Metionina

Metionina
L-metionina	D-metionina
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	kwas 2-amino-4-(metylotio)butanowy
	Inne nazwy i oznaczenia
	skróty: Met, M
	Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C5H11NO2S
Inne wzory	HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3
Masa molowa	149,21 g/mol
Wygląd	bezbarwne płatki
	Identyfikacja
Numer CAS	63-68-3 (enancjomer L); 348-67-4 (enancjomer D); 59-51-8 (racemat, tj. DL-metionina lub (±)-metionina)
PubChem	876
DrugBank	DB13972
SMILES
	CSCC[C@H](N)C(O)=O
Właściwości
	Gęstość
	1,34 g/cm³; ciało stałe
	Rozpuszczalność w wodzie
	48 g/dm³
Temperatura rozkładu	280 °C
Kwasowość (pKa)	pKCOOH 2,17
Zasadowość (pKb)	pKNH+; 3 9,27
Punkt izoelektryczny	5,74
	Podobne związki
Podobne związki	selenometionina
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
	Multimedia w Wikimedia Commons

Metionina (skróty: Met, M) – organiczny związek chemiczny z grupy podstawowych aminokwasów białkowych. Jest obojętna elektrycznie. Obok cysteiny jest jednym z dwóch aminokwasów zawierających siarkę. Występuje w dużych ilościach w kazeinie mlekowej, białku jaj^[1]. Naturalnie występująca metionina ma zazwyczaj konfigurację L.

Szybkie fakty Nazewnictwo, Wzór sumaryczny ...

Zamknij

Należy do aminokwasów niezbędnych dla człowieka (nie może być syntetyzowana w organizmie człowieka i musi być dostarczana z pożywieniem). Uczestniczy w wielu reakcjach metylacji (S-adenozylometionina), a także w reakcjach metabolicznych, dostarczając grupy siarkowej. Nie tworzy mostków siarczkowych −S−S−, gdyż nie ma grup tiolowych −SH.

Metionina jest jednym z dwóch (obok tryptofanu) aminokwasów posiadających tylko jeden kodon – kodowana jest przez trójkę AUG^[a]. Jest to kodon o szczególnym znaczeniu, ponieważ jest odczytywany przez rybosom jako miejsce startu translacji – w efekcie u eukariontów metionina jest wbudowywana w koniec aminowy, jako pierwsza reszta aminokwasowa wszystkich białek^[5]. U prokariontów analogicznie pierwszą resztą aminokwasową jest N-formylometionina, która jednak zwykle jest usuwana w procesie modyfikacji potranslacyjnej^[6]. Reszty metioniny znajdujące się wewnątrz sekwencji aminokwasowej wbudowywane są z wykorzystaniem innego tRNA niż reszty inicjujące łańcuch^[7].

Degradacja metioniny jest upośledzona w następujących chorobach metabolicznych: homocystynuria^[8], złożona kwasica malonowa i metylomalonowa^[9], kwasica metylomalonowa i kwasica propionowa^[10].

Metionina jest również prekursorem biosyntezy fitohormonu etylenu, szczególnie w trakcie dojrzewania owoców oraz w reakcji roślin na stres.

DL-Metionina jest stosowana jako dodatek do pasz w celu podniesienia ich wartości odżywczej (podobnie jak lizyna). Roczna światowa produkcja DL-metioniny wyniosła w 2005 r. 600 tys. ton (trzecie miejsce po kwasie glutaminowym i lizynie), a L-metioniny – 400 ton^[11].

[a]
W mitochondriach ssaków metioninę koduje AUA^[4].

