Proteinogena aminokiselina

Proteinogene aminokiseline su aminokiseline koje su prekursori proteina i koje su u proteine uklučene kontranslacijski – to jest, za vrijeme prevođenja genetičkog koda.^[1][2] Kod prokariota postoje 22 proteinogene aminokiseline, ali je kod eukariota samo 21 kodirana iz jedarnih gena.

Proteinogene aminokiseline su male frakcije svih aminokiselina

Od 22, pirolizin (O/Pyl) je uključen u proteine različitih posttranslacijskih modifikacija biosintetičkih mehanizama; preostala 21 su direktno kodirane izvornim genetičkim kodom, uključujući i selenocistein (U/Sek), koji koristi poseban oblik ubacivanja u translacijskoj inkorporaciji, ali to se ne smatra posttranslacijskom modifikacijom. Od svih preostalih (20), ljudi mogu sintetizirati 11, koje nastaju od drugih ili iz drugih molekula, posrednika metabolizma. Ostalih devet mora biti konzumirano (obično kao njihovi derivati u proteinima), pa se nazivaju esencijalne aminokiseline. Esencijalne aminokiseline su histidin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan i valin (tj. skraćeno: H I L K M F T).

Riječ "proteinogene" znači "protein gradeće". Proteinogene aminokiseline mogu se kondenzirati u polipeptid (podjedinice proteina) u procesu koji se zove translacija (druga faza biosinteze proteina, dio ukupnog procesa ekspresije gena).^[3][4][5][6]

Nasuprot tome, neonproteinogene amino kiseline ili nisu uključene u proteine (poput GABA, L-DOPA, ili trijodtironina) ili se ne proizvode izravno u izolaciji i standardnim ćelijskim procesima (poput hidroksiprolina i selenometionina). Potonji često nastaje iz posttranslacijske modofikacije proteina. Za proteinogene aminokiseline je tvrđeno je da su se u vezi sa aminokiselinama koje se mogu prepoznati po ribozimima autoaminoacilacijskog sistema. Stoga, nonproteinogene aminokiseline bi bili isključeni iz kontingenta evolucijski uspješnih nukleotida, na bazi postojećih oblika života. Drugi razlozi koji mogu objasniti zašto neke specifične nonproteinogene aminokiseline nisu generalno uključene u proteine su naprimjer, za ornitin i homoserin da cikliziraju protiv okosnice peptida i fragmentiranja proteina s relativno kratkim poluraspadom, a drugi su otrovni jer oni mogu biti pogrešno ugrađeni u proteine, kao što je argininu analogni kanavanin.

Neproteinogene aminokiseline su uključene u neribosomni peptidi, koji se ne proizvode u ribozomima tokom translacije.

Struktura

Slijede ilustruje struktura i skraćenice 21 aminokiseline koje su direktno kodirane za sintezu proteina u genetičkom kodu eukariota. Strukture koje su date u nastavku su standardne hemijske strukture, a ne tipični bipolni oblici koji postoje u vodenim otopinama.

Grupirana tabla 21 aminostrukture, nomenklatura i pKa vrijednosti njihovih bočnih grupa

• 
  L-Alanin
  (Ala / A)
• 
  L-Arginin
  (Arg / R)
• 
  L-Asparagin
  (Asn / N)
• 
  L-Asparaginska kiselina
  (Asp / D)
• 
  L-Cistein
  (Cys / C)
• 
  L-Glutamic acid
  (Glu / E)
• 
  L-Glutamin
  (Gln / Q)
• 
  Glicin
  (Gly / G)
• 
  L-Histidin
  (His / H)
• 
  L-Izoleucin
  (Ile / I)
• 
  L-Leucin
  (Leu / L)
• 
  L-Lizin
  (Lys / K)
• 
  L-Metionin
  (Met / M)
• 
  L-Fenilalanin
  (Phe / F)
• 
  L-Prolin
  (Pro / P)
• 
  L-Serin
  (Ser / S)
• 
  L-Treonin
  (Thr / T)
• 
  L-Triptofan
  (Trp / W)
• 
  L-Tirozin
  (Tyr / Y)
• 
  L-Valin
  (Val / V)

IUPAC/IUBMB sada također preporučuju standardne skraćenice za slijedeće dvije aminokiseline:

• 
  L-Selenocistein
  (Sec / U)
• 
  L-Pirolizin
  (Pyl / O)

Nespecifične skraćenice

Ponekad se specifičnost identiteta aminokiseline ne može odrediti jednoznačno. Određene tehnike proteinskog sekvenciranja ne prave razliku među pojedinim parovima. Zato se koriste ovi kodovi:

• Asx (B) je "asparagin ili asparaginska kiselina"
• Glx (Z) je "glutaminska kiselina ili glutamin"
• Xle (J) je "leucin ili izoleucin"

Dodatno, simbol X je upotrebljen za oznaku aminokiseline koja je kompletno neidentificirana.

Hemijske osobenosti

U nastavku je tabela sa jednoslovnim i troslovnim simbolima i hemijskim svojstvima bočnih lanaca standardnih aminokiselina. Navedene mase su bazirane na ponderiranom prosjeku elementarnih izotopa njihovie prirodne abundancije. Formiranje peptidne veze rezultira u eliminaciji molekula vode, tako da je jedinice mase aminokiselina u proteinskim lancima smanjena za 18,01524 Da.

Opće hemijske osobenosti

Aminokiselina	Kratko	Skraćenica	Atomska masa (Da)	Izoelektrična tačka (pI)	Disocijacijska konstanta pK1 (α-COOH)	pK2 (α-+NH3)
Alanin	A	Ala	89.09404	6.01	2.35	9.87
Cistein	C	Cys	121.15404	5.05	1.92	10.70
Asparaginska kiselina	D	Asp	133.10384	2.85	1.99	9.90
Glutaminska kiselina	E	Glu	147.13074	3.15	2.10	9.47
Fenilalanin	F	Phe	165.19184	5.49	2.20	9.31
Glicin	G	Gly	75.06714	6.06	2.35	9.78
Histidin	H	His	155.15634	7.60	1.80	9.33
Izoleucin	I	Ile	131.17464	6.05	2.32	9.76
Lizin	K	Lys	146.18934	9.60	2.16	9.06
Leucin	L	Leu	131.17464	6.01	2.33	9.74
Metionin	M	Met	149.20784	5.74	2.13	9.28
Asparagin	N	Asn	132.11904	5.41	2.14	8.72
Pirolizin	O	Pyl	255.31
Prolin	P	Pro	115.13194	6.30	1.95	10.64
Glutamin	Q	Gln	146.14594	5.65	2.17	9.13
Arginin	R	Arg	174.20274	10.76	1.82	8.99
Serin	S	Ser	105.09344	5.68	2.19	9.21
Treonin	T	Thr	119.12034	5.60	2.09	9.10
Selenocistein	U	Sec	168.053	5.47
Valin	V	Val	117.14784	6.00	2.39	9.74
Triptofan	W	Trp	204.22844	5.89	2.46	9.41
Tirozin	Y	Tyr	181.19124	5.64	2.20	9.21

