Віментин

Віментин
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1GK4, 1GK6, 1GK7, 3G1E, 3KLT, 3S4R, 3SSU, 3SWK, 3TRT, 3UF1, 4MCY, 4MCZ, 4MD0, 4MD5, 4MDJ, 4YPC, 4YV3
Ідентифікатори
Символи	VIM, CTRCT30, HEL113, vimentin
Зовнішні ІД	OMIM: 193060 MGI: 98932 HomoloGene: 2538 GeneCards: VIM
Пов'язані генетичні захворювання
	cataract 30
Онтологія гена
Молекулярна функція	• scaffold protein binding; • structural molecule activity; • structural constituent of cytoskeleton; • protein C-terminus binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • structural constituent of eye lens; • identical protein binding; • double-stranded RNA binding; • keratin filament binding; • protein domain specific binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • cell projection; • focal adhesion; • клітинна мембрана; • пероксисома; • cell leading edge; • neuron projection; • екзосома; • цитоскелет; • Проміжні філаменти; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • клітинне ядро; • Полісома; • nuclear matrix; • phagocytic vesicle; • Рибонуклеопротеїни;
Біологічний процес	• intermediate filament organization; • negative regulation of neuron projection development; • SMAD protein signal transduction; • astrocyte development; • intermediate filament-based process; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • muscle filament sliding; • Bergmann glial cell differentiation; • GO:0022415 viral process; • lens fiber cell development; • cytokine-mediated signaling pathway; • positive regulation of collagen biosynthetic process; • regulation of mRNA stability; • positive regulation of translation; • cellular response to lipopolysaccharide; • cellular response to muramyl dipeptide; • cellular response to interferon-gamma;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	7431
	22352
	ENSG00000026025
	ENSMUSG00000026728
	P08670
	P20152
	NM_003380
	NM_011701
	NP_003371
	NP_035831
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Віментин (англ. Vimentin) — білок, який кодується геном VIM, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 466 амінокислот, а молекулярна маса — 53 652^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
M S T R S V S S S S	Y R R M F G G P G T	A S R P S S S R S Y	V T T S T R T Y S L	G S A L R P S T S R
S L Y A S S P G G V	Y A T R S S A V R L	R S S V P G V R L L	Q D S V D F S L A D	A I N T E F K N T R
T N E K V E L Q E L	N D R F A N Y I D K	V R F L E Q Q N K I	L L A E L E Q L K G	Q G K S R L G D L Y
E E E M R E L R R Q	V D Q L T N D K A R	V E V E R D N L A E	D I M R L R E K L Q	E E M L Q R E E A E
N T L Q S F R Q D V	D N A S L A R L D L	E R K V E S L Q E E	I A F L K K L H E E	E I Q E L Q A Q I Q
E Q H V Q I D V D V	S K P D L T A A L R	D V R Q Q Y E S V A	A K N L Q E A E E W	Y K S K F A D L S E
A A N R N N D A L R	Q A K Q E S T E Y R	R Q V Q S L T C E V	D A L K G T N E S L	E R Q M R E M E E N
F A V E A A N Y Q D	T I G R L Q D E I Q	N M K E E M A R H L	R E Y Q D L L N V K	M A L D I E I A T Y
R K L L E G E E S R	I S L P L P N F S S	L N L R E T N L D S	L P L V D T H S K R	T L L I K T V E T R
D G Q V I N E T S Q	H H D D L E

Коротка інформація Віментин, Наявні структури ...

Закрити

Цей білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, ацетилювання. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, проміжних філаментах.

Мономер віментину, як і всі інші проміжні філаменти, має центральний α-спіральний домен, обмежений з обох кінців неспіральними аміно (голова) і карбоксильними (хвіст) доменами.^[6] Два мономери, ймовірно, ко-трансляційно експресуються таким чином, що полегшує їх утворення димеру, який є основною субодиницею збірки віментину.^[7]

