Globina
From Wikipedia, the free encyclopedia
As globinas[2] son unha familia de proteínas globulares, que se cre comparten un antepasado común. Todas estas proteínas incorporan o pregamento de globina, constituído por unha serie de oito segmentos de hélice alfa idénticos. Dous membros prominentes desta familia son a mioglobina e a hemoglobina, que levan ambas un grupo prostético hemo, e únense de forma reversible ao oxíxeno. Esta ampla e ben estudada familia está distribuída en moitos organismos.[3]
| Globina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Estrutura da desoxihemoglobina Rothschild 37 beta Trp----Arg, que ten unha mutación que crea un sitio para a unión de cloro intersubunidade.[1] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Globin | ||||||||
| Pfam | PF00042 | ||||||||
| Pfam clan | CL0090 | ||||||||
| InterPro | IPR000971 | ||||||||
| PROSITE | PS01033 | ||||||||
| SCOPe | 1hba / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd01067 | ||||||||
| |||||||||
| Globina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Estrutura cristalina da hemoglobina n (hbn) "truncada" de Mycobacterium tuberculosis, penetrada con átomos de Xe. | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Bac_globin | ||||||||
| Pfam | PF01152 | ||||||||
| Pfam clan | CL0090 | ||||||||
| InterPro | IPR001486 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00933 | ||||||||
| SCOPe | 1dlw / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Tipos
As globinas evolucionaron a partir dun antepasado común e poden dividirse en tres grupos: globinas de dominio simple, e dous tipos de globinas quiméricas, flavohemoglobinas e sensores acoplados a globinas. As bacterias presentan os tres tipos de globinas, mentres que as arqueas carecen de flavohemoglobinas, e os eucariotas non teñen sensores acoplados a globinas.[4] Nunha mesma especie coexisten hemoglobinas con distintas funcionalidades.
Nos vertebrados coñécense oito globinas: androglobina, citoglobina, globina E, globina X, globina Y, hemoglobina, mioglobina e neuroglobina.
Subfamilias
- Leghemoglobina InterPro: IPR001032
- Mioglobina InterPro: IPR002335
- Eritrocruorina InterPro: IPR002336
- Hemoglobina, beta InterPro: IPR002337
- Hemoglobina, alfa InterPro: IPR002338
- Mioglobina, tipo trematodo InterPro: IPR011406
- Globina, nematodo InterPro: IPR012085
- Globina, tipo lamprea/mixín InterPro: IPR013314
- Globina, tipo anélido InterPro: IPR013316
- Hemoglobina, extracelular InterPro: IPR014610
Xenes
Entre os xenes humanos que codifican proteínas globinas están os seguintes:
Exemplos
Son exemplos de globinas as seguintes:
- Hemoglobina (Hb)
- Mioglobina (Mb)
- Neuroglobina: unha hemoproteína de tipo mioglobina expresada no cerebro e retina de vertebrados, onde está implicada na neuroprotección ante os danos producidos pola hipoxia ou isquemia.[5] A neuroglobina pertence a unha rama da familia da globina que diverxeu moi cedo na evolución.
- Citoglobina: un sensor do oxíxeno expresado en moitos tecidos. Está relacionado coa neuroglobina.[6]
- Eritrocruorinas: proteínas respiratorias extracelulares cooperativas que se encontran nos anélidos e artrópodos, que se forman pola ensamblaxe dunhas 180 subunidades en bicapas de xeometría hexagonal.[7]
- Leghemoglobina (legHb ou hemoglobina simbiótica): aparece nos nódulos das raíces das plantas leguminosas, nas que controla a difusión de oxíxeno a bacteroides simbióticos para promover a fixación do nitróxeno.
- Hemoglobina non simbiótica (NsHb): aparece en plantas non leguminosas, e pode ser sobreexpresada en plantas estresadas.
- Flavohemoglobinas (FHb): proteínas quiméricas, cun dominio globina N-terminal e un dominio de unión ao NAD+/FAD de tipo ferredoxina redutase C-terminal. A FHb proporciona protección contra o óxido nítrico por medio dos seus dominio C-terminais, os cales transfiren electróns ao hemo da globina.[8]
- Globina E: unha globina responsable de almacenar e ceder o oxíxeno na retina das aves.[9]
- Sensores acoplados á globina: quiméricos, cun dominio de tipo mioglobina N-terminal e un dominio C-terminal que lembra o dominio de sinalización citoplásmico de quimiorreceptores bacterianos. Únense ao oxíxeno e actúan iniciando unha resposta aerotáctica ou regulan a expresión xénica.[10][11]
- Protoglobina: unha globina dun só dominio que se encontra en arqueas, que está relacionada co dominio N-terminal dos sensores acoplados á globina.[12]
- Globina truncada 2/2: carece da primeira hélice, o que fai que forme un pregamento proteico de tipo sandwich de 2 sobre 2 hélices alfa en troques do sandwich canónico de 3 sobre 3. Pode dividirse en tres grupos principais (I, II e II) baseándose nas características da súa estrutura.
- HbN (ou GlbN): unha proteína de tipo hemoglobina truncada que se une ao oxíxeno cooperativamente cunha afinidade moi alta e unha velocidade de disociación lenta, a cal pode excluíla do transporte de oxíxeno. Parece estar implicada na detoxificación do óxido nítrico en bacterias e no estrés nitrosativo.[13]
- Cianoglobina (ou GlbN): unha hemoproteína truncada que se encontra en cianobacterias que ten unha alta afinidade polo oxíxeno, e que parece servir como parte dunha oxidase terminal, en vez de como un pigmento respiratorio.[14]
- HbO (ou GlbO): unha proteína de tipo hemoglobina truncada cunha afinidade polo oxíxeno máis baixa que a da HbN. A HbO asóciase coa membrana celular bacteriana, onde incrementa significativamente a captación de oxíxeno en comparación coas membranas que carecen desta proteína. A HbO parece que interacciona cunha oxidase terminal, e podería participar nun proceso de transferencia de oxíxeno/electróns que facilita a transferencia de oxíxeno durante o metabolismo aeróbico.[15]
- Glb3: unha hemoglobina truncada codificada no núcleo de plantas que parece estar máis estreitamente relacionada á HbO que á HbN. A Glb3 de Arabidopsis thaliana mostra unha rara capacidade de unión co oxíxeno e dióxido de carbono independente da concentración.[16]
Notas
Véxase tamén
Wikiwand - on
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.