Osobenosti bočnog lanca

Aminokiselina	Kratko	Skraćenica	Bočni lanac	Hidro- fobna	Disocijacijska konstanta (pK)	Polarnost	pH	Mala	Sitna	[[Aromatičnost|Aromatični ili alifatski	Van der Waals volumen
Alanin	A	Ala	-CH3	X	-	-	-	X	X	-	67
Cistein	C	Cys	-CH2Tiol (SH)	X	8.18	-	Kisela	X	X	-	86
Asparaginska kiselina	D	Asp	-CH2COOH	-	3.90	X	Kisela	X	-	-	91
Glutaminska kiselina	E	Glu	-CH2CH2COOH	-	4.07	X	Kisela	-	-	-	109
Fenilalanin	F	Phe	-CH2C6H5	X	-	-	-	-	-	Aromatska	135
Glicin	G	Gly	-H	X	-	-	-	X	X	-	48
Histidin	H	His	-CH2-C3H3N2	-	6.04	X	Blago bazna	-	-	Aromatska	118
Izoleucin	I	Ile	-CH(CH3)CH2CH3	X	-	-	-	-	-	Alifatska	124
Lizin	K	Lys	-(CH2)4NH2	-	10.54	X	Bazna	-	-	-	135
Leucin	L	Leu	-CH2CH(CH3)2	X	-	-	-	-	-	Alifatska	124
Metionin	M	Met	-CH2CH2SCH3	X	-	-	-	-	-	-	124
Asparagin	N	Asn	-CH2CONH2	-	-	X	-	X	-	-	96
Pirolizin	O	Pyl	-(CH2)4NHCOC4H5NCH3	-	-	X	Blago bazna	-	-	-
Prolin	P	Pro	-CH2CH2CH2-	X	-	-	-	X	-	-	90
Glutamin	Q	Gln	-CH2CH2CONH2	-	-	X	Blago bazna	-	-	-	114
Arginin	R	Arg	-(CH2)3NH-C(NH)NH2	-	12.48	X	Jako bazna	-	-	-	148
Serin	S	Ser	-CH2OH	-	5.68	X	Blago kisela	X	X	-	73
Treonin	T	Thr	-CH(OH)CH3	-	5.53	X	Blago kisela	X	-	-	93
Selenocistein	U	Sec	-CH2SeH	-	5.73	-	Kisela	X	X	-
Valin	V	Val	-CH(CH3)2	X	-	-	-	X	-	Aliphatska	105
Triptofan	W	Trp	-CH2C8H6N	-	5.885	X	Blago bazna	-	-	Aromatska	163
Tirozin	Y	Tyr	-CH2-C6H4OH	-	10.46	X	Blago kisela	-	-	Aromatska	141

Napomena: pKa vrijednosti aminokiselina su obično malo drugačije kada su unutar proteina. U ovoj situaciji, proteinski pKa proračuni se ponekad koriste za izračunavanje promjena u pKa vrijednosti aminokiselina.

Genska ekspresija i biohemija

Aminokiselina	Kratko	Skraćenica	Kodon(i)	Pojava u ljudskim proteinima (%)	Esencijalne‡ kod ljudi
Alanin	A	Ala	GCU, GCC, GCA, GCG	7.8	No
Cistein	C	Cys	UGU, UGC	1.9	Uvjetno
Asparaginska kiselina	D	Asp	GAU, GAC	5.3	Ne
Glutaminska kiselina	E	Glu	GAA, GAG	6.3	Uvjetno
Fenilalanin	F	Phe	UUU, UUC	3.9	Da
Glicin	G	Gly	GGU, GGC, GGA, GGG	7.2	Uvjetno
Histidin	H	His	CAU, CAC	2.3	Da
Izoleucin	I	Ile	AUU, AUC, AUA	5.3	Da
Lizin	K	Lys	AAA, AAG	5.9	Da
Leucin	L	Leu	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9.1	Da
Metionin	M	Met	AUG	2.3	Da
Asparagin	N	Asn	AAU, AAC	4.3	Ne
Pirolizin	O	Pyl	UAG*	0	Ne
Prolin	P	Pro	CCU, CCC, CCA, CCG	5.2	Ne
Glutamin	Q	Gln	CAA, CAG	4.2	Ne
Arginin	R	Arg	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5.1	Uvjetno
Serin	S	Ser	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6.8	Ne
Treonin	T	Thr	ACU, ACC, ACA, ACG	5.9	Da
Selenocistein	U	Sec	UGA**	>0	Ne
Valin	V	Val	GUU, GUC, GUA, GUG	6.6	Da
Triptofan	W	Trp	UGG	1.4	Yes
Tirozin	Y	Tyr	UAU, UAC	3.2	Uvjetno
Stop kodon†	-	Term	UAA, UAG, UGA††	-	-

* UAG je normalno amber stop kodon, ali i kodiranje pirrolizina ako je prisutan PYLIS element].
** UGA je normalno opal (ili amber) stop kodon, ali kodira i selenocistein, je prisutan SECIS element.
†Stop kodon nije aminokiselina, ali je uključen za kompletiranje šifre.
†† UAG i UGA ne djeluju uvijek kao stop kodoni (vidi gore).
‡ Esencijalna aminokiselina se ne miže sintetizirati kod ljudi, pa se mora konzumirati. Uvjetne esencijalne aminokisaeline se obično ne zahtijevaju u ishrani, ali moraju biti egzogeno dodvane u specifičnim skpinama koje ne sintetiziraju u dovoljne količine.

Masena spektofotometrija

U masenoj spektrofotometriji peptida i proteina, korisno je poznavanje mase ostataka . Masa peptida ili proteina je zbir mase ostatka plus masa vode.^[7]

Aminokiselina	Kratko	Skraćenica	Formula	Atomska masa (Da)	Atomska masa (Da)
Alanin	A	Ala	C3H5NO	71.03711	71.0788
Cistein	C	Cys	C3H5NOS	103.00919	103.1388
Asparaginska kiselina	D	Asp	C4H5NO3	115.02694	115.0886
Glutaminska kiselina	E	Glu	C5H7NO3	129.04259	129.1155
Fenilalanin	F	Phe	C9H9NO	147.06841	147.1766
Glicin	G	Gly	C2H3NO	57.02146	57.0519
Histidin	H	His	C6H7N3O	137.05891	137.1411
Izoleucin	I	Ile	C6H11NO	113.08406	113.1594
Lizin	K	Lys	C6H12N2O	128.09496	128.1741
Leucin	L	Leu	C6H11NO	113.08406	113.1594
Metionin	M	Met	C5H9NOS	131.04049	131.1986
Asparagin	N	Asn	C4H6N2O2	114.04293	114.1039
Pirolizin	O	Pyl	C12H21N3O3	255.15829	255.3172
Prolin	P	Pro	C5H7NO	97.05276	97.1167
Glutamin	Q	Gln	C5H8N2O2	128.05858	128.1307
Arginin	R	Arg	C6H12N4O	156.10111	156.1875
Serin	S	Ser	C3H5NO2	87.03203	87.0782
Treonin	T	Thr	C4H7NO2	101.04768	101.1051
Selenocistein	U	Sec	C3H5NOSe	150.95364	150.0388
Valin	V	Val	C5H9NO	99.06841	99.1326
Triptofan	W	Trp	C11H10N2O	186.07931	186.2132
Tirozin	Y	Tyr	C9H9NO2	163.06333	163.1760

Stehiometrija i metabolička potrošnja u ćeliji

Naredna tabela navodi obilje aminokiselina u ćeliji Escherichia coli i metabolički utrošak ATP za sintezu aminokiselina. Negativni brojevi ukazuju na metaboličke procese koji su energetski povoljni i ne troše neto ATP ćelije. Skup raspoloživih aminokiselina sadrži one u obliku i u polimeriziranom obliku (proteini).

Aminokiselina	Abundancija (molekula×108) po ćeliji E. coli)	Utrošak ATP u sintezi u aerobnim uvjetima	Utrošak ATP u sintezi u anaerobnim uvjetima
Alanin	2.9	-1	1
Cistein	0.52	11	15
Asparaginska kiselina	1.4	0	2
Glutaminska kiselina	1.5	-7	-1
Fenilalanin	1.1	-6	2
Glicin	3.5	-2	2
Histidin	0.54	1	7
Izoleucin	1.7	7	11
Lizin	2.0	5	9
Leucin	2.6	-9	1
Metionin	0.88	21	23
Asparagin	1.4	3	5
Prolin	1.3	-2	4
Glutamin	1.5	-6	0
Arginin	1.7	5	13
Serin	1.2	-2	2
Treonin	1.5	6	8
Triptofan	0.33	-7	7
Tirozin	0.79	-8	2
Valin	2.4	-2	2