[1]
Podręczny słownik chemiczny, RomualdR. Hassa (red.), JanuszJ. Mrzigod (red.), JanuszJ. Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 243, ISBN 83-7183-240-0.
[2]
DL-Methionine (nr M9500) w katalogu produktów Sigma-Aldrich (Merck). [dostęp 2010-12-05].
[3]
CRC Handbook of Chemistry and Physics, David R.D.R. Lide (red.), wyd. 83, Boca Raton: CRC Press, 2002, s. 7-1, ISBN 978-0-8493-1556-5 (ang.).
[4]
Robert KincaidR.K. Murray Robert KincaidR.K., Daryl K.D.K. Granner Daryl K.D.K., Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W., Biochemia Harpera ilustrowana, wyd. VI uaktualnione, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 440, ISBN 978-83-200-3573-5.
[5]
Eukaryotic Translation, [w:] Mary K.M.K. Campbell Mary K.M.K., Shawn O.S.O. Farrell Shawn O.S.O., Biochemistry, wyd. 7, Brooks/Cole, Cengage Learning, 2013, s. 342, ISBN 0-8400-6858-1.
[6]
Prokaryotic Translation, [w:] Mary K.M.K. Campbell Mary K.M.K., Shawn O.S.O. Farrell Shawn O.S.O., Biochemistry, wyd. 7, Brooks/Cole, Cengage Learning, 2013, s. 332, ISBN 0-8400-6858-1.
[7]
Robert KincaidR.K. Murray Robert KincaidR.K., Daryl K.D.K. Granner Daryl K.D.K., Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W., Biochemia Harpera ilustrowana, wyd. VI uaktualnione, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 447, ISBN 978-83-200-3573-5.
[8]
JohnJ. Allen JohnJ. i inni, Plasma methionine concentrations and incidence of hypermethioninemic encephalopathy during infancy in a large cohort of 36 patients with classical homocystinuria in the Republic of Ireland, „JIMD Reports”, 47 (1), 2019, s. 41–46, DOI: 10.1002/jmd2.12029, PMID: 31240166, PMCID: PMC6498867 [dostęp 2023-06-24] (ang.).
[9]
IriniI. Manoli IriniI., Jennifer L.J.L. Sloan Jennifer L.J.L., Charles P.Ch.P. Venditti Charles P.Ch.P., Isolated Methylmalonic Acidemia, [w:] M.P.M.P. Adam i inni red., GeneReviews, Seattle (WA): University of Washington, Seattle, 1993, PMID: 20301409 [dostęp 2023-06-24].
[10]
G.N.G.N. Thompson G.N.G.N. i inni, Sources of propionate in inborn errors of propionate metabolism, „Metabolism”, 39 (11), 1990, s. 1133–1137, DOI: 10.1016/0026-0495(90)90084-P, PMID: 2233273 [dostęp 2023-06-24] (ang.).
[11]
KarlheinzK. Drauz KarlheinzK. i inni, Amino Acids, [w:] Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley‐VCH, 2006, s. 48, DOI: 10.1002/14356007.a02_057 (ang.).

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

[5] [a]
W mitochondriach ssaków metioninę koduje AUA^[4].

[psc-1] [1]
Podręczny słownik chemiczny, RomualdR. Hassa (red.), JanuszJ. Mrzigod (red.), JanuszJ. Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 243, ISBN 83-7183-240-0.

[Sigma-Aldrich-11286051-2] [2]
DL-Methionine (nr M9500) w katalogu produktów Sigma-Aldrich (Merck). [dostęp 2010-12-05].

[CRC-3] [3]
CRC Handbook of Chemistry and Physics, David R.D.R. Lide (red.), wyd. 83, Boca Raton: CRC Press, 2002, s. 7-1, ISBN 978-0-8493-1556-5 (ang.).

[Harper440-4] [4]
Robert KincaidR.K. Murray Robert KincaidR.K., Daryl K.D.K. Granner Daryl K.D.K., Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W., Biochemia Harpera ilustrowana, wyd. VI uaktualnione, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 440, ISBN 978-83-200-3573-5.

[Campbell342-6] [5]
Eukaryotic Translation, [w:] Mary K.M.K. Campbell Mary K.M.K., Shawn O.S.O. Farrell Shawn O.S.O., Biochemistry, wyd. 7, Brooks/Cole, Cengage Learning, 2013, s. 342, ISBN 0-8400-6858-1.

[Campbell332-7] [6]
Prokaryotic Translation, [w:] Mary K.M.K. Campbell Mary K.M.K., Shawn O.S.O. Farrell Shawn O.S.O., Biochemistry, wyd. 7, Brooks/Cole, Cengage Learning, 2013, s. 332, ISBN 0-8400-6858-1.

[Harper447-8] [7]
Robert KincaidR.K. Murray Robert KincaidR.K., Daryl K.D.K. Granner Daryl K.D.K., Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W., Biochemia Harpera ilustrowana, wyd. VI uaktualnione, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 447, ISBN 978-83-200-3573-5.

[Allen-9] [8]
JohnJ. Allen JohnJ. i inni, Plasma methionine concentrations and incidence of hypermethioninemic encephalopathy during infancy in a large cohort of 36 patients with classical homocystinuria in the Republic of Ireland, „JIMD Reports”, 47 (1), 2019, s. 41–46, DOI: 10.1002/jmd2.12029, PMID: 31240166, PMCID: PMC6498867 [dostęp 2023-06-24] (ang.).

[Manoli-10] [9]
IriniI. Manoli IriniI., Jennifer L.J.L. Sloan Jennifer L.J.L., Charles P.Ch.P. Venditti Charles P.Ch.P., Isolated Methylmalonic Acidemia, [w:] M.P.M.P. Adam i inni red., GeneReviews, Seattle (WA): University of Washington, Seattle, 1993, PMID: 20301409 [dostęp 2023-06-24].

[Thompson-11] [10]
G.N.G.N. Thompson G.N.G.N. i inni, Sources of propionate in inborn errors of propionate metabolism, „Metabolism”, 39 (11), 1990, s. 1133–1137, DOI: 10.1016/0026-0495(90)90084-P, PMID: 2233273 [dostęp 2023-06-24] (ang.).

[Ullmann-12] [11]
KarlheinzK. Drauz KarlheinzK. i inni, Amino Acids, [w:] Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley‐VCH, 2006, s. 48, DOI: 10.1002/14356007.a02_057 (ang.).

[1]

[2]

[3]

[a]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[4]

Wikiwand in your browser!

Metionina

Wikiwand in your browser!

Uwagi

Przypisy