From Wikipedia, the free encyclopedia
A glutatión peroxidase (GPx) (EC 1.11.1.9) é o nome xeral dunha familia de encimas con actividade peroxidase cuxo principal papel biolóxico é protexer o organismo dos danos oxidativos. A función bioquímica da glutatión peroxidase é reducir hidroperóxidos de lípido aos correspondentes alcohois e reducir o peróxido de hidróxeno libre a auga.
| Glutatión peroxidase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Estrutura cristalográfica da glutatión peroxidase 1 bovina.[1] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 1.11.1.9 | ||||||||
| Número CAS | 9013-66-5 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
Exisen varios isocimas de glutatión peroxidase codificados en diferents xenes, que varían na súa localización celular e na súa especificidade de substrato. A glutatión peroxidase 1 (GPx1) é a versión máis abundante deste encima, que se encontra no citoplasma das células de case todos os tecidos animais, e ten como substrato preferido o peróxido de hidróxeno. A glutatión peroxidase 4 (GPx4) ten unha gran preferencia por hiroperóxidos de lípidos; exprésase en case todas as células de mamíferos, pero a niveis moi inferiores á anterior. A glutatión peroxidase 2 é un encima intestinal e extracelular. A glutatión peroxidase 3 é extracelular, e especialmente abundante no plasma sanguíneo.[2] Ata agora, nos humanos identificáronse oito tipos (GPx1-8), que son os da táboa.
| Xene | Locus | Encima |
|---|---|---|
| GPX1 | Chr. 3 p21.3 | glutatión peroxidase 1 (ubicua) |
| GPX2 | Chr. 14 q24.1 | glutatión peroxidase 2 (gastrointestinal) |
| GPX3 | Chr. 5 q23 | glutatión peroxidase 3 (plasma) |
| GPX4 | Chr. 19 p13.3 | glutatión peroxidase 4 (fosfolípido hidroperoxidase) |
| GPX5 | Chr. 6 p21.32 | glutatión peroxidase 5 (proteína relacionada co andróxeno epididimal) |
| GPX6 | Chr. 6 p21 | glutatión peroxidase 6 (olfactoria) |
| GPX7 | Chr. 1 p32 | glutatión peroxidase 7 (segregada) |
| GPX8 | Chr. 5 q11.2 | glutatión peroxidase 8 (suposta; é unha proteína de membrana) |
A principal reacción que cataliza a glutatión peroxidase é:
onde GSH representa o glutatión reducido monomérico, e o GS–SG representa o glutatión disulfuro. O mecanismo de acción implica a oxidación do selenol dun residuo de selenocisteína polo peróxido de hidróxeno. Este proceso dá lugar a un derivado cun grupo de ácido selénico (RSeOH). O ácido selénico é despois convertido de novo en selenol nun proceso en dous pasos que empeza cunha reacción co GSH para formar GS-SeR e auga. Unha segunda molécula de GSH reduce de novo o intermediario GS-SeR a selenol, liberando como subproduto GS-SG. Abaixo móstrase unha representación simplificada:[3]
Despois, a glutatión redutase reduce o glutatión oxidado para pechar o ciclo:
As GPx1, GPx2, GPx3, e GPx4 de mamíferos son encimas que conteñen selenio (selenoproteínas), mentres que a GPx6 é tamén unha selenoproteína en humanos, pero en roedores ten un homólogo que contén cisteína. As GPx1, GPx2, e GPx3 son proteínas homotetraméricas, mentres que a GPx4 ten estrutura monomérica. Como a integridade das membranas subcelulares e plasmática depende en gran medida da glutatión peroxidase, o seu sistema protector antioxidante depende moito da presenza de selenio.
Os ratos modificados por enxeñaría xenética para que carezan de glutatión peroxidase 1 (ratos Gpx1−/−) son en fenotipo practicamente normais e teñen unha duración da vida normal, o que indica que este encima non é esencial para a vida. Porén, os ratos Gpx1−/− desenvolven cataratas a idade temperá e mostran defectos na proliferación das células satélites musculares.[2] Os ratos Gpx1 −/− presentan limiares de resposta do tronco cerebral auditiva ata 16 dB maiores que os ratos de control. Despois dunha exposición a un ruído de 110 dB durante unha hora, os ratos Gpx1 −/− presentaban unha perda de audición inducida polo ruído de ata 15 dB maior en comparación cos ratos de control.[4]"
Os ratos con knockouts para GPX3 (GPX3−/−) ou GPX2 (GPX2−/−) tamén se desenvolvían normalmente [5][6]
Porén, os ratos knockout para a glutatión peroxidase 4 morren durante o seu desenvolvemento embrionario temperán.[2] Non obstante, hai algunhas probas que indican que os niveis reducidos de glutatión peroxidase 4 poden incrementar as expectativas de vida nos ratos.[7]
A glutatión peroxidase descubriuna en 1957 Gordon C. Mills.[8]
Os niveis baixos de glutatión peroxidase medidos no soro sanguíneo poden ser un factor que contribúe á vitilixe.[9] Observáronse niveis baixos no plasma de glutatión peroxidase en pacientes de diabete de tipo 2 con macroalbuminuria e isto estaba correlacionado co estadio de nefropatía diabética.[10] Nun estudo, a actividade de glutatión peroxidase xunto coa doutros encimas antioxidantes como a superóxido dismutase e a catalase non estaba asociada con risco de enfermidade coronaria en mulleres.[11] A actividade de glutatión peroxidase é moito menor do normal en pacientes de esclerose múltiple recaente-remitente.[12] Un estudo suxeriu que os polimorfismos da glutatión peroxidase e superóxido dismutase xogan un papel no desenvolvemento da enfermidade celíaca.[13]
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