Napomene

Aminokiselina	Skraćenica		Napomena
Alanin	A	Ala	Vrlo bogat i vrlo svestran, više nego krut glicin, ali dovoljno mali da predstavlja samo mala prostorna ograničenja za proteinske konformacije. Ponaša se prilično neutralno, a može se nalaziti u obje hidrofilne regije na proteinu, izvan i unutar hidrofobnih područja.
Asparagin ili asparaginska kiselina	B	Asx	Drži mjesto kada bilo koja aminokiselina može zauzeti tu poziciju
Cistein	C	Cys	Atom sumpora se lako veže za ione teških metala. Pod oksidirajućim uvjetima, dva cisteina mogu udružiti u disulfid i formirati aminokiselinu cistin. Kada su cistini dio proteina, insulina naprimjer, u tercijarna struktura je stabilizirana, što čini protein otpornijim na denaturacije. Zato su disulfidne veze česte u proteinima koji moraju biti u funkciji u teškim uvjetima, uključujući probavne enzime (npr. pepsin i himotripsin) i strukturne proteine (npr. keratin). Disulfidne veze se također nalaze u peptidima koji su premali da sami održe stabilan oblik sami (npr. insulin).
Asparaginska kiselina	D	Asp	Asp se ponaša slično glutaminskoj kiselini, a nosi hidrofilnu kiselu grupu sa jakim negativnim nabojem. Obično se nalazi na vanjskoj površini proteina, koji je topiv u vodi. Veže se za molekule i ione pozitivnog naboja, a često se koristi u enzimima za fiksiranje metalnih iona. Kada se nalaze unutar proteina, aspartat i glutamat su obično upareni sa argininom i lizinom.
Glutaminska kiselina	E	Glu	Glu se ponaša slično asparaginskoj kiselini, a ima duže, nešto fleksibilnije bočne lance.
Fenilalanin	F	Phe	Esencijalni za ljude, fenilalanin, tirozin i triptofan sadrže velike, krute aromatične grupe u bočnom lancu. To su najvećie aminokiseline. Hidrofobni su kao i izoleucin, leucin, valin i imaju tendenciju da se orijentiraju prema unutrašnjosti proteinskih molekula. Fenilalanin se može pretvoriti u tirozin.
Glicin	G	Gly	Zbog dva atoma vodika na α ugljiku, glicina nije optički aktivan. To je najmanja aminokiselina, rotira lako i daje fleksibilnost proteinskom lancu. Može da se uklopi u uskim mestima, npr. trostruki heliks kolagena. Pošto previše fleksibilnosti obično nije poželjno, kao strukturna komponenta, manje je uobičajen od alanina.
Histidin	H	His	Od suštinskog je značaja za ljude. Čak i u blago kiselim uvjetima, dogodi se protonacija dušika, što mijenjaju svojstva histidina i polipeptida u cjelini. Nalazi se u mnogim proteinima kao regulatorni mehanizam, promjenom konformacije i ponašanje polipeptida u kiselim područjima, kao što su kasni endosomi ili lizosomi, provođenje promjena konformacija u enzimima. Međutim, za to je potrebno samo nekoliko histidina, tako da je relativno oskudan.
Izoleucin	I	Ile	Od esencijalnog značaja je za ljude. Izoleucin, leucin i valin i imaju velike alifatskiehidrofobne bočne lance. Njihove molekule su krute, a međusobne hidrofobne interakcije su važni za pravilno sklapanje proteina, jer ovi lanci imaju tendenciju da se nalaze unutar molekula proteina.
Leucin ili izoleucin	J	Xle	Čuva mjesto kada bilo koja aminokiselina može zauzeti tu poziciju
Lizin	K	Lys	Lizin je od suštinskog značaja za ljude, a ponaša se slično argininu. Sadrži dug, fleksibilan bočni lanac s pozitivnim nabojem na kraju. Fleksibilnost lanca čini lizin i arginin pogodnim za vezivanje molekula s mnogim negativnim nabojima na svojoj površini. Npr. DNK - vezujući proteini imaju aktivnu regiju bogatu argininom i lizinom. Snažan naboj čini ove dvije aminokiseline sklonim za vanjske hidrofilne površine proteina. Kada se nalaze unutra, obično su upareni s odgovarajućim negativno nabijenih aminokiselinama, npr. aspartatom ili glutamatom.
Leucin	L	Leu	Leu je esencijalan za ljude, a ponaša se slično izoleucinu i valinu.
Metionin	M	Met	Met je od esencijalnog og značaja za ljude. Uvijek je prva aminokiselina koja biti uključena u protein, a ponekad je uklonjen nakon translacije. Kao i cistein, sadrži sumpor, ali sa metil grupom, umjesto vodika. Ova metil grupa se može aktivirati, a koristi se u mnogim reakcijama u kojima se dodaju novi atomi ugljika na drugu molekulu.
Asparagin	N	Asn	Slično asparaginskoj kiselini, Asn sadrži amidnu grupu, gdje Asp ima karboksil.
Pirolizin	O	Pyl	Sličan lizinu, ali ima priključen prolinski prsten.
Prolin	P	Pro	Prolin sadrži neobičan prsten sa amino grupom N-kraja, koji prisiljava CO-NH amidnu sekvencu na fiksnu konformaciju. To može poremetiti sklopove proteinske strukture, poput α heliksa ili β lista. Uobičajen je u kolagenu, često prolazi kroz posttranslacijske modifikacije u hidroksiprolinu.
Glutamin	Q	Gln	Slično glutaminskoj kiselini, Gln sadrži amidnu grupu, u kojoj Glu ima karboksilnu. Nalazi se u proteinima i kao spremište za amonijak; najobilnija je aminokiselina u organizmu.
Arginin	R	Arg	Funkcionalno sličan lizinu
Serin	S	Ser	Serin i treonin imaju kratke molekule koje završavaju hidroksilnom grupom. Njegov vodik je lako ukloniti, tako da serin i treonin često ponašaju kao donatorai vodika u enzimima. Oba su vrlo hidrofilna, tako da vanjskie regije topivih proteina bogate ovim aminokiselinama.
Treonin	T	Thr	Esencijalan za ljude, Thr se ponaša slično serinu.
Selenocistein	U	Sec	Seleniran iz cisteina, gdje selen hzamjenjuje sumpor.
Valin	V	Val	Esencijalan za ljude, Val se ponaša slično izoleucinu i leucinu.
Triptofan	W	Trp	Esencijalan za ljude,Trp se ponaša slično fenilalaninu i tirozinu. Prekursor je serotonina i prirodno je fluorescentan.
Nepoznati	X	Xaa	„Čuvar mjesta“ kada je nepoznata aminokiselina beznačajna.
Tirozin	Y	Tyr	Tyr se ponaša slično fenilalaninu (prethodnik tirozina) i triptofanu, a preteča je melanina, epinefrina i hormona štitnjače. Njegova fluorescencija se obično javlja kao posljedica energetskog transfera u triptofan.
Glutaminska kiselina ili glutamin	Z	Glx	Čuvar mjesta kada bilo koja aminokiselina može zauzeti datu poziciju.

