Інсуліноподібний фактор росту 1

Інсуліноподібний фактор росту 1 (ІФР-1, англ. Insulin like growth factor, 1 IGF-1) або соматомедін C – білок, який кодується геном IGF1, розташованим у людини на довгому плечі 12-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 195 амінокислот, а молекулярна маса — 21 841^[5]. Поліпептидний гормон та фактор росту, подібний за структурою до інсуліну.^[6] Він здійснює ендокринну, автокринну і паракринну регуляцію процесів росту і розвитку і грає важливу роль в рості дитини та має анаболічний ефект в дорослих.

Інсуліноподібний фактор росту 1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1B9G, 1GZR, 1GZY, 1GZZ, 1H02, 1H59, 1IMX, 1PMX, 1TGR, 1WQJ, 2DSR, 2GF1, 3GF1, 3LRI, 1BQT, 4XSS
Ідентифікатори
Символи	IGF1, IGF-I, IGF1A, IGFI, MGF, insulin like growth factor 1, IGF
Зовнішні ІД	OMIM: 147440 HomoloGene: 515 GeneCards: IGF1
Пов'язані генетичні захворювання
growth delay due to insulin-like growth factor type 1 deficiency[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • hormone activity • insulin receptor binding • growth factor activity • integrin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • insulin-like growth factor receptor binding Клітинна компонента • extracellular region • exocytic vesicle • insulin-like growth factor binding protein complex • platelet alpha granule lumen • insulin-like growth factor ternary complex • alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex • клітинна мембрана • міжклітинний простір Біологічний процес • positive regulation of transcription regulatory region DNA binding • skeletal system development • positive regulation of glucose import • muscle organ development • positive regulation of Ras protein signal transduction • response to heat • positive regulation of cardiac muscle hypertrophy • positive regulation of smooth muscle cell migration • реплікація ДНК • positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway • phosphatidylinositol 3-kinase signaling • positive regulation of DNA binding • Ras protein signal transduction • проліферація • positive regulation of mitotic nuclear division • positive regulation of trophectodermal cell proliferation • positive regulation of glycogen biosynthetic process • positive regulation of fibroblast proliferation • ERK1 and ERK2 cascade • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway • cell activation • negative regulation of oocyte development • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated • bone mineralization involved in bone maturation • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation • positive regulation of MAPK cascade • proteoglycan biosynthetic process • positive regulation of activated T cell proliferation • positive regulation of epithelial cell proliferation • negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria • protein stabilization • myotube cell development • positive regulation of DNA replication • myoblast proliferation • skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration • positive regulation of protein secretion • positive regulation of glycoprotein biosynthetic process • регуляція експресії генів • phosphatidylinositol-mediated signaling • positive regulation of smooth muscle cell proliferation • muscle hypertrophy • protein kinase B signaling • regulation of multicellular organism growth • positive regulation of cell migration • platelet degranulation • positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling • myoblast differentiation • glycolate metabolic process • positive regulation of glycolytic process • negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process • GO:0072468 сигнальна трансдукція • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II • positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development • positive regulation of cell population proliferation • positive regulation of osteoblast differentiation • activation of protein kinase B activity • insulin-like growth factor receptor signaling pathway • negative regulation of apoptotic process • positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein • regulation of signaling receptor activity • GO:1901313 positive regulation of gene expression • negative regulation of gene expression • cellular response to amyloid-beta • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation • negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process • negative regulation of interleukin-1 beta production • negative regulation of tumor necrosis factor production • negative regulation of neuroinflammatory response • negative regulation of amyloid-beta formation Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3479	24482
Ensembl	ENSG00000017427	ENSRNOG00000004517
UniProt	P05019	P08025
RefSeq (мРНК)	NM_000618 NM_001111283 NM_001111284 NM_001111285	NM_001082477 NM_001082478 NM_001082479 NM_178866
RefSeq (білок)	NP_000609 NP_001104753 NP_001104754 NP_001104755	NP_001075946 NP_001075947 NP_001075948 NP_849197
Локус (UCSC)	Хр. 12: 102.4 – 102.48 Mb	н/д
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Цей ген є висококонсервативним у різних видів ссавців, зокрема й у ділянці промотору та інших регуляторних послідовностей, що свідчить про наявність шляхів регуляції із залученням ІФР-1 у предків сучасних ссавців^[7].

