Remove ads
As transglutaminases son encimas que na natureza catalizan principalmente a formación dun enlace isopeptídico entre o grupo γ-carboxamida ( -(C=O)NH2 ) da cadea lateral dun residuo de glutamina e o grupo ε-amino ( -NH2 ) da cadea lateral dun residuo de lisina coa conseguinte liberación de amoníaco ( NH3 ). Os residuos de lisina e glutamina deben estar unidos a un péptido ou proteína para que se poidan producir estes enlaces cruzados (entre moléculas separadas) ou enlaces intramoleculares (dentro da mesma molécula).[1] Os enlaces formados polas transglutaminases mostran gran resistencia á degradación proteolítica.[2] A reacción é[1]
- Gln-(C=O)NH2 + NH2-Lys → Gln-(C=O)NH-Lys + NH3
 | |||||||||
| Exemplo de transglutaminase: factor XIII de coagulación do sangue humano. PDB 1EVU. | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 2.3.2.13 | ||||||||
| Número CAS | 80146-85-6 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
As transglutaminases poden tamén enlazar unha amina primaria ( RNH2 ) á cadea lateral do grupo carboxiamida dun residuo de glutamina dunha proteína/péptido, formando así un enlace isopeptídico[1]
- Gln-(C=O)NH2 + RNH2 → Gln-(C=O)NHR + NH3
Estes encimas poden tamén desamidar residuos de glutamina a residuos de ácido glutámico en presenza de auga[1]
- Gln-(C=O)NH2 + H2O → Gln-COOH + NH3
A transglutaminase illada da bacteria Streptomyces mobaraensis é un exemplo de encima independente do calcio. Ao contrario, as transglutaminases de mamíferos, entre outras, necesitan ións Ca2+ como cofactores.[1]
As transglutaminases describíronse por primeira vez en 1959.[3] A actividade bioquímica exacta das transglutaminases descubriuse na proteína da coagulación do sangue factor XIII en 1968.[4]
Remove ads
Caracterizárone nove transglutaminases en humanos,[5] oito das cales catalizan reaccións de transamidación. Estas transglutaminases teñen unha organizoción en tres ou catro dominios, con dominios similares aos de inmunoglobulina que rodean o dominio catalitico central. O dominio central pertence á superfamilia da protease similar á papaína (clan CA) e usa unha tríade catalítica Cys-His-Asp.[2] A proteína 4.2, tamén chamada banda 4.2, é un membro cataliticamente inactivo da familia da transglutaminase humana que ten unha substitución de Cys a Ala na tríade catalítica.[6]
| Nome | Xene | Actividade | Cromosoma | OMIM |
|---|---|---|---|---|
| Factor XIII (factor estabilizante da fibrina) cadea A | F13A1 | coagulación do sangue | 6p25-p24 | Online 'Mendelian Inheritance in Man' (OMIM) 134570 |
| Transglutaminase de queratinocito | TGM1 | pel | 14q11.2 | Online 'Mendelian Inheritance in Man' (OMIM) 190195 |
| Transglutaminase dos tecidos | TGM2 | ubicua | 20q11.2-q12 | Online 'Mendelian Inheritance in Man' (OMIM) 190196 |
| Transglutaminase epidérmica | TGM3 | pel | 20q12 | Online 'Mendelian Inheritance in Man' (OMIM) 600238 |
| Transglutaminase da próstata | TGM4 | próstata | 3p22-p21.33 | Online 'Mendelian Inheritance in Man' (OMIM) 600585 |
| TGM X | TGM5[7] | pel | 15q15.2 | Online 'Mendelian Inheritance in Man' (OMIM) 603805 |
| TGM Y | TGM6 | nervios, SNC | 20q11-15 | Online 'Mendelian Inheritance in Man' (OMIM) 613900 |
| TGM Z | TGM7 | testículos, pulmóns | 15q15.2 | Online 'Mendelian Inheritance in Man' (OMIM) 606776 |
| Proteína 4.2 | EPB42 | eritrocitos, medula ósea, bazo | 15q15.2 | Online 'Mendelian Inheritance in Man' (OMIM) 177070 |
As transglutaminases bacterianas son proteínas dun só dominio cun núcleo central con pregamento similar. As transglutaminases atopadas nalgunas bacterias funcionan cunha díade Cys-Asp.[8]
|
|
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Remove ads
