivo hemopeksina u moždanomoždinskojoj tečnosti povezan je sa lošim ishodom nakon subarahnoidnog krvarenja.[19]
Cirkulirajući hemopeksin može modulirati kod pacijenata i kod miševa antraciklinom izazvanu kardiotoksičnost (npr. srčana insuficijencija).[21]
Tolosano E, Altruda F (april 2002). "Hemopexin: structure, function, and regulation". DNA and Cell Biology. 21 (4): 297–306. doi:10.1089/104454902753759717. PMID12042069.
Krikken JA, Lely AT, Bakker SJ, Borghuis T, Faas MM, van Goor H, Navis G, Bakker WW (mart 2013). "Hemopexin activity is associated with angiotensin II responsiveness in humans". Journal of Hypertension. 31 (3): 537–41, discussion 542. doi:10.1097/HJH.0b013e32835c1727. PMID23254305. S2CID23501030.
Liu J, Lane S, Lall R, Russo M, Farrell L, Debreli Coskun M, etal. (decembar 2022). "Circulating hemopexin modulates anthracycline cardiac toxicity in patients and in mice". Science Advances. 8 (51): eadc9245. doi:10.1126/sciadv.adc9245. PMC9788780Provjerite vrijednost parametra |pmc= (pomoć). PMID36563141Provjerite vrijednost parametra |pmid= (pomoć).
Morgan WT, Muller-Eberhard U, Lamola AA (januar 1978). "Interaction of rabbit hemopexin with bilirubin". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure. 532 (1): 57–64. doi:10.1016/0005-2795(78)90447-6. PMID620056.
Law ML, Cai GY, Hartz JA, Jones C, Kao FT (juli 1988). "The hemopexin gene maps to the same location as the beta-globin gene cluster on human chromosome 11". Genomics. 3 (1): 48–52. doi:10.1016/0888-7543(88)90158-9. PMID3220477.
Morris CM, Candy JM, Edwardson JA, Bloxham CA, Smith A (januar 1993). "Evidence for the localization of haemopexin immunoreactivity in neurones in the human brain". Neuroscience Letters. 149 (2): 141–4. doi:10.1016/0304-3940(93)90756-B. PMID8474687. S2CID24743139.
Miller YI, Smith A, Morgan WT, Shaklai N (oktobar 1996). "Role of hemopexin in protection of low-density lipoprotein against hemoglobin-induced oxidation". Biochemistry. 35 (40): 13112–7. doi:10.1021/bi960737u. PMID8855948.
Grinberg LN, O'Brien PJ, Hrkal Z (juli 1999). "The effects of heme-binding proteins on the peroxidative and catalatic activities of hemin". Free Radical Biology & Medicine. 27 (1–2): 214–9. doi:10.1016/S0891-5849(99)00082-9. PMID10443938.
Nakajima S, Moriyama T, Hayashi H, Sakata I, Nakae Y, Takemura T (februar 2000). "Hemopexin as a carrier protein of tumor-localizing Ga-metalloporphyrin-ATN-2". Cancer Letters. 149 (1–2): 221–6. doi:10.1016/S0304-3835(99)00367-5. PMID10737728.
Shipulina N, Smith A, Morgan WT (april 2000). "Heme binding by hemopexin: evidence for multiple modes of binding and functional implications". Journal of Protein Chemistry. 19 (3): 239–48. doi:10.1023/A:1007016105813. PMID10981817. S2CID45510572.
Glikoproteini su složene bjelančevine koje, uz proteinsku komponentu, sadrže i oligosaharidne lance (glikane). Šećerna komponenta se kovalentno veže za bočne polipeptidne lance. Ta veza se ostvaruje tokom kotranslacijskih ili posttranslacijskih modifikacija. Ovaj proces se označava terminom glikozilacija, kroz koju često prolaze izlučevinski ekstracelularni proteini. Vanjski segmenti proteina čiji su segmenti u ekstracelularnom prostoru su također glikozirani.
Šećerna grupa ili grupe pomažu savijanje ili održavanje stabilnosti proteina.
Glikoproteini su široko rasprostranjeni u žjezdanim tkivimaživotinja koja sintetiziraju sekrete i ekskrete.[3] Osobito značajne integracijske membranski komponente, koje učestvuju u međućelijskim interakcijama. Formiraju se i u citosolu, ali su njihove funkcije i način formiraja, kao i moguće modifikacije manje poznati. Komponente su mnogih tkivnih antigen]a ((krvnih grupa, npr.)