composto químico From Wikipedia, the free encyclopedia
A selenocisteína (Sec ou Se-Cys) é un aminoácido que contén selenio similar á cisteína que forma parte de varios encimas de procariotas e eucariotas (humanos incluídos), e que non pertence ao conxunto de 20 aminoácidos típicos que normalmente forman as proteínas, e considérase un aminoácido especial, que é o 21º aminoácido proteinoxénico de procariotas e eucariotas.
Selenocisteína[1] | |
---|---|
![]() | |
Ácido 3-selanil-2-aminopropanoico | |
Outros nomes L-Selenocisteína; 3-Selanil-L-alanina; Selenio cisteína | |
Identificadores | |
Número CAS | 10236-58-5 |
PubChem | 25076 |
ChemSpider | 23436 |
UNII | 0CH9049VIS |
DrugBank | DB02345 |
KEGG | C05688 |
ChEBI | CHEBI:16633 |
ChEMBL | CHEMBL109962 |
Imaxes 3D Jmol | Image 1 |
| |
| |
Propiedades | |
Fórmula molecular | C3H7NO2Se |
Masa molar | 168,05 g mol−1 |
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa. |
O comité de nomenclatura da IUPAC/IUBMB recomenda oficialmente para a selenocisteína o símbolo de tres letras Sec e o símbolo dunha letra U.[2]
A selenocisteína ten unha estrutura similar á da cisteína, pero cun átomo de selenio ocupando o lugar do xofre típico da cisteína, formando un grupo selenol, que se encontra desprotonado a pH celular (de todos modos, non se sintetiza a partir de cisteína, senón de serina). As proteínas que conteñen un ou máis residuos de selenocisteína denomínanse selenoproteínas.
A selenocisteína comparada coa cisteína ten un pKa máis baixo (5,47) e un potencial de redución máis alto. Estas propiedades fana moi adecuada para proteínas que interveñen en actividades antioxidantes.[3]
A diferenza doutros aminoácidos presentes nas proteínas biolóxicas, a selenocisteína non está codificada directamente no código xenético.[4]. Polo contrario, está codificada dun modo especial no codón UGA, que normalmente é un codón de finalización ou stop. Este mecanismo de codificación denomínase recodificación traducional [5] e a súa eficiencia depende da selenoproteína e de factores de iniciación da tradución [6]. Cando as células crecen en ausencia de selenio, a tradución das selenoproteínas remata no codón UGA, polo que a proteína queda truncada, e o encima non é funcional. A presenza no ARNm dun elemento SECIS (Secuencia de inserción da selenocisteína ou SElenoCisteine Insertion Sequence) fai que o codón UGA pase a codificar a selenocisteína. O elemento SECIS está definido por unhas secuencias de nucleótidos características e por un determinado patrón de emparellamentos de bases na estrutura secundaria. Nas bacterias, o elemento SECIS está localizado tipicamente inmediatamente despois do codón UGA dentro do marco de lectura para a selenoproteína [7]. Nas arqueas e nos eucariotas, o elemento SECIS está na rexión non traducida 3' (ou 3' UTR) do ARNm, e pode facer que múltiples codóns UGA pasen a codificar a selenocisteína [8].
A diferenza doutros aminoácidos, non existe unha reserva libre de selenocisteína na célula. A súa alta reactividade produciría danos nas células. A célula almacena selenio nas proteínas da célula que incorporan selenocisteína ou selenometionina.[9]
A síntese da selenocisteína ten lugar nun ARNt especializado, que é tamén o que a incorpora aos polipéptidos en tradución. As estruturas primaria e secundaria do ARNt da selenocisteína ou ARNt(Sec), difire da observada nos ARNt estándar en varios aspectos, principalmente en que ten un talo aceptor de 8 pares de bases de lonxitude (nas bacterias) ou de 10 pares (nos eucariotas), unha rexión brazo de lonxitude variable, e substitucións en varias posicións de bases ben conservadas. Os ARNt da selenocisteína son cargados inicialmente con serina por acción dunha seril-ARNt ligase, pero o Ser-ARNt(Sec) resultante non se utiliza na tradución porque non é recoñecido polo factor de tradución normal (EF-Tu en bacterias, eEF1A en eucariotas). En realidade, o que ocorre é que o residuo de serina unido ao ARNt é convertido nun residuo de selenocisteína polo encima selenocisteína sintase (que contén fosfato de piridoxal). Finalmente, o Sec-ARNt(Sec) é especificamente unido a un factor de elongación traducional alternativo (SelB ou mSelB, tamén chamado eEFSec), que o cede de maneira dirixida aos ribosomas que están traducindo ARNm para selenoproteínas. A especificidade deste mecanismo de cesión depende da presenza dun dominio proteico extra (en bacterias, SelB) ou unha subunidade extra (SBP2 no mSelB/eEFSec eucariótico), que se une ás estruturas secundarias de ARN correspondentes formadas polos elementos SECIS nos ARNm de selenoproteínas.
Exemplos de encimas que conteñen selenocisteína son: glutatión peroxidases, tetraiodotironina 5' deiodinases, tiorredoxina redutases, formato deshidroxenases, glicina redutases, e algunhas hidroxenases. Hai 25 proteínas humanas coñecidas que conteñen selenocisteína (selenoproteínas).[10]