As transglutaminases forman grandes cantidades de enlaces cruzados, xeralmente creando polímeros de proteínas insolubles. Estes polímeros biolóxicos son indispensables para que un organismo cree barreiras e estruturas estables. Exemplos destes polímeros son os coágulos sanguíneos (factor XIII da coagulación), os da pel e pelo. A reacción catalítica considérase xeralmente irreversible, e debe ser estreitamente monitorizada por medio de fortes mecanismos de control.[2]
A deficiencia do factor XIII (unha condición xenética rara) predispón a hemorraxias. Pode usarse o encima concentrado para corrixir as anormalidades e reducir o risco de hemorraxia.[2]
Atópanse anticorpos anti-transglutaminase na enfermidade celíaca e pode ter un papel nos danos no intestino delgado en resposta á gliadina da dieta que caracteriza esta condición.[2] Na condición relacionada dermatite herpetiformis, na cal se atopan con frecuencia cambios no intestino delgado e que responde á exclusión da dieta de produtos de trigo que conteñen gliadina, a transglutaminase epidermica é o autoantíxeno predominante.[9]
Investigacións recentes indican que os pacientes de enfermidades neurolóxicas como a enfermidade de Huntington[10] e a de Parkinson[11] poden ter raramente niveis altos dun tipo de transglutaminase, a transglutaminase dos tecidos. Hipotetízase que a transglutaminase dos tecidos pode estar implicada na formación de agregados de proteínas que causan a enfermidade de Huntington, aínda que moi probablemente isto non é necesario.[2][12]
As mutacións na transglutaminase de queratinocito están implicadas na ictiose lamelar.
Remove ads
A finais de 2007, resolvéranse 19 estruturas para esta clase de encimas, cos seguintes códigos de acceso de PDB: PDB 1EVU, PDB 1EX0, PDB 1F13, PDB 1FIE, PDB 1G0D, PDB 1GGT, PDB 1GGU, PDB 1GGY, PDB 1IU4, PDB 1KV3, PDB 1L9M, PDB 1L9N, PDB 1NUD, PDB 1NUF, PDB 1NUG, PDB 1QRK, PDB 1RLE, PDB 1SGX e PDB 1VJJ.
.jpg)
No procesamento da comida industrial, utilízase a transglutaminase para unir proteínas. Exemplos de alimentos feitos usando a transglutaminase son as imitacións de carne de cangrexo e as albóndigas de peixe. Prodúcese por medio da fermantación por Streptomyces mobaraensis en cantidades comerciais (P81453) ou extráese de sangue animal,[13] e utilízase nunha variedade de procesos, incluíndo a produción de carne procesada e produtos de peixe.
A transglutaminase pode utilizarse como axente aglutinante para mellorar a textura de alimentos ricos en proteínas, como os surimi ou certos xamóns.[14]
A "cola de carne" de trombina–fibrinóxeno de fontes bovinas o porcinas foi prohibida na Unión Europea como aditivo alimentario en 2010.[15] Ao contrario, a transglutaminase segue sendo un aditivo permitido e non se obriga a declarar o seu uso, xa que se considera unha axuda ao procesamento e non un aditivo que siga presente no produto final.
Gastronomía molecular
A transglutaminase tamén se usa en gastronomía molecular para combinar novas texturas con sabores existentes. Ademais destes usos principais, a transglutaminase foi utilizada para crear algúns alimentos pouco comúns. O chef británico Heston Blumenthal tivo sona pola introdución da transglutaminase na cociña moderna.
Wylie Dufresne, chef do restaurande de vangarda de Nova York wd~50, foi iniciado no uso da transglutaminase por Blumenthal, e inventou unha "pasta" feita cun 95% de gambas grazas ao uso de transglutaminase.[16]
Remove ads
- proteína-glutamina gamma-glutamiltransferase (sistemático)
- fibrinoligase
- glutaminilpeptido gamma-glutamiltransferase
- proteína-glutamina:amina gamma-glutamiltransferase
- R-glutaminil-péptido:amina gamma-glutamil transferase
Wikiwand in your browser!
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
Remove ads