В ембріонів бика ІФР-1 синтезується, починаючи з ранніх етапів дроблення, на стадії бластоцисти та гаструляції^[8].

Див. також

• Хромосома 12

Примітки

1. Захворювання, генетично пов'язані з Інсуліноподібний фактор росту 1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
2. Human PubMed Reference:.
3. Mouse PubMed Reference:.
4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5464 (англ.) . Архів оригіналу за 26 січня 2018. Процитовано 12 січня 2018.
5. UniProt, P05019 (англ.) . Архів оригіналу за 13 січня 2018. Процитовано 12 січня 2018.
6. Melmed, S; Polonsky, KS; Larsen, PR; Kronenberg, HM (2011). Williams Textbook of Endocrinology (вид. 11th). Saunders. с. 478–479. ISBN 978-1416029113.
7. Rotwein P. (2017). Diversification of the insulin-like growth factor 1 gene in mammals. PloS one, 12(12), e0189642. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0189642
8. Yaseen, M., Wrenzycki, C., Herrmann, D., Carnwath, J., & Niemann, H. (2001). Changes in the relative abundance of mRNA transcripts for insulin-like growth factor (IGF-I and IGF-II) ligands and their receptors (IGF-IR/IGF-IIR) in preimplantation bovine embryos derived from different in vitro systems. Reproduction, 122(4), 601-610. Retrieved Jan 22, 2024, from https://doi.org/10.1530/rep.0.1220601

Література

• le Bouc Y., Dreyer D., Jaeger F., Binoux M., Sondermeyer P. (1986). Complete characterization of the human IGF-I nucleotide sequence isolated from a newly constructed adult liver cDNA library. FEBS Lett. 196: 108—112. PMID 2935423 DOI:10.1016/0014-5793(86)80223-X
• Rotwein P. (1986). Two insulin-like growth factor I messenger RNAs are expressed in human liver. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 77—81. PMID 3455760 DOI:10.1073/pnas.83.1.77
• Tobin G., Yee D., Brunner N., Rotwein P. (1990). A novel human insulin-like growth factor I messenger RNA is expressed in normal and tumor cells. Mol. Endocrinol. 4: 1914—1920. PMID 2082190 DOI:10.1210/mend-4-12-1914
• Steenbergh P.H., Koonen-Reemst A.M.C.B., Cleutjens C.B.J.M., Sussenbach J.S. (1991). Complete nucleotide sequence of the high molecular weight human IGF-I mRNA. Biochem. Biophys. Res. Commun. 175: 507—514. PMID 2018498 DOI:10.1016/0006-291X(91)91593-2
• Sandberg-Nordqvist A.-C., Staehlbom P.-A., Lake M., Sara V.R. (1992). Characterization of two cDNAs encoding insulin-like growth factor 1 (IGF-1) in the human fetal brain. Brain Res. Mol. Brain Res. 12: 275—277. PMID 1372070 DOI:10.1016/0169-328X(92)90094-R
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MGKISSLPTQ		LFKCCFCDFL		KVKMHTMSSS		HLFYLALCLL		TFTSSATAGP
ETLCGAELVD		ALQFVCGDRG		FYFNKPTGYG		SSSRRAPQTG		IVDECCFRSC
DLRRLEMYCA		PLKPAKSARS		VRAQRHTDMP		KTQKYQPPST		NKNTKSQRRK
GWPKTHPGGE		QKEGTEASLQ		IRGKKKEQRR		EIGSRNAECR		GKKGK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин