Фактор зсідання крові VIII

F8 (англ. Coagulation factor VIII, антигемофільний глобулін, АГГ, англ. AHF) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі X-хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 351 амінокислот, а молекулярна маса — 267 009^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MQIELSTCFF		LCLLRFCFSA		TRRYYLGAVE		LSWDYMQSDL		GELPVDARFP
PRVPKSFPFN		TSVVYKKTLF		VEFTDHLFNI		AKPRPPWMGL		LGPTIQAEVY
DTVVITLKNM		ASHPVSLHAV		GVSYWKASEG		AEYDDQTSQR		EKEDDKVFPG
GSHTYVWQVL		KENGPMASDP		LCLTYSYLSH		VDLVKDLNSG		LIGALLVCRE
GSLAKEKTQT		LHKFILLFAV		FDEGKSWHSE		TKNSLMQDRD		AASARAWPKM
HTVNGYVNRS		LPGLIGCHRK		SVYWHVIGMG		TTPEVHSIFL		EGHTFLVRNH
RQASLEISPI		TFLTAQTLLM		DLGQFLLFCH		ISSHQHDGME		AYVKVDSCPE
EPQLRMKNNE		EAEDYDDDLT		DSEMDVVRFD		DDNSPSFIQI		RSVAKKHPKT
WVHYIAAEEE		DWDYAPLVLA		PDDRSYKSQY		LNNGPQRIGR		KYKKVRFMAY
TDETFKTREA		IQHESGILGP		LLYGEVGDTL		LIIFKNQASR		PYNIYPHGIT
DVRPLYSRRL		PKGVKHLKDF		PILPGEIFKY		KWTVTVEDGP		TKSDPRCLTR
YYSSFVNMER		DLASGLIGPL		LICYKESVDQ		RGNQIMSDKR		NVILFSVFDE
NRSWYLTENI		QRFLPNPAGV		QLEDPEFQAS		NIMHSINGYV		FDSLQLSVCL
HEVAYWYILS		IGAQTDFLSV		FFSGYTFKHK		MVYEDTLTLF		PFSGETVFMS
MENPGLWILG		CHNSDFRNRG		MTALLKVSSC		DKNTGDYYED		SYEDISAYLL
SKNNAIEPRS		FSQNSRHPST		RQKQFNATTI		PENDIEKTDP		WFAHRTPMPK
IQNVSSSDLL		MLLRQSPTPH		GLSLSDLQEA		KYETFSDDPS		PGAIDSNNSL
SEMTHFRPQL		HHSGDMVFTP		ESGLQLRLNE		KLGTTAATEL		KKLDFKVSST
SNNLISTIPS		DNLAAGTDNT		SSLGPPSMPV		HYDSQLDTTL		FGKKSSPLTE
SGGPLSLSEE		NNDSKLLESG		LMNSQESSWG		KNVSSTESGR		LFKGKRAHGP
ALLTKDNALF		KVSISLLKTN		KTSNNSATNR		KTHIDGPSLL		IENSPSVWQN
ILESDTEFKK		VTPLIHDRML		MDKNATALRL		NHMSNKTTSS		KNMEMVQQKK
EGPIPPDAQN		PDMSFFKMLF		LPESARWIQR		THGKNSLNSG		QGPSPKQLVS
LGPEKSVEGQ		NFLSEKNKVV		VGKGEFTKDV		GLKEMVFPSS		RNLFLTNLDN
LHENNTHNQE		KKIQEEIEKK		ETLIQENVVL		PQIHTVTGTK		NFMKNLFLLS
TRQNVEGSYD		GAYAPVLQDF		RSLNDSTNRT		KKHTAHFSKK		GEEENLEGLG
NQTKQIVEKY		ACTTRISPNT		SQQNFVTQRS		KRALKQFRLP		LEETELEKRI
IVDDTSTQWS		KNMKHLTPST		LTQIDYNEKE		KGAITQSPLS		DCLTRSHSIP
QANRSPLPIA		KVSSFPSIRP		IYLTRVLFQD		NSSHLPAASY		RKKDSGVQES
SHFLQGAKKN		NLSLAILTLE		MTGDQREVGS		LGTSATNSVT		YKKVENTVLP
KPDLPKTSGK		VELLPKVHIY		QKDLFPTETS		NGSPGHLDLV		EGSLLQGTEG
AIKWNEANRP		GKVPFLRVAT		ESSAKTPSKL		LDPLAWDNHY		GTQIPKEEWK
SQEKSPEKTA		FKKKDTILSL		NACESNHAIA		AINEGQNKPE		IEVTWAKQGR
TERLCSQNPP		VLKRHQREIT		RTTLQSDQEE		IDYDDTISVE		MKKEDFDIYD
EDENQSPRSF		QKKTRHYFIA		AVERLWDYGM		SSSPHVLRNR		AQSGSVPQFK
KVVFQEFTDG		SFTQPLYRGE		LNEHLGLLGP		YIRAEVEDNI		MVTFRNQASR
PYSFYSSLIS		YEEDQRQGAE		PRKNFVKPNE		TKTYFWKVQH		HMAPTKDEFD
CKAWAYFSDV		DLEKDVHSGL		IGPLLVCHTN		TLNPAHGRQV		TVQEFALFFT
IFDETKSWYF		TENMERNCRA		PCNIQMEDPT		FKENYRFHAI		NGYIMDTLPG
LVMAQDQRIR		WYLLSMGSNE		NIHSIHFSGH		VFTVRKKEEY		KMALYNLYPG
VFETVEMLPS		KAGIWRVECL		IGEHLHAGMS		TLFLVYSNKC		QTPLGMASGH
IRDFQITASG		QYGQWAPKLA		RLHYSGSINA		WSTKEPFSWI		KVDLLAPMII
HGIKTQGARQ		KFSSLYISQF		IIMYSLDGKK		WQTYRGNSTG		TLMVFFGNVD
SSGIKHNIFN		PPIIARYIRL		HPTHYSIRST		LRMELMGCDL		NSCSMPLGME
SKAISDAQIT		ASSYFTNMFA		TWSPSKARLH		LQGRSNAWRP		QVNNPKEWLQ
VDFQKTMKVT		GVTTQGVKSL		LTSMYVKEFL		ISSSQDGHQW		TLFFQNGKVK
VFQGNQDSFT		PVVNSLDPPL		LTRYLRIHPQ		SWVHQIALRM		EVLGCEAQDL
Y

