O citoesqueleto procariota é o conxunto de todos os filamentos proteicos estruturais da célula procariota (bacterias e arqueas). Anteriormente pensábase que os procariotas non tiñan citoesqueleto, pero os avances nas tecnoloxías de visualización e determinación da estrutura das células levaron ao escubrimento de filamentos nestas células a principios da década de 1990.[2] Nos procariotas non só se atoparon análogos de todas as principais proteínas citoesqueléticas eucariotas, senón que neles tamén se descubriron proteínas citoesquelétias sen homólogos eucariotas.[3][4][5][6] Os elementos citoesqueléticos exercen funcións esenciais na división celular, protección, determinación da forma e da polaridade en diversos procariotas.[7][8]
Superfamilia da tubulina
FtsZ
A proteína FtsZ, o primeiro elemento citoesquelético identificado en procariotas, forma unha estrutura anular filamentosa localizada no medio da célula chamada anel Z que constrinxe a célula durante a división celular, similar ao anel contráctil de actina-miosina da citocinese dos eucariotas.[2] O anel Z é unha estrutura moi dinámica que consta de numerosos feixes de protofilamentos que se estenden e encollen, aínda que o mecanimso da contracción do anel Z e o número de protofilamentos implicados non está claro.[1] A FtsZ actúa como unha proteína organizadora e é necesaria para a división celular. É o primeiro compoñente do septo divisorio durante a citocinese, e recruta todas as outras proteínas da división celular coñecidas no sitio da división.[9]
Malia a súa semellanza funcional coa actina, a FtsZ é homóloga da tubulina eucariota. Aínda que a comparación das estruturas primarias da FtsZ e da tubulina revela unha débil relación, as súas estruturas tridimensionais son moi similares. Ademais, igual que a tubulina, a FtsZ monómera únese ao GTP e polimerízase con outros monómeros de FtsZ coa hidrólise do GTP nun mecanismo similar ao da dimerización da tubulina.[10] Como a FtsZ é esencial para a división celular en bacterias, esta proteína é unha diana para o deseño de novos antibióticos.[11] Actualemnte hai varios modelos e mecanismos que regulan a formación do anel Z, pero estes mecanismos dependen da especie. Varias especies de forma bacilar, como Escherichia coli e Caulobacter crescentus, usan un ou máis inhibidores da ensamblaxe da FtsZ que forman un gradiente bipolar na célula, potenciando a polimerización da FtsZ no centro da célula.[12] Un destes sistemas formadores de gradientes consiste nas proteínas MinCDE (véxase máis abaixo).
Superfamilia da actina
MreB
MreB é unha proteína bacteriana que se cre é homóloga da actina eucariota. A MreB e a actina teñen unha escasa concordancia na súa estrutura primaria, pero son moi similares en estrutura tridimensional e polimerización dos filamentos.
Case todas as bacterias non esféricas dependen de MreB para determinar a súa forma. MreB ensámblase nunha rede helicoidal de estruturas filamentosas xusto debaixo da membrana plasmática, cubrindo toda a lonxitude da célula.[13] MreB determina a forma da célula sendo mediadora da posición e actividade de encimas que sintetizan peptidoglicanos e actuando como un filamento ríxido baixo a membrana que exerce unha presión cara ao exterior para esculpir e dar apoio á célula.[1] MreB condénsase a partir da súa rede helicoidal normal formando un apertado anel no septo en Caulobacter crescentus xusto antes da división celular, un mecanismo que se cre axuda a localizar o seu septo descentrado.[14] MreB é tamén importante para a determinación da polaridade en bacterias polares, xa que é responsable do posicionamento correcto de polo menos catro proteínas polares diferentes en C. crescentus.[14]
ParM e SopA
ParM é un elemento citoesquelético que posúe unha estrutura similar á da actina, aínda que se comporta funcionalmente como a tubulina. Ademais, polimerízase bidireccionalmente e mostra unha inestabilidade dinámica, que son ambos comportamentos característicos da polimerización da tubulina.[4][15] Forma un sistema con ParR e parC que é responsable da separación do plásmido R1. ParM fíxase a ParR, unha proteína de unión ao ADN que se une especificamente a 10 repeticións directas na rexión parC do plásmido R1. Esta unión ocorre en ambos os extremos do filamento de ParM. Este filamento esténdese despois, separando os plásmidos.[16] O sistema é análogo á segregación do cromosoma eucariota, xa que ParM actúa como fai a tubulina eucariota no fuso mitótico, ParR actúa como o complexo do cinetocoro, e parC actúa como o centrómero do cromosoma.[17]
A segregación do plásmido F ocorre nun sistema similar onde SopA actúa como o filamento citoesquelético e SopB únese á secuencia sopC do plásmido F, como o cinetocoro e o centrómero, respectivamente.[17] Recentemente, atopouse un homólogo de ParM similar á actina na bacteria grampositiva Bacillus thuringiensis, que se ensambla formando unha estrutura parecida a un microtúbulo e está implicada na segregación de plásmidos.[18]
Actina arqueana
A crenactina é un homólogo da actina exclusivo do reino arqueano dos Thermoproteota (antes Crenarchaeota) que se atopou na orde Thermoproteales e no Candidatus Korarchaeum.[19] No momento do seu descubrimento en 2009, tiña a maior similitude de secuencias coas actinas eucariotas de calquera homólogo da actina coñecido.[20] A crenactina foi ben caracterizada en Pyryobaculum calidifontis (A3MWN5) e ten unha alta especificidade polo ATP e GTP.[19] As especies que conteñen crenactina son todas bacilos ou de forma acicular. En P. calidifontis, a crenactina forma estruturas helicoidais que abranguen toda a lonxitude da célula, o que suxire que ten un papel na determinación da forma similar ao de MreB noutros procariotas.[19][21]
Un sistema incluso máis próximo ao sistema da actina eucariota atópase no superfilo proposto dos Asgardarchaeota. Usan versións primitivas da profilina, xelsolina e cofilina para regular o citoesqueleto.[22]
Grupos únicos
Crescentina
A crescentina (codificada polo xene creS) é un análogo dos filamentos intermedios eucariotas. A diferenza das outras relacións análogas discutidas aquí ata agora, a crescentina ten unha homoloxía primaria bastante grande coas proteínas dos filamentos intermedios ademais dunha semellanza tridimensional; a secuencia de creS ten un 25% de correspondencia de identidade e un 40% de similitude coa citoqueratina 19 e un 24% de correspondencia de identidade e un 40% de similitude coa lamina nuclear A. Ademais, os filamentos de crescentina son de aproximadamente 10 nm de diámetro e están dentro do rango de diámetros dos filamentos intermedios eucariotas (8-15 nm).[23] A crescentina forma un filamento continuo de polo a polo ao longo do lado interno cóncavo da bacteria con forma de lúa crecente Caulobacter crescentus. Tanto a MreB coma a crescentina son necesarias para que C. crescentus poida ter a súa forma característica; crese que MreB moldea a célula dándolle forma de bacilo e que a crescentina a dobra dándolle forma de crecente. O nome da proteína crescentina vén do nome científico da bacteria, crescentus.[1]
Sistema MinCDE
O sistema MinCDE é un sistema de filamentos que posiciona no lugar apropiado o septo, no medio da célula en Escherichia coli. Segundo Shih et al., MinC inhibe a formación do septo ao impedir a polimerización do anel Z. MinC, MinD e MinE forman unha estrutura helicoidal que se enrola arredor da célula e está unida á parte interna da membrana por MinD. A hélice de MinCDE ocupa un polo e remata nunha estrutura filamentosa chamada anel E feita de MinE no bordo máis medial da zona polar. Desde esta configuración, o anel E contráese e móvese cara ao polo, desensamblando a hélice de MinCDE a medida que se move. Concomitantemente, os fragmentos desensamblados reensámblanse no extremo polar oposto, reformando o enroscamento de MinCDE no polo oposto mentres que se degrada a hélice MinCDE existente. Este proceso repítese despois, coa hélice MinCDE oscilando de polo a polo. Esta oscilación ocorre repetidamente durante o ciclo celular, mantendo así MinC (e o seu efecto inhibidor do septo) a unha concentración media no tempo máis baixa na zona media da célula que nos extremos desta.[24]
O comportamento dinámico das proteínas Min foi reconstituído in vitro usando unha bicapa lipídica artificial como imitación da membrana celular. MinE e MinD autoorganizábanse en ondas proteicas espirais e paralelas por un mecanismo de tipo reacción-difusión.[25]
Bactofilina
A bactofilina (InterPro: IPR007607) é un elemento citoesquelético β-helicoidal que forma filamentos nas células con forma de bacilo da proteobacteria Myxococcus xanthus.[26] A proteína bactofilina, BacM, cómpre para o mantemento da forma adecuada da célula e a integridade da parede. As células de M. xanthus que carecen de BacM teñen unha morfoloxía deformada caracterizada por un corpo celular dobrado, e os mutantes para bacM teñen unha menor resistencia aos antibióticos que teñen como diana a parede celular bacteriana. A proteína BacM de M. xanthus de lonxitude completa é cortada para permitir a súa polimerización. As bactofilinas foron implicadas na regulación da forma da célula noutras bacterias, incluíndo a curvatura das células de Proteus mirabilis,[27] a formación de pedúnculos por Caulobacter crescentus,[28] e a forma helicoidal de Helicobacter pylori.[29]
CfpA
No filo das espiroquetas, varias especies presentan unha estrutura con forma de fita citoplásmica filamentosa formada por filamentos individuais, composta da proteína superenrolada CfpA (Proteína do filamento citoplásmico A ou Cytoplasmic filament protein A, Q56336), ligados entre si por compoñentes que fan de ponte e por áncoras á membrana interna.[30][31] Aínda que está presente nos xéneros Treponema, Spirochaeta, Pillotina, Leptonema, Hollandina e Diplocalyx, está ausente nalgunhas especies como por exemplo Treponema primitia.[32][33][34][35] Cunha dimensión en sección transversal de 5 x 6 nm (horizontal/vertical) está dentro do rango de diámetros dos filamentos intermedios eucariotas (8-15 nm). As células de Treponema denticola que carecen da proteína CfpA forman células concatenadas longas cun defecto na segregación do ADN cromosómico, un fenotipo que tamén afecta á patoxenicidade deste organismo.[36][37] A ausencia doutra ultraestrutura celular, o feixe de filamentos do flaxelo periplásmico, non altera a estrutura da fita citoplasmática.[38]
Notas
Véxase tamén
Wikiwand in your browser!
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
