RHOA

RHOA
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	5BWM, 1A2B, 1CC0, 1CXZ, 1DPF, 1FTN, 1KMQ, 1LB1, 1OW3, 1S1C, 1TX4, 1X86, 1XCG, 2RGN, 3KZ1, 3LW8, 3LWN, 3LXR, 3MSX, 3T06, 4D0N, 4XH9, 4XSG, 4XSH, 4XOI, 5A0F, 5FR2, 5FR1, 5JCP, 5C2K, 5C4M, 5HPY
Ідентифікатори
Символи	RHOA, ARH12, ARHA, RHO12, RHOH12, ras homolog family member A, EDFAOB
Зовнішні ІД	OMIM: 165390 MGI: 1096342 HomoloGene: 68986 GeneCards: RHOA
Реагує на сполуку
	Viroporin 3a
	Viroporin 3a
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • myosin binding; • GTP binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • GO:0006184 GTPase activity; • GDP binding; • protein kinase binding; • protein domain specific binding; • Rho GDP-dissociation inhibitor binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • везикула; • гіалоплазма; • ендосома; • cell projection; • endoplasmic reticulum membrane; • мембрана; • focal adhesion; • extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane; • клітинна мембрана; • міжклітинні контакти; • cell cortex; • midbody; • Борозна розщеплення; • цитоскелет; • apical junction complex; • екзосома; • cell periphery; • lamellipodium; • secretory granule membrane; • ficolin-1-rich granule membrane; • клітинне ядро; • аксон; • cell division site; • ruffle membrane; • dendritic spine; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • postsynapse; • glutamatergic synapse; • внутрішньоклітинний;
Біологічний процес	• actin cytoskeleton reorganization; • ossification involved in bone maturation; • apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway; • regulation of cell migration; • negative chemotaxis; • regulation of actin cytoskeleton organization; • cleavage furrow formation; • substantia nigra development; • ephrin receptor signaling pathway; • endothelial tube lumen extension; • Roundabout signaling pathway; • positive regulation of axonogenesis; • stress fiber assembly; • positive regulation of lipase activity; • regulation of osteoblast proliferation; • поділ клітини; • positive regulation of cytokinesis; • platelet activation; • negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; • positive regulation of protein serine/threonine kinase activity; • mitotic cleavage furrow formation; • mitotic spindle assembly; • negative regulation of axonogenesis; • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • skeletal muscle satellite cell migration; • trabecula morphogenesis; • positive regulation of neuron differentiation; • Rho protein signal transduction; • positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • клітинний цикл; • GO:0022415 viral process; • regulation of small GTPase mediated signal transduction; • transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • cell migration; • apical junction assembly; • wound healing, spreading of cells; • endothelial cell migration; • positive regulation of stress fiber assembly; • actin cytoskeleton organization; • phosphatidylinositol-mediated signaling; • small GTPase mediated signal transduction; • regulation of cell motility; • Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; • protein deubiquitination; • neutrophil degranulation; • GO:0000767 cell morphogenesis; • response to hypoxia; • angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure; • alpha-beta T cell lineage commitment; • regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin; • GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II; • cytoskeleton organization; • actin filament organization; • адгезія клітин; • cell-matrix adhesion; • G protein-coupled receptor signaling pathway; • skeletal muscle tissue development; • regulation of actin polymerization or depolymerization; • regulation of cell shape; • response to mechanical stimulus; • response to glucose; • negative regulation of cell-substrate adhesion; • regulation of neuron projection development; • negative regulation of neuron projection development; • cerebral cortex cell migration; • forebrain radial glial cell differentiation; • диференціація клітин; • positive regulation of cell growth; • positive regulation of cell migration; • androgen receptor signaling pathway; • positive regulation of actin filament polymerization; • establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity; • stress-activated protein kinase signaling cascade; • negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway; • cell junction assembly; • odontogenesis; • negative regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • response to amino acid; • positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • beta selection; • GO:1904089 negative regulation of neuron apoptotic process; • positive regulation of neuron apoptotic process; • establishment of epithelial cell apical/basal polarity; • response to ethanol; • negative regulation of neuron differentiation; • positive regulation of translation; • positive regulation of cell adhesion; • negative regulation of cell size; • positive regulation of vasoconstriction; • positive regulation of smooth muscle contraction; • GTP metabolic process; • positive regulation of alpha-beta T cell differentiation; • neuron projection morphogenesis; • regulation of dendrite development; • actin filament bundle assembly; • response to glucocorticoid; • regulation of focal adhesion assembly; • regulation of calcium ion transport; • negative regulation of cell death; • regulation of microtubule cytoskeleton organization; • cellular response to lipopolysaccharide; • cellular response to cytokine stimulus; • positive regulation of podosome assembly; • negative regulation of oxidative phosphorylation; • positive regulation of NIK/NF-kappaB signaling; • negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process; • positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction; • positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell; • regulation of modification of synaptic structure; • regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton; • cellular response to chemokine; • regulation of neural precursor cell proliferation; • positive regulation of T cell migration;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	387
	11848
	ENSG00000067560
	ENSMUSG00000007815
	P61586
	Q9QUI0
NM_001313941; NM_001313943; NM_001313944; NM_001313945; NM_001313946;
	NM_001313947; NM_001664
	NM_016802; NM_001313961; NM_001313962
NP_001300870; NP_001300872; NP_001300873; NP_001300874; NP_001300875;
	NP_001300876; NP_001655; NP_001300870.1; NP_001655.1
	NP_001300890; NP_001300891; NP_058082
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

