Metionina

Metionina (skróty: Met, M) – organiczny związek chemiczny z grupy podstawowych aminokwasów białkowych. Jest obojętna elektrycznie. Obok cysteiny jest jednym z dwóch aminokwasów zawierających siarkę. Występuje w dużych ilościach w kazeinie mlekowej, białku jaj^[1]. Naturalnie występująca metionina ma zazwyczaj konfigurację L.

Nie mylić z: metonimia.

Metionina

L-metionina D-metionina
Nazewnictwo Nomenklatura systematyczna (IUPAC) kwas 2-amino-4-(metylotio)butanowy Inne nazwy i oznaczenia skróty: Met, M
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C5H11NO2S
Inne wzory	HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3
Masa molowa	149,21 g/mol
Wygląd	bezbarwne płatki[1]
Identyfikacja
Numer CAS	63-68-3 (enancjomer L) 348-67-4 (enancjomer D) 59-51-8 (racemat, tj. DL-metionina lub (±)-metionina)
PubChem	876
DrugBank	DB13972
SMILES CSCC[C@H](N)C(O)=O
Właściwości Gęstość 1,34 g/cm³; ciało stałe Rozpuszczalność w wodzie 48 g/dm³ Temperatura rozkładu 280 °C[2] Kwasowość (pKa) pKCOOH 2,17[3] Zasadowość (pKb) pKNH+ 3 9,27[3] Punkt izoelektryczny 5,74[3]
Podobne związki
Podobne związki	selenometionina
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Należy do aminokwasów niezbędnych dla człowieka (nie może być syntetyzowana w organizmie człowieka i musi być dostarczana z pożywieniem). Uczestniczy w wielu reakcjach metylacji (S-adenozylometionina), a także w reakcjach metabolicznych, dostarczając grupy siarkowej. Nie tworzy mostków siarczkowych −S−S−, gdyż nie ma grup tiolowych −SH.

Metionina jest jednym z dwóch (obok tryptofanu) aminokwasów posiadających tylko jeden kodon – kodowana jest przez trójkę AUG^[a]. Jest to kodon o szczególnym znaczeniu, ponieważ jest odczytywany przez rybosom jako miejsce startu translacji – w efekcie u eukariontów metionina jest wbudowywana w koniec aminowy, jako pierwsza reszta aminokwasowa wszystkich białek^[5]. U prokariontów analogicznie pierwszą resztą aminokwasową jest N-formylometionina, która jednak zwykle jest usuwana w procesie modyfikacji potranslacyjnej^[6]. Reszty metioniny znajdujące się wewnątrz sekwencji aminokwasowej wbudowywane są z wykorzystaniem innego tRNA niż reszty inicjujące łańcuch^[7].

Degradacja metioniny jest upośledzona w następujących chorobach metabolicznych: homocystynuria^[8], złożona kwasica malonowa i metylomalonowa^[9], kwasica metylomalonowa i kwasica propionowa^[10].

Metionina jest również prekursorem biosyntezy fitohormonu etylenu, szczególnie w trakcie dojrzewania owoców oraz w reakcji roślin na stres.

DL-Metionina jest stosowana jako dodatek do pasz w celu podniesienia ich wartości odżywczej (podobnie jak lizyna). Roczna światowa produkcja DL-metioniny wyniosła w 2005 r. 600 tys. ton (trzecie miejsce po kwasie glutaminowym i lizynie), a L-metioniny – 400 ton^[11].

Uwagi

1. W mitochondriach ssaków metioninę koduje AUA^[4].

Przypisy

1. Podręczny słownik chemiczny, RomualdR. Hassa (red.), JanuszJ. Mrzigod (red.), JanuszJ. Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 243, ISBN 83-7183-240-0.
2. DL-Methionine (nr M9500) w katalogu produktów Sigma-Aldrich (Merck). [dostęp 2010-12-05].
3. CRC Handbook of Chemistry and Physics, David R.D.R. Lide (red.), wyd. 83, Boca Raton: CRC Press, 2002, s. 7-1, ISBN 978-0-8493-1556-5 (ang.).
4. Robert KincaidR.K. Murray Robert KincaidR.K., Daryl K.D.K. Granner Daryl K.D.K., Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W., Biochemia Harpera ilustrowana, wyd. VI uaktualnione, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 440, ISBN 978-83-200-3573-5.
5. Eukaryotic Translation, [w:] Mary K.M.K. Campbell Mary K.M.K., Shawn O.S.O. Farrell Shawn O.S.O., Biochemistry, wyd. 7, Brooks/Cole, Cengage Learning, 2013, s. 342, ISBN 0-8400-6858-1.
6. Prokaryotic Translation, [w:] Mary K.M.K. Campbell Mary K.M.K., Shawn O.S.O. Farrell Shawn O.S.O., Biochemistry, wyd. 7, Brooks/Cole, Cengage Learning, 2013, s. 332, ISBN 0-8400-6858-1.
7. Robert KincaidR.K. Murray Robert KincaidR.K., Daryl K.D.K. Granner Daryl K.D.K., Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W., Biochemia Harpera ilustrowana, wyd. VI uaktualnione, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 447, ISBN 978-83-200-3573-5.
8. JohnJ. Allen JohnJ. i inni, Plasma methionine concentrations and incidence of hypermethioninemic encephalopathy during infancy in a large cohort of 36 patients with classical homocystinuria in the Republic of Ireland, „JIMD Reports”, 47 (1), 2019, s. 41–46, DOI: 10.1002/jmd2.12029, PMID: 31240166, PMCID: PMC6498867 [dostęp 2023-06-24] (ang.).
9. IriniI. Manoli IriniI., Jennifer L.J.L. Sloan Jennifer L.J.L., Charles P.Ch.P. Venditti Charles P.Ch.P., Isolated Methylmalonic Acidemia, [w:] M.P.M.P. Adam i inni red., GeneReviews, Seattle (WA): University of Washington, Seattle, 1993, PMID: 20301409 [dostęp 2023-06-24].??? Brak numerów stron w książce
10. G.N.G.N. Thompson G.N.G.N. i inni, Sources of propionate in inborn errors of propionate metabolism, „Metabolism”, 39 (11), 1990, s. 1133–1137, DOI: 10.1016/0026-0495(90)90084-P, PMID: 2233273 [dostęp 2023-06-24] (ang.).
11. KarlheinzK. Drauz KarlheinzK. i inni, Amino Acids, [w:] Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley‐VCH, 2006, s. 48, DOI: 10.1002/14356007.a02_057 (ang.).

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

Kontrola autorytatywna (grupa stereoizomerów):

• LCCN: sh85084391
• BnF: 12152818d
• BNCF: 20748
• NKC: ph180721
• J9U: 987007529209605171

Encyklopedie internetowe:

• Britannica: science/methionine
• SNL: metionin
• Catalana: 0123319
• DSDE: methionin