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

F8
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1CFG, 1D7P, 1IQD, 2R7E, 3CDZ, 3HNB, 3HNY, 3HOB, 4BDV, 1FAC, 3J2Q, 3J2S, 4KI5, 4PT6, 4XZU
Ідентифікатори
Символи	F8, AHF, DXS1253E, F8B, F8C, FVIII, HEMA, coagulation factor VIII, THPH13
Зовнішні ІД	OMIM: 300841 MGI: 88383 HomoloGene: 49153 GeneCards: F8
Пов'язані генетичні захворювання
Васкуліт[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • зв'язування з іоном металу • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • oxidoreductase activity • copper ion binding Клітинна компонента • endoplasmic reticulum lumen • клітинна мембрана • extracellular region • COPII-coated ER to Golgi transport vesicle • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane • platelet alpha granule lumen • Golgi membrane • міжклітинний простір Біологічний процес • гемостаз • platelet degranulation • зсідання крові • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • COPII vesicle coating • acute-phase response • blood coagulation, intrinsic pathway • platelet activation Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2157	14069
Ensembl	ENSG00000185010	ENSMUSG00000031196
UniProt	P00451	Q06194
RefSeq (мРНК)	NM_000132 NM_019863	NM_001161373 NM_001161374 NM_007977
RefSeq (білок)	NP_000123 NP_063916	NP_001154845 NP_001154846 NP_032003
Локус (UCSC)	Хр. X: 154.84 – 155.03 Mb	Хр. X: 74.22 – 74.43 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Задіяний у таких біологічних процесах, як зсідання крові, гемостаз, гостра фаза запалення, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Секретований назовні.

Історія

VIII-фактор вперше було відкрито в 1937 році, але аж 1979 році Едвардо Тудденхем^[en] та його співробітники зуміли очистити білок, що дозволило здійснити молекулярну ідентифікацію білка^[6].

Препарати

На основі фактору згортання крові VIII створений препарат під назвою Мороктоког альфа, який застосовують під час лікування гемофілії А.^[7]

Див. також

• Хромосома X
• Зсідання крові

Примітки

1. Захворювання, генетично пов'язані з F8 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
2. Human PubMed Reference:.
3. Mouse PubMed Reference:.
4. Symbol report for F8 (англ.) . Процитовано 29 серпня 2024.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
5. UniProt, P00451 (англ.) . Архів оригіналу за 6 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
6. Tuddenham EG, Trabold NC, Collins JA, Hoyer LW (1979). The properties of factor VIII coagulant activity prepared by immunoadsorbent chromatography. J Lab Clin Med. 93: 40–53.
7. (англ.)ReFacto AF [Архівовано 12 листопада 2020 у Wayback Machine.]

Література

• Levinson B., Kenwrick S., Gamel P., Fisher K., Gitschier J. (1992). Evidence for a third transcript from the human factor VIII gene. Genomics. 14: 585—589. PMID 1427887 DOI:10.1016/S0888-7543(05)80155-7
• Gitschier J., Wood W.I. (1992). Sequence of the exon-containing regions of the human factor VIII gene. Hum. Mol. Genet. 1: 199—200. PMID 1303178 DOI:10.1093/hmg/1.3.199
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Severs J.C., Carnine M., Eguizabal H., Mock K.K. (1999). Characterization of tyrosine sulfate residues in antihemophilic recombinant factor VIII by liquid chromatography electrospray ionization tandem mass spectrometry and amino acid analysis. Rapid Commun. Mass Spectrom. 13: 1016—1023. PMID 10368977 DOI:10.1002/(SICI)1097-0231(19990615)13:11<1016::AID-RCM599>3.0.CO;2-5
• Pittman D.D., Wang J.H., Kaufman R.J. (1992). Identification and functional importance of tyrosine sulfate residues within recombinant factor VIII. Biochemistry. 31: 3315—3325. PMID 1554716 DOI:10.1021/bi00128a003
• Saenko E.L., Scandella D. (1997). The acidic region of the factor VIII light chain and the C2 domain together form the high affinity binding site for von Willebrand factor. J. Biol. Chem. 272: 18007—18014. PMID 9218428 DOI:10.1074/jbc.272.29.18007