Моноаміноксидаза B

MAOB (англ. Monoamine oxidase B) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 520 амінокислот, а молекулярна маса — 58 763^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSNKCDVVVV		GGGISGMAAA		KLLHDSGLNV		VVLEARDRVG		GRTYTLRNQK
VKYVDLGGSY		VGPTQNRILR		LAKELGLETY		KVNEVERLIH		HVKGKSYPFR
GPFPPVWNPI		TYLDHNNFWR		TMDDMGREIP		SDAPWKAPLA		EEWDNMTMKE
LLDKLCWTES		AKQLATLFVN		LCVTAETHEV		SALWFLWYVK		QCGGTTRIIS
TTNGGQERKF		VGGSGQVSER		IMDLLGDRVK		LERPVIYIDQ		TRENVLVETL
NHEMYEAKYV		ISAIPPTLGM		KIHFNPPLPM		MRNQMITRVP		LGSVIKCIVY
YKEPFWRKKD		YCGTMIIDGE		EAPVAYTLDD		TKPEGNYAAI		MGFILAHKAR
KLARLTKEER		LKKLCELYAK		VLGSLEALEP		VHYEEKNWCE		EQYSGGCYTT
YFPPGILTQY		GRVLRQPVDR		IYFAGTETAT		HWSGYMEGAV		EAGERAAREI
LHAMGKIPED		EIWQSEPESV		DVPAQPITTT		FLERHLPSVP		GLLRLIGLTT
IFSATALGFL		AHKRGLLVRV

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

MAOB
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1GOS, 1OJ9, 1OJA, 1OJC, 1OJD, 1S2Q, 1S2Y, 1S3B, 1S3E, 2BK3, 2BK4, 2BK5, 2BYB, 2C64, 2C65, 2C66, 2C67, 2C70, 2C72, 2C73, 2C75, 2C76, 2V5Z, 2V60, 2V61, 2VRL, 2VRM, 2VZ2, 2XCG, 2XFN, 2XFO, 2XFP, 2XFQ, 2XFU, 3PO7, 3ZYX, 4A79, 4A7A, 4CRT
Ідентифікатори
Символи	MAOB, Monoamine oxidase B
Зовнішні ІД	OMIM: 309860 MGI: 96916 HomoloGene: 20251 GeneCards: MAOB
Реагує на сполуку
lazabemide, moclobemide, разагілін, safinamide, транілципропромін, phenelzine, mebanazine, phenelzine, priralfinamide, safinamide, nialamide, phenelzine sulfate, (−)-selegiline hydrochloride[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • protein homodimerization activity • flavin adenine dinucleotide binding • electron transfer activity • oxidoreductase activity • primary amine oxidase activity Клітинна компонента • integral component of membrane • мембрана • мітохондріальна зовнішня мембрана • мітохондрія • мітохондріальна внутрішня мембрана • мітохондріальна оболонка • екзосома Біологічний процес • response to selenium ion • substantia nigra development • response to corticosterone • response to steroid hormone • negative regulation of serotonin secretion • response to lipopolysaccharide • response to aluminum ion • dopamine catabolic process • hydrogen peroxide biosynthetic process • response to ethanol • response to toxic substance • positive regulation of dopamine metabolic process • neurotransmitter catabolic process • Електронтранспортний ланцюг Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	4129	109731
Ensembl	ENSG00000069535	ENSMUSG00000040147
UniProt	P27338	Q8BW75
RefSeq (мРНК)	NM_000898	NM_172778
RefSeq (білок)	NP_000889	NP_766366
Локус (UCSC)	Хр. X: 43.77 – 43.88 Mb	Хр. X: 16.58 – 16.68 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мембрані, мітохондрії, зовнішній мембрані мітохондрій.

Література

• Grimsby J., Chen K., Wang L.J., Lan N.C., Shih J.C. (1991). Human monoamine oxidase A and B genes exhibit identical exon-intron organization. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 3637—3641. PMID 2023912 DOI:10.1073/pnas.88.9.3637
• Chen K., Wu H.F., Shih J.C. (1993). The deduced amino acid sequences of human platelet and frontal cortex monoamine oxidase B are identical. J. Neurochem. 61: 187—190. PMID 8515265 DOI:10.1111/j.1471-4159.1993.tb03554.x
• Newton-Vinson P., Hubalek F., Edmondson D.E. (2000). High-level expression of human liver monoamine oxidase B in Pichia pastoris. Protein Expr. Purif. 20: 334—345. PMID 11049757 DOI:10.1006/prep.2000.1309
• Binda C., Newton-Vinson P., Hubalek F., Edmondson D.E., Mattevi A. (2002). Structure of human monoamine oxidase B, a drug target for the treatment of neurological disorders. Nat. Struct. Biol. 9: 22—26. PMID 11753429 DOI:10.1038/nsb732
• Zhu Q.S., Grimsby J.S., Chen K., Shih J.C. (1992). Promoter organization and activity of human monoamine oxidase (MAO) A and B genes. J. Neurosci. 12: 4437—4446. PMID 1432104
• Wu H.F., Chen K., Shih J.C. (1993). Site-directed mutagenesis of monoamine oxidase A and B: role of cysteines. Mol. Pharmacol. 43: 888—893. PMID 8316221

Примітки

1. Сполуки, які фізично взаємодіють з Monoamine oxidase B переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
2. Human PubMed Reference:.
3. Mouse PubMed Reference:.
4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6834 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
5. UniProt, P27338 (англ.) . Архів оригіналу за 30 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також

• Хромосома X