proteína principal do sangue humano From Wikipedia, the free encyclopedia
A seroalbumina humana[1] ou albumina sérica humana, ás veces chamada simplemente albumina (aínda que hai moitas outras proteínas que son albuminas), é unha proteína que se atopa en grande abundancia no plasma sanguíneo, sendo a principal proteína do sangue. Sintetízase no fígado.
PDB 1e7h | |
Seroalbumina humana | |
Identificadores | |
Símbolo | xene ALB |
Entrez | 213 |
HUGO | 399 |
OMIM | |
PDB | 1E7H |
RefSeq | NM_000477 |
UniProt | P02768 |
Outros datos |
A concentración normal de seroalbumina no sangue humano oscila entre 35 e 50 gramos por litro[2], e supón ao redor do 50% da proteína plasmática. O resto de proteínas presentes no plasma chámanse en conxunto globulinas. A súa vida media no plasma é de 20 días. A seroalbumina é fundamental para o mantemento da presión oncótica, necesaria para a distribución correcta dos líquidos corporais entre o compartimento intravascular e o extravascular, localizado entre os tecidos. A seroalbumina ten carga eléctrica negativa a pH corporal. A membrana basal do glomérulo renal, tamén está cargada negativamente, o que impide a filtración glomerular da albumina aos ouriños. Na síndrome nefrótica, esta propiedade está diminuída e pérdese gran cantidade de albumina polos ouriños.
A proteína sintetízase nos hepatocitos en forma dun precursor máis grande de 609 aminoácidos, chamado preproalbumina, do que se cortan un péptido sinal do seu extremo N-terminal, e libérase do retículo endoplasmático rugoso en forma de proalbumina. Despois, esta é clivada nas vesículas do aparato de Golgi quedando a proteína que se segrega madura de 585 aminoácidos, que se observa no plasma.[3] Ten un peso molecular de 66,5 kDa, é monomérica e soluble. Está codificada no xene ALB do cromosoma 4, que contén 15 exóns e 3 dominios, que se cre que se orixinaron evolutivamente por duplicación dun dominio ancestral.[4]
A seroalbumina humana pertence á familia proteica das seroalbuminas, as cales están presentes tamén noutros animais. A seroalbumina bovina utilízase moito en procedementos de laboratorio. Debido a que os animais pequenos, por exemplo as ratas, viven cunha baixa presión sanguínea, necesitan unha baixa presión oncótica, e tamén necesitan unha baixa cantidade de seroalbumina para manter a distribución de fluídos.
Seroalbumina humana | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | |||||||||||
Símbolo | Albumina sérica | ||||||||||
Pfam | PF00273 | ||||||||||
Pfam clan | CL0282 | ||||||||||
InterPro | IPR014760 | ||||||||||
SMART | SM00103 | ||||||||||
PROSITE | PS51438 | ||||||||||
SCOPe | 1ao6 / SUPFAM | ||||||||||
|
A concentración de seroalbumina humana é normalmente de 35 - 50 g/L (3,5 - 5,0 g/dL)[2]
A seroalbumina humana mídese normalmente rexistrando os cambios de absorbancia da mostra despois de unila a unha tinguidura como o verde bromocresol ou o púrpura bromocresol.[7]
Está causada por deshidratación, enfermidade hepática ou renal. En experimentos de laboratorio o retinol reduce a produción de seroalbumina humana.[10] É posible que unha deficiencia de retinol (vitamina A) poida por si soa causar unha elevación dos niveis de seroalbumina. A hiperalbuminemia está tamén asociada con dietas ricas en proteínas.[11]
Para varias aplicacións médicas úsanse solucións de seroalbumina humana, xeralmente a concentracións do 5-25%.
A albumina humana utilízase a miúdo para substituír os fluídos perdidos e axudar a recuperar o volume sanguíneo en traumas, queimaduras e pacientes de cirurxía. Nunha revisión sistemática[12] de 37 ensaios con pacientes non se atoparon evividencias de que as solucións de seroalbumina humana, comparadas con outras alternativas máis baratas como as solucións salinas, reducisen o risco de morte. Ben que non dá mellores resultados que outros fluídos cando se usa simplemente para substituír o volume de fluídos perdidos, úsase frecuentemente en condicións nas que a perda de seroalbumina é o maior problema, como en enfermidades hepáticas con ascite.
A seroalbumina humana foi utilizada como un compoñente do índice de fraxilidade en xeriatría.[8]
Sábese desde hai tempo que proteínas sanguíneas humanas como a hemoglobina[13] e a seroalbumina[14][15] poden sufrir unha lenta glicación non encimática, principalmente debida á formación dunha base de Schiff entre os grupos ε-amino de residuos de lisina (e ás veces de arxinina) e moléculas de glicosa do sangue (reacción de Maillard). Esta reacción pode ser inhibida en presenza de axentes antioxidantes.[16] Aínda que esta reacción pode ocorrer normalmente,[14] obsérvase uns niveis elevados de glicoalbumina en casos de diabetes mellitus.[15]
A glicación ten o potencial de alterar a estrutura biolóxica e función da seroalbumina humana.[17][18][19][20]
Ademais, a glicación pode orixinar a formación de Produtos finais de glicosilación avanzada (ou AGE, do inglés Advanced Glycosylation End-Products), que causan efectos biolóxicos anormais. A acumulación de AGEs provoca danos nos tecidos ao alterar a estrutura e funcións das proteínas dos tecidos, estimular as respostas celulares por medio de receptores específicos para as proteínas AGE, e a xeración de moléculas reactivas do oxíxeno|intermediatos de oxíxeno reactivo. As AGEs tamén reaccionan co ADN, causando mutacións e transposicións no ADN. O procesamento térmico de proteínas e carbohidratos (como durante o cociñado de alimentos) causa importantes cambios na súa alerxenicidade. As AGEs son antixénicas e son moitos dos importantes neoantíxenos que se forman nos alimentos cociñados ou almacenados.[21] Tamén interfiren co óxido nítrico producido normalmente na célula.[22]
Aínda que hai varios residuos de lisina e arxinina na estrutura da albumina sérica, moi poucos deles toman parte nas reaccións de glicación.[15][23] Non está claro por que só se glican estes residuos na seroalbumina humana, pero suxeriuse que a razón pode ser a unión non covalente da glicosa á seroalbumina antes de que se produza a formación dos enlaces covalentes.[24]
A seroalbumina humana interacciona co receptor FCGRT.[25]
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.