Norleucin

Norleucin ist eine nicht-proteinogene chirale α-Aminosäure und wurde von Arthur Weil^[4] erstmals isoliert.

Strukturformel
Strukturformel von Norleucin ohne Spezifizierung der Stereochemie
Allgemeines
Name	Norleucin
Andere Namen	2-Aminohexansäure α-Aminocapronsäure
Summenformel	C6H13NO2
Kurzbeschreibung	farblose Blättchen[1]
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 616-06-8 EG-Nummer 210-462-7 ECHA-InfoCard 100.009.512 PubChem 9475 ChemSpider 9103 Wikidata Q27116817
Eigenschaften
Molare Masse	131,18 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	301 °C (Zersetzung)[1]
Löslichkeit	wenig in Wasser (16 g·l−1 bei 23 °C)[2]
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[3] keine GHS-Piktogramme H- und P-Sätze H: keine H-Sätze P: keine P-Sätze[3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Isomerie

Von Norleucin gibt es zwei Enantiomere: L-Norleucin [Synonym: (S)-Norleucin] und D-Norleucin [Synonym: (R)-Norleucin]. Strukturell leitet sich Norleucin durch Substitution eines α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH₂) von der Capronsäure ab. Norleucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Isoleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.

Isomere von Norleucin
Name	L-Norleucin	D-Norleucin
Andere Namen	(S)-Norleucin (+)-Norleucin	(R)-Norleucin (−)-Norleucin
Strukturformel
CAS-Nummer	327-57-1	327-56-0
	616-06-8 (Racemat)
EG-Nummer	206-321-4	206-320-9
	210-462-7 (Racemat)
ECHA-Infocard	100.005.748	100.005.747
	100.009.512 (Racemat)
PubChem	21236	456468
	9475 (Racemat)
DrugBank	-	DB04419
	- (Racemat)
Wikidata	Q415428	Q27459594
	Q27116817 (Racemat)

Darstellung

Das Racemat erhält man durch Umsetzung von 2-Bromhexansäure mit NH₃ in wässriger Lösung (50 °C, 30 h).^[5]

Verwendung

Norleucin wird zur experimentellen Untersuchung von Proteinstrukturen und -funktionen verwendet. Aminoacyl-tRNA-Synthetasen können getäuscht werden, indem man ihnen anstelle ihrer normalen Substrate bestimmte unbiologische Aminosäuren anbietet. So werden Ethionin und Norleucin in solche Positionen in Proteine eingebaut, die normalerweise Methionin einnehmen würde.^[6]

Einzelnachweise

1. Eintrag zu Norleucin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 20. Juni 2014.
2. Eintrag zu L(+)-Norleucine bei Thermo Fisher Scientific, abgerufen am 13. Oktober 2023.
3. Datenblatt L-Norleucine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 2. Mai 2022 (PDF).
4. Emil Abderhalden, C. Froehlich, Dionys Fuchs: Spaltung von dl-Aminocapronsäure (= Norleucin) in die optisch-aktiven Komponenten mittels der Formyiverbindung. Polypeptide, an deren Aufbau Aminocapronsäure beteiligt ist. In: Hoppe-Seyler’s Zeitschrift für physiologische Chemie. 86, 1913, S. 454–468, doi:10.1515/bchm2.1913.86.6.454.
5. K. Peter C. Vollhardt, Neil E. Schore: Organische Chemie, 4. Auflage, Wiley-VCH, Weinheim 2005, ISBN 978-3-527-31380-8, S. 997.
6. Albert L. Lehninger: Biochemie, 2. Auflage, VCH, Weinheim 1983, ISBN 3-527-25688-1, S. 767–768.