A amilase[1] é un enzima que hidroliza o amidón nos seus azucres sinxelos. É un importante enzima dixestivo que se atopa na saliva (amilase salivar) e no zume pancreático (amilase pancreática) e no intestinal (amilase intestinal ou entérica). As amilases son hidrolases glicosídicas e actúan nos enlaces α-1,4-glicosídico. Foi o primeiro enzima descuberto, co nome de diastase.
| Alfa-amilase | |||||||||
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| Amilase salivar humana: ión calcio en caqui pálido, cloruro en verde. PDBe - 1SMD[2] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.2.1.1 | ||||||||
| Número CAS | 9000-90-2 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
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| Beta-amilase | |||||||||
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| Estrutura da beta-amilase de cebada. PDBe - 2xfr[3] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.2.1.2 | ||||||||
| Número CAS | 9000-91-3 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
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| Gamma-amilase. Glucano 1,4-alfa-glicosidase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.2.1.3 | ||||||||
| Número CAS | 9032-08-0 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
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Hai tres tipos de amilase:
| α-amilase | β-amilase | γ-amilase | |
|---|---|---|---|
| Fonte | Animais, plantas, microbios | Plantas, microbios | Animais, microbios |
| Tecido | Glándula salivar, páncreas | Sementes, froitos | Intestino delgado |
| Sitio de corte | Aleatoriamente en enlaces glicosídicos α-1,4 | Segundo enlace glicosídico α-1,4 | Último enlace glicosídico α-1,4 |
| Produtos de reacción | Maltosa, dextrina etc. | Maltosa | Glicosa |
| pH óptimo | 6,7–7,0 | 5,4–5,5 | 4,0–4,5 |
| temperatura óptima en produción de cervexa | 68–74 °C | 58–65 °C | 63–68 °C |
α-Amilase
As α-amilases son enzimas dixestivos que se atopan en animais, plantas, fungos (ascomicetos e basidiomicetos) e bacterias. Tanto a amilase pancreática coma a amilase salivar e intestinal humanas pertencen a este tipo. O seu pH óptimo é de 6,7 a 7,0.
β-Amilase
As β-amilases son sintetizadas por plantas, fungos e bacterias. O seu pH óptimo é de 12. É o enzima que hidroliza o amidón da froita en maltosa durante a maduración, achegando así o sabor doce da froita madura.
γ-Amilase
A γ-amilase é a que ten un pH óptimo máis ácido de todas as amilases. Corta enlaces glicosídicos α(1–6) e tamén o último enlace glicosídico α-1,4 do extremo non redutor da amilosa e amilopectina, rendendo glicosa.
No ser humano as amilases están ligadas á rexión 1q21 do cromosoma 1.
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