From Wikipedia, the free encyclopedia
A lektinek összetett fehérjék vagy glikoproteinek. A különböző lektinek specifikusan kötődnek adott szénhidrátokhoz (az egyik pl. csak mannózokhoz, mások fukózokhoz stb.), így bizonyos sejtekhez, illetve sejtmembránokhoz kötődnek, ezáltal bizonyos biokémiai reakciókat váltanak ki.[1] Ennek ellenére nem enzimek és nem immunglobulinok.[2]
A lektinek (a latin legere, „olvas”, „kiválaszt” igéből) bizonyos anyagcsere-folyamatokat, például az osztódást, a fehérjeszintézist, a sejtagglutinációt (a vörösvérsejtek esetén például hemagglutinációt) vagy az immunitást (fikolinok) befolyásolhatják. Egyes lektinek hasznosak (például a csontnövekedést segítő CLEC11A), mások erős toxinok (például a ricin).[3]
A lektinek széles körben elterjedtek. Állatok,[1][4] növények[1][5][6][7] és mikroorganizmusok is hoznak létre lektineket.
Az N-acetilglükózaminhoz kötődő Gramineae-lektinek, a burgonyafélék kitinkötő lektinjeinek, a hüvelyeslektinek és az Amaryllidaceae, Alliaceae és Orchidoceae mannózkötő lektinjeinek csoportját különböztetik meg. Az Aegopodium podagraria és az Urtica dioica lektinjeit még nem sorolták be. Ezenkívül még sok további lektin ismert.[8]
Lektinek például egyes AB-toxinok, például a magglikoproteinek, mint amilyen a ricin vagy a bakteriális toxinok közé tartozó siga-toxin, a vero-toxin, a diftériatoxin, a exotoxin A vagy az α-szarcin. Az abrin, a fazinok (a Phaseolus vulgaris (veteménybab) nevéből),[5] az I-típusú lektinek (amelyek az immunoglobulin szupercsalád részei, de nem ellenanyagok),[4][6] a kalnexin és a kalretikulin különböző lektinek. Cukormaradék nélküli lektin például a Canavalia ensiformis magjából származó konkanavalin A.[5]
| Megnevezés | Fajok | Fiziológiai hatás | Érdekességek | Szénhidrát-specificitás |
|---|---|---|---|---|
| Abrin | Abrus precatorius | |||
| α-Sarcin | Aspergillus giganteus | Transzlációgátló | Toxin | |
| Kalnexin | Segédfehérje | |||
| Kalretikulin | Segédfehérje | |||
| Konkanavalin A (ConA) | Canavalia ensiformis | Cukormaradék nélkül | α-D-mannozil- és α-D-glükozilmaradékok | |
| Diftériatoxin | Corynebacterium diphtheriae | Sejtekbe hatol, transzlációgátló | Diftéria | |
| Exotoxin A | Pseudomonas aeruginosa | Sejtekbe hatol | Toxin | |
| Immunglobulin-szupercsalád | Emlősök | |||
| Lencselektinek (LCH) | Lens culinaris | Mannozilfukóz | ||
| Mitogillin | Aspergillus restrictus | Transzlációgátló | Toxin | |
| Fazinok | Veteménybab, csicseriborsó | Agglutininok | Hemagglutináció, toxin, hőhatásra inaktiválható | |
| Téltemetőlektin | Eranthis hyemalis | Transzlációgátló | II-es típusú riboszóma-inaktiváló protein | N-Acetil-D-galaktózamin[9] |
| Földimogyoró-agglutinin (PNA) | Földimogyoró | Galaktóz-β1-3-N-acetilgalaktózamin-α1-Ser/Thr | ||
| Favabab-lektin (VFA) | Vicia faba | |||
| Influenza hemagglutinin (HA) | Influenzavírus | |||
| Bodzalektin (SNA) | Fekete bodza | más néven nigrin B | Neu5Ac-α2-6-GalNAc-maradék | |
| Jacalin (AIL) | Artocarpus integrifolia | (Sziálsav)-Gal-β1-3-GalNAc-α1-szerin/treonin | ||
| Maackia amurensis-leukoagglutinin (MAL) | Ázsiai sárgafa | Neu5Ac/Gc-α2-3-Gal-β1-4-GlcNAc | ||
| Maackia amurensis-hemagglutinin (MAH) | Ázsiai sárgafa | Neu5Ac/Gc-α2-3-Gal-β1-3-(Neu5Ac-α2,6)GalNac | ||
| Orangeroter-Becherling-Lektin (AAL) | Narancsszínű csészegomba | Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc, R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1 | ||
| Fitohemagglutinin (PHA) | Hüvelyesek | |||
| Resztriktocin | Aspergillus restrictus | Transzlációgátló | Toxin | |
| Ricin (RCA) | Ricinus communis | Transzlációgátló | Magglikoprotein | Galaktóz-β1-4-N-acetilgalaktózamin-β1-maradék |
| Robin | fehér akác | |||
| Hóviráglektin (GNA) | Kikeleti hóvirág | α-1-3- és α-1-6-kapcsolódó mannóz | ||
| Siga-toxin | Shigella dysenteriae | Transzlációgátló | Sigellóz | |
| Szójabablektin (SBA) | Szójabab | |||
