Disulfidna veza je kovalentna veza, obično nastaje spajanjem dve tiolnegrupe.[1] Ovaj link se takođe naziva SS-veza ili disulfidni most. Ukupna povezanost je dakle R-S-S-R. Ova terminologija je u širokoj upotrebi u biohemiji. Nekad se ova veza nazivala persulfid, po analogiji sa kongenernim peroksidom (R-O-O-R), ali je ta terminologija nezastupljena.
Formalni opis formacije disulfidne veze putem oksidacije.
Disulfidna veza je jaka. Njena tipična energija disocijacije veze je 60 kcal/mol. Ona je oko 40% slabija od C-C i C-H veza, i stoga se disulfidna veza često naziva "slabim linkom" u mnogim molekulima. Osim toga, odražavajući polarizabilnost dvovalentnig sumpora, S-S veza je podložna cijepanju polarnim reagensima elektrofilima a posebno nukleofilima.[2]
RS-SR + Nu- → RS-Nu + RS-
Disulfidna veza je oko 2.05 Å dugačka, što je 0.5 Å duže od C-C veze. Rotacija oko S-S ose ima nisku barijeru. Disulfidi pokazuju izrazitu sklonost za diedralne uglove koji se približavaju uglu od 90 °. Kada je ugao blizo 0 ° ili 180 °, disulfid je znatno bolji oksidacioni agens.
Disulfidi sa dve iste R grupe su simetrični. Primeri takvih jedinjenja su difenil disulfid i dimetil disulfid. Asimetrični disulfidi imaju dve različite R grupe.[3]
Iako hidrogenacija disulfida obično nije praktična, konstanta ravnoteže ove reakcije može da služi kao mera standardnog redoks potencijala disulfida:
RSSR + H2 → 2 RSH
Ova vrednost je oko -250 mV (pH = 7). U poređenju s tim, standardni redukcini potencijal ferodoksina ja oko -430 mV.
Sevier, C. S. and Kaiser, C. A.(2002).„Formation and transfer of disulphide bonds in living cells”.Nature Reviews Molecular and Cellular Biology3(11): 836–847.DOI:10.1038/nrm954.PMID12415301.
Thannhauser TW, Konishi Y, Scheraga HA.(1984).„Sensitive quantitative analysis of disulfide bonds in polypeptides and proteins”.Anal Biochem138(1): 181–8.DOI:10.1016/0003-2697(84)90786-3.PMID6547275.
Wu J, Watson JT.(1998).„Optimization of the cleavage reaction for cyanylated cysteinyl proteins for efficient and simplified mass mapping”.Anal Biochem258(2): 268–76.DOI:10.1006/abio.1998.2596.PMID9570840.
Wittenberg, G, Danon, A(2008).„Disulfide bond formation in chloroplasts: Formation of disulfide bonds in signaling chloroplast proteins”.Plant Science175(4): 459–466.DOI:10.1016/j.plantsci.2008.05.011.