MAOB (англ. Monoamine oxidase B) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 520 амінокислот, а молекулярна маса — 58 763[5].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MSNKCDVVVV | | GGGISGMAAA | | KLLHDSGLNV | | VVLEARDRVG | | GRTYTLRNQK |
VKYVDLGGSY | | VGPTQNRILR | | LAKELGLETY | | KVNEVERLIH | | HVKGKSYPFR |
GPFPPVWNPI | | TYLDHNNFWR | | TMDDMGREIP | | SDAPWKAPLA | | EEWDNMTMKE |
LLDKLCWTES | | AKQLATLFVN | | LCVTAETHEV | | SALWFLWYVK | | QCGGTTRIIS |
TTNGGQERKF | | VGGSGQVSER | | IMDLLGDRVK | | LERPVIYIDQ | | TRENVLVETL |
NHEMYEAKYV | | ISAIPPTLGM | | KIHFNPPLPM | | MRNQMITRVP | | LGSVIKCIVY |
YKEPFWRKKD | | YCGTMIIDGE | | EAPVAYTLDD | | TKPEGNYAAI | | MGFILAHKAR |
KLARLTKEER | | LKKLCELYAK | | VLGSLEALEP | | VHYEEKNWCE | | EQYSGGCYTT |
YFPPGILTQY | | GRVLRQPVDR | | IYFAGTETAT | | HWSGYMEGAV | | EAGERAAREI |
LHAMGKIPED | | EIWQSEPESV | | DVPAQPITTT | | FLERHLPSVP | | GLLRLIGLTT |
IFSATALGFL | | AHKRGLLVRV |
Коротка інформація MAOB, Наявні структури ...
MAOB
|
---|
|
Наявні структури |
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB |
Список кодів PDB |
1GOS, 1OJ9, 1OJA, 1OJC, 1OJD, 1S2Q, 1S2Y, 1S3B, 1S3E, 2BK3, 2BK4, 2BK5, 2BYB, 2C64, 2C65, 2C66, 2C67, 2C70, 2C72, 2C73, 2C75, 2C76, 2V5Z, 2V60, 2V61, 2VRL, 2VRM, 2VZ2, 2XCG, 2XFN, 2XFO, 2XFP, 2XFQ, 2XFU, 3PO7, 3ZYX, 4A79, 4A7A, 4CRT
| | |
Ідентифікатори |
Символи |
MAOB, Monoamine oxidase B |
Зовнішні ІД |
OMIM: 309860 MGI: 96916 HomoloGene: 20251 GeneCards: MAOB
|
---|
|
Реагує на сполуку |
---|
lazabemide, moclobemide, разагілін, safinamide, транілципропромін, phenelzine, mebanazine, phenelzine, priralfinamide, safinamide, nialamide, phenelzine sulfate, (−)-selegiline hydrochloride[1] |
|
Шаблон експресії |
|
Більше даних
|
Ортологи |
Види |
Людина |
Миша |
---|
Entrez | |
|
Ensembl |
|
|
UniProt |
|
|
RefSeq (мРНК) |
| |
---|
RefSeq (білок) |
| |
---|
Локус (UCSC) |
Хр. X: 43.77 – 43.88 Mb |
Хр. X: 16.58 – 16.68 Mb |
PubMed search |
[2] |
[3]
|
---|
Вікідані |
|
Закрити
Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз.
Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг.
Білок має сайт для зв'язування з ФАД, флавопротеїном.
Локалізований у мембрані, мітохондрії, зовнішній мембрані мітохондрій.
- Grimsby J., Chen K., Wang L.J., Lan N.C., Shih J.C. (1991). Human monoamine oxidase A and B genes exhibit identical exon-intron organization. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 3637—3641. PMID 2023912 DOI:10.1073/pnas.88.9.3637
- Chen K., Wu H.F., Shih J.C. (1993). The deduced amino acid sequences of human platelet and frontal cortex monoamine oxidase B are identical. J. Neurochem. 61: 187—190. PMID 8515265 DOI:10.1111/j.1471-4159.1993.tb03554.x
- Newton-Vinson P., Hubalek F., Edmondson D.E. (2000). High-level expression of human liver monoamine oxidase B in Pichia pastoris. Protein Expr. Purif. 20: 334—345. PMID 11049757 DOI:10.1006/prep.2000.1309
- Binda C., Newton-Vinson P., Hubalek F., Edmondson D.E., Mattevi A. (2002). Structure of human monoamine oxidase B, a drug target for the treatment of neurological disorders. Nat. Struct. Biol. 9: 22—26. PMID 11753429 DOI:10.1038/nsb732
- Zhu Q.S., Grimsby J.S., Chen K., Shih J.C. (1992). Promoter organization and activity of human monoamine oxidase (MAO) A and B genes. J. Neurosci. 12: 4437—4446. PMID 1432104
- Wu H.F., Chen K., Shih J.C. (1993). Site-directed mutagenesis of monoamine oxidase A and B: role of cysteines. Mol. Pharmacol. 43: 888—893. PMID 8316221