| Ulex-lektinek | Ulex | UEA: Fucα1-2Gal-R | ||
| Vero-toxin | Vérhas-Escherichia coli | Sigellózis | ||
| Gabonacsíra-lektin (WGA) | Gabona | GlcNAc-β1-4-GlcNAc-β1-4-GlcNAc, 5-acetil-neuraminsav | ||
| Bükkönylektin (VVL) | Vicia villosa |
Egyes zöldségfélék friss állapotban az emberre vagy a háziállatokra mérgező lektineket tartalmaznak. Ezek főzés, sütés vagy más feldolgozás során fellépő hőhatásra denaturálhatók, így veszélytelenné válnak. E veszélytelen állapot fennmarad a hőhatás megszűnése után is. A veteménybab, a csicseriborsó és a szójabab ezért csak főzve fogyasztható.[6]
A lektinek mérgező hatásának oka, hogy a vörösvérsejteket össze tudják kapcsolni.[10] Adott mennyiségtől fejfájáshoz, hányáshoz, gyomor- és bélpanaszokhoz, szélsőséges esetben halálhoz is vezethet egyes lektinek fogyasztása. Különösen lektingazdag fajok, például a tűzbabok esetén már 4-5 nyers szem is súlyos tüneteket okozhat. A mérgezési tünetek gyorsan, gyakran 1-3 órával a fogyasztás után jelennek meg, és hasonlóan hamar szűnnek meg – 3-4 órával a kezdetük után.[2][7][11]
Az 1990-es évek végén Peter J. D’Adamo, természetgyógyász kutatásaira alapozva úgynevezett vércsoportdiétát fejlesztett ki. Azonban nem bizonyítottak a diéta előnyei.[12]
A lektinek hatásmechanizmusa gyakran hasonlít az antibiotikumokra. A ricin például a riboszomális fehérje-bioszintézist gátolja. A lektinek a kis élőlényeket mérgezik, így rovarirtóként is használják.
A lektinek általában a membrán külső felszínén találhatók. Így a sejtek és az élőlények kommunikációjában szerepet játszanak. Számos felismerési folyamatban részt vesznek. Korábban feltételezték, hogy a lektin-poliszacharid kölcsönhatás révén élhetnek baktériumok, például a Rhizobium trifolii a növényi gyökereken, lehetővé és specifikussá téve a Rhizobia–Fabaceae szimbiózist, de ezt lektinknockout-kísérletekben cáfolták.[13]
Hasonló felismerési mechanizmusok játszhatnak szerepet az emberi petesejt megtermékenyítésében.
A lektinek az ontogenezisben is szerepet játszhatnak. A csírázás révén egyes növényi lektinek inaktívvá válnak.
A kalnexin és a kalretikulin segédfehérjeként működnek a fehérjeszerkezet kialakításában.
Az alábbi táblázat különböző hüvelyesek lektintartalmát mutatja be (a USFDA alapján):[7]
A tisztított lektinek az orvostudományban fontosak, mert vércsoport-meghatározásra alkalmasak.[14] A vörösvérsejteken lévő glikolipidek és -proteinek egy része azonosítható lektinekkel.
Az idegtudományban az anterográd jelölési módszer használatos efferens axonok nyomon követésére, ahol a PHA-L nevű bablektint használnak.[15]
A BanLec banánlektin gátolja a HIV-1-et in vitro.[16] A Tachypleus tridentatusban azonosított achilektinek specifikusan kapcsolódnak a humán A csoportú eritrocitákhoz. Az anti-B agglutininek, a Charybdis japonicából kimutatott anti-BCJ és a Lymantria disparból izolált anti-BLD a rutin-vércsoportelemzésben és kutatásban hasznosak.[17]
A hüvelyeslektinek, például a PHA vagy a konkanavalin A gyakori modellrendszerek a szénhidrátok fehérjék általi felismerésének megértésére, mivel könnyen kinyerhetők, és számos cukorjellemzőjük van. A hüvelyeslektinek számos kristályszerkezete a szénhidrát–fehérje atomi kölcsönhatások megismerését is lehetővé tette.
A konkanavalin A és más forgalmazott lektinek gyakran használatosak glikoproteinek affinitás-kromatográfiai tisztítására.[18]
Általában a fehérjék jellemezhetők glikoforma és szénhidrátszerkezet alapján lektinekkel való affinitáskromatográfiával, blotokkal, affinitás-elektroforézissel és immunelektroforézissel, továbbá mikroarray-kben, például evaneszcens mezőben lévő fluoreszcenciaasszisztált lektin mikroarray révén.[19]
A lektinek biológiai jellemzői a biokémiai hadviselésben használt ricin esetén is használatosak. A ricint a ricinusmagból vonják ki, és két fehérjedoménből áll. Az abrin ehhez hasonló:
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
