From Wikipedia, the free encyclopedia
A FtsZ é unha proteína bacteriana codificada no xene ftsZ que se ensambla formando un anel no lugar onde se formará o septo que divide a célula bacteriana durante a súa división celular. Esta proteína é un homólogo procariota da proteína eucariótica tubulina. O nome FtsZ procede do inglés "Filamenting temperature-sensitive mutant Z" (mutante sensible á temperatura filamentante Z). A hipótese sobre estes mutantes de Escherichia coli que tiñan alterada a división celular era que crecerían como filamentos debido á incapacidade das células fillas de separarse unha da outra.
O descubrimento do citoesqueleto bacteriano é bastante recente. A FtsZ foi a primeira proteína do citoesqueleto procariota que se identificou.
O xene desta proteína foi descuberto na década de 1950 por Y. Hirota e os seus colegas nun exame de mutantes para a división celular bacteriana.[1] En 1991 Erfei Bi e Joseph Lutkenhaus demostraron que a FtsZ se ensamblaba formando un anel Z.
No musgo Physcomitrella patens existe un xene para a FtsZ, que está codificado no núcleo e é necesario para a división do cloroplasto, e foi a primeira proteína que se identificou que era esencial para a división dun orgánulo (ver musgo knockout).[2]
Durante a división celular, a FtsZ é a primeira proteína que se despraza ao sitio de división, e é esencial para recrutar outras proteínas que producen a nova parede celular entre as células en división. O papel da FtsZ na división celular é análogo ao da actina na división da célula eucariótica, pero, a diferenza do anel de actina-miosina dos eucariotas, a FtsZ non ten proteínas motoras asociadas con ela. A orixe da forza citocinética non está aclarado, pero crese que a síntese localizada da nova parede celular produce polo menos parte desa forza. En liposomas Osawa (2009) demostrou que a FtsZ ten a capacidade de exercer unha forza contráctil sen que estea presente ningunha outra proteína.[3]
Erickson (2009) propuxo unha maneira que explica como as proteínas de tipo tubulina e as de tipo actina inverteron o seu papel na división celular, o cal se consideraba un misterio evolutivo.[4] A utilización do anel de FtsZ na división dos cloroplastos e algunhas mitocondrias reforza a idea de que teñen un antepasado procariota. É interesante notar que nas formas L bacterianas que carecen de parede celular non cómpre FtsZ para a división, o cal implica que as bacterias puideron reter compoñentes correspondentes a un modo ancestral de división celular.[5]
Sábese moito sobre as actividades de polimerización dinámica da tubulina e dos microtúbulos, pero pouco sobre estas actividades na FtsZ. Os protofilamentos dunha febra de tubulina forman microtúbulos de 13 febras, pero a estrutura de multifebras do anel Z que contén FtsZ non se coñece. Especúlase que podería consistir en filamentos solapados.
Recentemente, descubríronse proteínas similares á tubulina e á FtsZ en grandes plásmidos de especies de Bacillus. Crese que funcionan como compoñentes dos segrosomas, que son complexos multiproteínicos que separan os cromosomas/plásmidos en bacterias. Os homólogos nos plásmidos da tubulina/FtsZ parece que conservaron a capacidade de polimerizarse formando filamentos.
A FtsZ ten a capacidade de unirse á GTP e tamén presenta un dominio GTPase co que pode hidrolizar o GTP a GDP e fosfato. In vivo, a FtsZ forma filamentos cunha disposición repetida de subunidades, todas colocadas cabeza con cola.[6] Estes filamentos forman un anel arredor do punto medio lonxitudinal ou septo da célula. Este anel denomínase anel Z.
A actividade de hidrólise do GTP da proteína non é esencial para a formación de filamentos ou a división. Os mutantes que carecen do dominio GTPase forman septos retortos e desordenados.[7] Estas células con septos irregulares poden malia todo dividirse, aínda que o fan de forma anormal. Non está claro como fai a FtsZ para proporcionar a forza física que dá lugar á división ou como serve de marcador para que outras proteínas executen a división.