Katabolizam

Aminokiseline mogu biti klasificirane prema osobenostima glavnog produkta svake od njih.

• Glucogene, sa produktima koji imaju sposobnost formiranja glukoze putem glukogeneze.
• Ketogene, sa produktima koji nemaju sposobnost formiranja glukoze: ovi produkti se mogu upotrebiti za ketogenezu ili sintezu lipida.
• Aminokiseline katabolizirane i glukogenim i and ketogenim produktima.

Život na bazi alternativnih proteinogenih garnitura

Prema dosadašnjim saznanjima, čini se da su proteinogene garniture koje koriste poznati oblici života na Zemlji, proizvoljno odabrane evolucijom , od više stotina mogućih alfa-tipova aminokiselina. Ksenobiološke studije hipotetskih oblika života koji bi mogli biti izgrađeni korištenjem alternativnih skupova proširivanjem genetičkoih kodova. Stanley Millerov tip eksperimenta na umjetnom samozačeću pokazuje da alfa-tipovi aminokiselina dominiraju u osnovnoj vodi 'primordijalne supe', ali beta-tip aminokiselina dominira kada je prisutno manje vode. Oba, i alfa- i beta-bazirani setovi mogli su biti osnova za alternativne konstrukcije proteina i oblike života.

Također pogledajte

• Aminokiseline
• Esencijalna aminokiselina

Reference

1. Ambrogelly A., Palioura S., Söll D. (2007): Natural expansion of the genetic code. Nat. Chem. Biol., 3 (1): 29–35, pmid=17173027.
2. http://www.nature.com/nchembio/journal/v3/n1/abs/nchembio847.html |doi=10.1038/nchembio847.
3. Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN 0-674-30775-5, ISBN 0-674-30776-3.
4. Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.
5. Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Biochemie. Springer, ISBN 978-3-540-68637-8.
6. Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN 978-1-4641-0962-1.
7. http://education.expasy.org/student_projects/isotopident/htdocs/aa-list.html |title=The amino acid masses |access-date=2009-01-06, publisher: ExPASy.