Послідовності α-спіралі містять патерн гідрофобних амінокислот, які сприяють формуванню "гідрофобного ущільнення" на поверхні спіралі.^[6] Крім того, існує періодичний розподіл кислих і основних амінокислот, що, як видається, відіграє важливу роль у стабілізації спіральних димерів. Відстань між зарядженими залишками є оптимальною для іонних сольових містків, що дозволяє стабілізувати структуру α-спіралі.^[6] Хоча цей тип стабілізації є інтуїтивно зрозумілим для внутрішньоланцюгових, а не міжланцюгових взаємодій, вчені припустили, що, можливо, перехід від внутрішньоланцюгових сольових містків, утворених кислотними та основними залишками, до міжланцюгових іонних асоціацій сприяє збірці нитки.^[6]

Hartmann T.B., Thiel D., Dummer R., Schadendorf D., Eichmueller S. (2004). SEREX identification of new tumour-associated antigens in cutaneous T-cell lymphoma. Br. J. Dermatol. 150: 252—258. PMID 14996095 DOI:10.1111/j.1365-2133.2004.05651.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Perreau J., Lilienbaum A., Vasseur M., Paulin D. (1988). Nucleotide sequence of the human vimentin gene and regulation of its transcription in tissues and cultured cells. Gene. 62: 7—16. PMID 3371665 DOI:10.1016/0378-1119(88)90575-6
Gupta A.K., Aubin J.E., Waye M.M.Y. (1990). Isolation of a human vimentin cDNA with a long 3'-noncoding region from a human osteosarcoma cell line (MG-63). Gene. 86: 303—304. PMID 2323579 DOI:10.1016/0378-1119(90)90295-3
Kang S.-M., Shin M.-J., Kim J.-H., Oh J.-W. (2005). Proteomic profiling of cellular proteins interacting with the hepatitis C virus core protein. Proteomics. 5: 2227—2237. PMID 15846844 DOI:10.1002/pmic.200401093
Wang W., Sumiyoshi H., Yoshioka H., Fujiwara S. (2006). Interactions between epiplakin and intermediate filaments. J. Dermatol. 33: 518—527. PMID 16923132 DOI:10.1111/j.1346-8138.2006.00127.x

[1]
Захворювання, генетично пов'язані з Віментин переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
[2]
Human PubMed Reference:.
[3]
Mouse PubMed Reference:.
[4]
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12692 (англ.) . Архів оригіналу за 20 травня 2017. Процитовано 16 липня 2019.
[5]
UniProt, P08670 (англ.) . Архів оригіналу за 8 червня 2019. Процитовано 16 липня 2019.
[6]
Fuchs, Elaine; Weber, Klaus (1994-06). INTERMEDIATE FILAMENTS: Structure, Dynamics, Function and Disease. Annual Review of Biochemistry (англ.). Т. 63, № 1. с. 345—382. doi:10.1146/annurev.bi.63.070194.002021. ISSN 0066-4154. Процитовано 29 травня 2023.
[7]
Chang L, Shav-Tal Y, Trcek T, Singer RH, Goldman RD (February 2006). Assembling an intermediate filament network by dynamic cotranslation. The Journal of Cell Biology. 172 (5): 747—58. doi:10.1083/jcb.200511033. PMC 2063706. PMID 16505169.

Хромосома 10

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] [1]
Захворювання, генетично пов'язані з Віментин переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] [2]
Human PubMed Reference:.

[3] [3]
Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] [4]
HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12692 (англ.) . Архів оригіналу за 20 травня 2017. Процитовано 16 липня 2019.

[UniProt-5] [5]
UniProt, P08670 (англ.) . Архів оригіналу за 8 червня 2019. Процитовано 16 липня 2019.

[:0-6] [6]
Fuchs, Elaine; Weber, Klaus (1994-06). INTERMEDIATE FILAMENTS: Structure, Dynamics, Function and Disease. Annual Review of Biochemistry (англ.). Т. 63, № 1. с. 345—382. doi:10.1146/annurev.bi.63.070194.002021. ISSN 0066-4154. Процитовано 29 травня 2023.

[chang-7] [7]
Chang L, Shav-Tal Y, Trcek T, Singer RH, Goldman RD (February 2006). Assembling an intermediate filament network by dynamic cotranslation. The Journal of Cell Biology. 172 (5): 747—58. doi:10.1083/jcb.200511033. PMC 2063706. PMID 16505169.

[4]

[5]

[1]

[2]

[3]

[6]

[7]

Wikiwand in your browser!

Віментин

Wikiwand in your browser!

Структура

Література

Примітки

Див. також