Cysteina

Cysteina (skrót: Cys lub C^[5]) – organiczny związek chemiczny z grupy endogennych aminokwasów kodowanych, wchodzi w skład wielu białek. Wraz z homocysteiną i metioniną tworzy grupę aminokwasów siarkowych (cysteina jest najprostszym z nich)^[1].

L-Cysteina

Nazewnictwo Nomenklatura systematyczna (IUPAC) kwas (2R)-2-amino-3-sulfanylopropanowy Inne nazwy i oznaczenia kwas (2R)-2-amino-3-merkaptopropanowy kwas 2-amino-3-tiopropanowy[1] skrót: Cys lub C
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C3H7NO2S
Masa molowa	121,16 g/mol
Identyfikacja
Numer CAS	52-90-4
PubChem	5862
DrugBank	DB00151
SMILES C(C(C(=O)O)N)S
InChI InChI=1S/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1 InChIKey XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N
Właściwości Rozpuszczalność w wodzie łatwo[2] w innych rozpuszczalnikach etanol: łatwo[2] kwas octowy: łatwo[2] aceton: praktycznie nierozpuszczalny[2] Temperatura topnienia 220 °C (rozkład)[3] Punkt izoelektryczny 5,05
Niebezpieczeństwa Karta charakterystyki: dane zewnętrzne firmy Sigma-Aldrich [dostęp 2011-06-22] Globalnie zharmonizowany system klasyfikacji i oznakowania chemikaliów Na podstawie podanego źródła[3] Uwaga Zwroty H H302 Zwroty P brak zwrotów P Europejskie oznakowanie substancji oznakowanie ma znaczenie wyłącznie historyczne Na podstawie podanego źródła[3] Szkodliwy (Xn) Zwroty R R22 Zwroty S brak zwrotów S NFPA 704 Na podstawie podanego źródła[4] 0 1 0   Numer RTECS HA1600000 Dawka śmiertelna LD50 1890 mg/kg (szczur, doustnie)[3]
Podobne związki
Podobne związki	selenocysteina
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Budowa cząsteczki

Cząsteczka cysteiny zawiera grupę tiolową (–SH), dzięki której jest zdolna do tworzenia mostków disiarczkowych – jednego z czynników wpływających na trzeciorzędową strukturę białek. Obecność grupy tiolowej przy trzecim atomie węgla (β) ma wpływ na konfigurację absolutną centrum stereogenicznego cząsteczki, które przyjmuje konfigurację R dla naturalnie występującego izomeru szeregu L. Cysteina jest jedynym spośród 20 naturalnie występujących L-aminokwasów białkowych o konfiguracji absolutnej R atomu węgla α. Pozostałe aminokwasy białkowe mają konfigurację S na tym atomie węgla.

Występowanie

Cysteina występuje głównie w białkach zbóż oraz kukurydzy.

Biosynteza

Aminokwas ten powstaje w reakcji transsulfurylacji (przeniesienia atomu) siarki z metioniny na serynę z udziałem cząsteczki ATP.

Właściwości

W produktach żywnościowych cysteina i metionina mogą się utleniać do sulfoksydu i sulfonu metioniny oraz do kwasu cysteinowego (tj. 3-sulfoalaniny).

Formą utlenioną cysteiny jest cystyna.

Znaczenie biologiczne

Cysteina po dekarboksylacji jako cysteamina znajduje się w koenzymie A, a jej grupa tiolowa jest grupą czynną tego koenzymu, biorącego udział w wielu reakcjach, m.in. w przenoszeniu dwuwęglowych grup acylowych, w biosyntezie kwasów tłuszczowych, a także licznych estrów i amidów oraz w przemianach katabolicznych.

Cysteina wchodzi w skład tripeptydu glutationu (γ-glutamylo-cysteinylo-glicyny), w którym jej grupa tiolowa jest grupą czynną w reakcjach redoks. Utlenienie i dekarboksylacja cysteiny prowadzi do powstania tauryny wchodzącej w skład soli kwasów żółciowych.

Zastosowanie

Dostosowanie zawartości aminokwasów niezbędnych w dawce do zapotrzebowania (zbilansowanie aminokwasów) dotyczy zazwyczaj czterech z nich: lizyny, metioniny (lub metioniny + cysteiny), treoniny i tryptofanu. Niedostateczną ilość jednego lub paru z tych aminokwasów w paszy dla zwierząt hodowlanych uzupełnia się, podwyższając poziom białka lub dodając preparaty aminokwasów krystalicznych (czystych).

Polskie normy żywienia świń zalecają stosunek lizyny do metioniny z cysteiną, treoniny i do tryptofanu jak 100:60:62:18. W żywieniu trzody chlewnej w Stanach Zjednoczonych zalecany stosunek tych aminokwasów wynosi odpowiednio: 100:57:66:18 (NRC, 1998, żywienie do woli)^[6].

Jej pochodna N-acetylocysteina jest wykorzystywana w medycynie przy zatruciach paracetamolem i jako środek mukolityczny (ułatwiający odkrztuszanie) np. w mukowiscydozie albo rozedmie.