Podjedinica alfa-1 sastoji se od 24 transmembranska segmenta i formira pore kroz koje ioni prolaze u ćeliju. Kalcijski kanal se sastoji od kompleksa alfa-1, alfa-2/delta i beta podjedinica u omjeru 1:1:1. S3-S4 linkeri Cav1.2 određuju fenotip sajta i moduliranu kinetiku kanala.[8] Cav1.2 je široko eksprimiran u glatkim mišićima, ćelijama pankreasa, fibroblastima i neuronima.[9][10] Međutim, posebno je važan i poznat po svojoj ekspresiji u srcu, gdje posreduje struje L-tipa, što uzrokuje oslobađanje kalcija izazvano kalcijem iz ER skladišta preko rijanodinskih receptora. Depolarizuje se na -30mV i pomaže u definiranju oblika akcijskog potencijala u srčanom i glatkim mišićima.[8] Protein kodiran ovim genom vezuje se za dihidropiridin i inhibira ga.[11] In the arteries of the brain, high levels of calcium in mitochondria elevates activity of nuclear factor kappa B NF-κB and transcription of CACNA1c and functional Cav1.2 expression increases.[12] Cav1.2 also regulates levels of osteoprotegerin.[13]
Aktivnost CaV1.2 kanala je strogo regulirana Ca2+ signalima koje oni proizvode. Povećanje unutarćelijske koncentracije Ca2+ uključeno u Cav1.2 facilitaciju, oblik pozitivne povratne informacije koji se zove Ca2+-ovisna facilitacija, koja pojačava priliv Ca2+ . Osim toga, povećanje influksne unutarćelijske koncentracije Ca2+ je impliciralo da ima suprotan efekat inaktivacije ovisne od Ca2+.[15] Ovi mehanizmi aktivacije i inaktivacije uključuju vezivanje Ca2+ za kalmodulin (CaM) u IQ domen u C-terminalnom repu ovih kanala.[16] Cav1.2 kanali su raspoređeni u ćelijskoj membrani, u prosjeku u klasteru od po osam. Kada se ioni kalcija vežu za kalmodulin, koji se zauzvrat veže za Cav1.2 kanal, omogućava Cav1.2 kanalima unutar klastera da međusobno komuniciraju.[17] Ovo dovodi do toga da kanali rade zajedno kada se istovremeno otvore, kako bi omogućili ulazak više iona kalcija, a zatim se zatvaraju zajedno kako bi se ćelija opustila.[17]
Mutacija gena CACNA1C, jednonukleotidni polimorfizam (SNP) koji se nalazi u trećem intronu Cav1.2 gena,[18] povezana s varijantom sindromas dugog QT koja se naziva Timothyjev sindrom[19] i šire sa drugim CACNA1C-vezanim poremećajima,[19] kao i sa Brugadaovim sindromom.[20] Genetićke analize velikih razmjera pokazale su mogućnost da je CACNA1C povezan sa bipolarnim poremećajem[21] a posljedično i sa shizofrenijom.[22][23][24] Također, alel rizika CACNA1C povezan je s poremećajem moždane povezanosti kod pacijenata s bipolarnim poremećajem, iako ne ili samo u manjem stepenu, kod njihovih netaknutih rođaka ili zdravih kontrola.[25]
Lacerda AE, Kim HS, Ruth P, Perez-Reyes E, Flockerzi V, Hofmann F, Birnbaumer L, Brown AM (Aug 1991). "Normalization of current kinetics by interaction between the alpha 1 and beta subunits of the skeletal muscle dihydropyridine-sensitive Ca2+ channel". Nature. 352 (6335): 527–30. Bibcode:1991Natur.352..527L. doi:10.1038/352527a0. PMID1650913. S2CID4246540.
Berger SM, Bartsch D (Aug 2014). "The role of L-type voltage-gated calcium channels Cav1.2 and Cav1.3 in normal and pathological brain function". Cell and Tissue Research. 357 (2): 463–76. doi:10.1007/s00441-014-1936-3. PMID24996399. S2CID15914718.
Powers PA, Gregg RG, Hogan K (Sep 1992). "Linkage mapping of the human gene for the alpha 1 subunit of the cardiac DHP-sensitive Ca2+ channel (CACNL1A1) to chromosome 12p13.2-pter using a dinucleotide repeat". Genomics. 14 (1): 206–7. doi:10.1016/S0888-7543(05)80312-X. PMID1330882.
Sun W, McPherson JD, Hoang DQ, Wasmuth JJ, Evans GA, Montal M (Dec 1992). "Mapping of a human brain voltage-gated calcium channel to human chromosome 12p13-pter". Genomics. 14 (4): 1092–4. doi:10.1016/S0888-7543(05)80135-1. PMID1335957.
Powers PA, Gregg RG, Lalley PA, Liao M, Hogan K (Jul 1991). "Assignment of the human gene for the alpha 1 subunit of the cardiac DHP-sensitive Ca2+ channel (CCHL1A1) to chromosome 12p12-pter". Genomics. 10 (3): 835–9. doi:10.1016/0888-7543(91)90471-P. PMID1653763.
Klöckner U, Mikala G, Eisfeld J, Iles DE, Strobeck M, Mershon JL, Schwartz A, Varadi G (Mar 1997). "Properties of three COOH-terminal splice variants of a human cardiac L-type Ca2+-channel alpha1-subunit". The American Journal of Physiology. 272 (3 Pt 2): H1372–81. doi:10.1152/ajpheart.1997.272.3.H1372. PMID9087614.
Zühlke RD, Bouron A, Soldatov NM, Reuter H (maj 1998). "Ca2+ channel sensitivity towards the blocker isradipine is affected by alternative splicing of the human alpha1C subunit gene". FEBS Letters. 427 (2): 220–4. doi:10.1016/S0014-5793(98)00425-6. PMID9607315. S2CID32580111.
Liu WS, Soldatov NM, Gustavsson I, Chowdhary BP (1999). "Fiber-FISH analysis of the 3'-terminal region of the human L-type Ca2+ channel alpha 1C subunit gene". Hereditas. 129 (2): 169–75. doi:10.1111/j.1601-5223.1998.00169.x. PMID10022083.