RHOA (англ. Ras homolog family member A) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 193 амінокислот, а молекулярна маса — 21 768^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAAIRKKLVI	VGDGACGKTC	LLIVFSKDQF	PEVYVPTVFE	NYVADIEVDG
KQVELALWDT	AGQEDYDRLR	PLSYPDTDVI	LMCFSIDSPD	SLENIPEKWT
PEVKHFCPNV	PIILVGNKKD	LRNDEHTRRE	LAKMKQEPVK	PEEGRDMANR
IGAFGYMECS	AKTKDGVREV	FEMATRAALQ	ARRGKKKSGC	LVL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Коротка інформація Наявні структури, PDB ...

Закрити

Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, клітинний цикл, поділ клітини. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ГТФ, іоном магнію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних відростках.

Yeramian P., Chardin P., Madaule P., Tavitian A. (1987). Nucleotide sequence of human rho cDNA clone 12. Nucleic Acids Res. 15: 1869—1869. PMID 3822842 DOI:10.1093/nar/15.4.1869
Fagan K.P., Oliveira L., Pittler S.J. (1994). Sequence of rho small GTP-binding protein cDNAs from human retina and identification of novel 5' end cloning artifacts. Exp. Eye Res. 59: 235—237. PMID 7835413 DOI:10.1006/exer.1994.1102
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Moscow J.A., He R., Gudas J.M., Cowan K.H. (1994). Utilization of multiple polyadenylation signals in the human RHOA protooncogene. Gene. 144: 229—236. PMID 8039707 DOI:10.1016/0378-1119(94)90382-4
Vincent S., Settleman J. (1997). The PRK2 kinase is a potential effector target of both Rho and Rac GTPases and regulates actin cytoskeletal organization. Mol. Cell. Biol. 17: 2247—2256. PMID 9121475 DOI:10.1128/MCB.17.4.2247
Cachero T.G., Morielli A.D., Peralta E.G. (1998). The small GTP-binding protein RhoA regulates a delayed rectifier potassium channel. Cell. 93: 1077—1085. PMID 9635436 DOI:10.1016/S0092-8674(00)81212-X

[1]
Сполуки, які фізично взаємодіють з Ras homolog gene family, member A, isoform CRA_a переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
[2]
Сполуки, які фізично взаємодіють з Ras homolog family member A переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
[3]
Human PubMed Reference:.
[4]
Mouse PubMed Reference:.
[5]
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:667 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 27 лютого 2017.
[6]
UniProt, P61586 (англ.) . Архів оригіналу за 11 березня 2017. Процитовано 27 лютого 2017.

Хромосома 3

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] [1]
Сполуки, які фізично взаємодіють з Ras homolog gene family, member A, isoform CRA_a переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] [2]
Сполуки, які фізично взаємодіють з Ras homolog family member A переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] [3]
Human PubMed Reference:.

[4] [4]
Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] [5]
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:667 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 27 лютого 2017.

[UniProt-6] [6]
UniProt, P61586 (англ.) . Архів оригіналу за 11 березня 2017. Процитовано 27 лютого 2017.

[5]

[6]

[1]

[2]

[3]

[4]

Wikiwand in your browser!

RHOA

Wikiwand in your browser!

Література

Примітки

Див. також