Se a FtsZ proporciona a forza para que se divida a célula, podería facer o mesmo co movemento relativo das subunidades. Os modelos por computadora e as medidas in vivo suxiren que un filamento de FtsZ só non pode manter un tamaño de máis de 30 subunidades de longo. Neste modelo, a forza de escisión da FtsZ procede do movemento latreral relativo das subunidades.[8] Febras de FtsZ aliñaríanse paralelas e empurraríanse unhas a outras creando unha "corda" de moitas febras que se tensa a si mesma.
Noutros modelos, a FtsZ non proporciona a forza contráctil senón que proporciona á célula o armazón espacial para que outras proteínas executen a división da célula. Isto é semellante a crear unha estrutura temporal como a que levantan os traballadores da construción para acceder ás partes ás que é difícl chegar nun edificio. A estrutura temporal permite o libre acceso e asegura que os traballadores poidan chegar a todas os lugares. Se a estrutura temporal non se constrúe correctamente, os traballadores non poderán chegar a certas partes e a construción será deficiente.
A teoría do armazón ou estadal está apoiada por informacións que mostran que a formación do anel e a localización na membrana require a acción concertada de varias proteínas accesorias. A proteína ZipA ou a proteína homóloga da actina FtsA permiten que a FtsZ se sitúe inicialmente na membrana.[9] Despois de situarse na membrana, recrútanse proteínas da división da familia da Fts para a ensamblaxe do anel.[10] Moitas destas proteínas, como FtsW, FtsK, e FtsQ están implicadas na estabilización do anel Z e poden tamén ser participantes activos na escisión.
A formación do anel Z coincide estreitamente cos procesos celulares asociados coa replicación. A formación do anel Z coincide coa terminación da replicación do xenoma en Escherichia coli e co 70% da replicación do cromosoma en B. subtilis.[11] A temporalización da formación do anel Z suxire a posibilidade de que haxa un sinal espacial ou temporal que permita a formación de filamentos de FtsZ. Actualmente, hai varios modelos e mecanismos que regulan a formación de aneis Z.
A proteína FtsZ e as súas funcións e mecanismo relacionados interaccionan directamente cos tres compoñentes principais do sistema Min: MinC, MinD, e MinE. Un modelo de formación do anel Z permite a súa formación só despois de que se produce un certo sinal espacial que lle indica á célula que é grande dabondo como para dividirse.[12] A polimerización da FtsZ está estreitamente ligada á familia de proteínas Min, que foron todas elas descubertas en mutantes de E. coli que non podían producir un septo correctamente situado.[13] Hipotetízase que as proteínas Min, que deben impedir que o anel de FtsZ se sitúe preto da parte media da célula e da rexión do nucleoide, están implicadas no mecanismo regulador espacial que liga o incremento de tamaño previo á división celular coa polimerización de FtsZ no medio da célula.
A polimerización da FtsZ está tamén ligada a estresantes como os danos no ADN. Os danos no ADN inducen a produción de varias proteínas, unha das cales é SulA.[14] A proteína SulA impide a polimerización e a actividade GTPase da FtsZ. A SulA realiza esta tarefa ao unirse a sitios de autorrecoñecemento da FtsZ. Ao secuestrar a FtsZ, a célula pode ligar directamente os danos no ADN coa inhibición da división celular.[15]
Ademais do de SulA, hai outrros mecanismos que impiden unha división celular incorrecta que daría lugar a que se cedese ás células fillas unha información xenética alterada. Ata agora identificáronse en E. coli e B. subtilis dúas proteínas que impiden a división na rexión do nucleoide, chamadas Noc e SlmA. Os knockouts de xenes de Noc fan que a célula non se divida con respecto á rexión do nucleoide, o que dá lugar a unha división asimetrica entre as células fillas. O mecanismo non se comprende ben, pero pénsase que implica o secuestro da FtsZ, que impide a polimerización na rexión do nucleoide.[16] Observouse que SlmA, igual que SulA, secuestran a FtsZ, impedindo a formación do anel Z polimerizado na rexión do nucleoide.[17]
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
