As cadherinas[1] (nome que deriva de "adhesión dependente do calcio") son unha clase de proteínas transmembrana de tipo-1. Xogan un importante papel na adhesión celular, formando unións adherentes que unen as células entre si nos tecidos. Para funcionar son dependentes do ióncalcio (Ca2+).
A superfamilia das cadherinas inclúe as cadherinas, protocadherinas, desmogleínas, e desmocolinas, e algunhas máis.[2][3] En canto á súa estrutura, todas comparten repeticións de cadherina, as cales son dominios de unión ao Ca2+ extracelular. Hai múltiples clases de moléculas de cadherina, cada unha designada cun prefixo (que, en xeral, designa un tipo de tecido ao cal están asociadas). Observouse que as células que conteñen un subtipo de cadherina específica tenden a agruparse xuntas excluíndo outros tipos, tanto en cultivos celulares coma durante o desenvolvemento embrionario.[4] Por exemplo, as células que conteñen N-cadherinas tenden a agruparse con outras células que tamén expresan N-cadherinas. Porén, detectouse que a velocidade de mestura nos experimentos en cultivos celulares pode ter un efecto na extensión da especificidade homotípica das cadherinas.[5] Ademais, varios grupos de investigación observaron unha afinidade polas unións heterotrópicas (entre tipos distintos de cadherina).[6][7] Un modelo actual propón que as células distinguen os subtipos de cadherina baseándose na súa especificidade cinética en vez de na súa especificidade termodinámica, xa que os diferentes tipos de enlaces homotípicos de cadherinas teñen diferentes duracións.[8]
As cadherinas sintetízanse como polipéptidos e sofren moitas modificacións postraducionais para converterse nas proteínas que median a adhesión e recoñecemento de célula a célula.[10] Estes polipoéptidos teñen aproximadamente 720–750 aminoácidos. Cada cadherina ten un pequeno compoñente citoplasmático, un compoñente transmembrana, e a masa restante da proteína é extracelular. No ano 2000 xa se levaban identificado e secuenciado uns 80 tipos de cadherinas humanas.[11]
As cadherinas compórtanse como receptores e como ligandos. Durante o desenvolvemento embrionario, axudan a posicionar correctamente as células: son responsables da separación das diferentes capas de tecidos, e da migración celular.[12] Nos estadios iniciais do desenvolvemento, a E-cadherina (cadherina epitelial) é a que máis se expresa. Durante a seguinte fase do desenvolvemento, na que se forma a placa neural, exprésase a N-cadherina (cadherina neural) e hai unha diminución da E-cadherina. Finalmente, durante o desenvolvemento da notocorda e a condensación das somitas, increméntase a expresión das E- P- e N-cadherinas. Despois do desenvolvemento, as cadherinas xogan un papel no mantemento da estrutura da célula e dos tecidos, e no movemento celular.[11]
Datos rápidos Cadherin domain, Identificadores ...
Coordinadores: Jaime Gómez Márquez, Ana Mª Viñas Díaz e Manuel González González. Redactores: David Villar Docampo e Luís Vale Ferreira. Revisores lingüísticos: Víctor Fresco e Mª Liliana Martínez Calvo. (2010). Dicionario de bioloxía galego-castelán-inglés.(PDF). Xunta de Galicia. p.37. ISBN978-84-453-4973-1.
Bello S.M., Millo H., Rajebhosale M., Price S.R. (2012) Catenin-dependent cadherin function drives divisional segregation of spinal chord motor neurons. J. Neuroscience 32(2):490-505
Duguay, D.; A. Foty R., RA; S. Steinberg M., MS (2003). "Cadherin-mediated cell adhesion and tissue segregation: qualitative and quantitative determinants". Dev. Biol.253 (2): 309–323. PMID12645933. doi:10.1016/S0012-1606(02)00016-7.
Harris, Tony J.C., and Ulrich Tepass. "Adherins Junctions: From Molecules to Morphogenesis" Nature Reviews Molecular Cell Biology. 502-514. Xullo de 2010. doi:10.1038/nrm2927.
Beavon IR (2000). "The E-cadherin-catenin complex in tumour metastasis: structure, function and regulation". Eur. J. Cancer36 (13 Spec No): 1607–20. PMID10959047. doi:10.1016/S0959-8049(00)00158-1.
Georgolios A, Batistatou A, Manolopoulos L, Charalabopoulos K (2006). "Role and expression patterns of E-cadherin in head and neck squamous cell carcinoma (HNSCC)". J. Exp. Clin. Cancer Res.25 (1): 5–14. PMID16761612.
Hazan RB, Qiao R, Keren R; et al. (2004). "Cadherin switch in tumor progression". Ann. N. Y. Acad. Sci.1014: 155–63. PMID15153430. doi:10.1196/annals.1294.016.
Moran CJ, Joyce M, McAnena OJ (2005). "CDH1 associated gastric cancer: a report of a family and review of the literature". Eur J Surg Oncol31 (3): 259–64. PMID15780560. doi:10.1016/j.ejso.2004.12.010.
Reynolds AB, Carnahan RH (2005). "Regulation of cadherin stability and turnover by p120ctn: implications in disease and cancer". Semin. Cell Dev. Biol.15 (6): 657–63. PMID15561585. doi:10.1016/j.semcdb.2004.09.003.
Wang HD, Ren J, Zhang L (2004). "CDH1 germline mutation in hereditary gastric carcinoma". World J. Gastroenterol.10 (21): 3088–93. PMID15457549.
Wilson PD (2001). "Polycystin: new aspects of structure, function, and regulation". J. Am. Soc. Nephrol.12 (4): 834–45. PMID11274246.
Renaud-Young M, Gallin WJ (2002). "In the first extracellular domain of E-cadherin, heterophilic interactions, but not the conserved His-Ala-Val motif, are required for adhesion". Journal of Biological Chemistry277 (42): 39609–39616. PMID12154084. doi:10.1074/jbc.M201256200.
Ligazóns externas
Proteopedia - Cadherin - vista da estrutura da cadherina en 3D interactiv9