Soni most se ubraja u širu kategoriju nekovalentnih interakcija. Soni most je kombinacija dve nekovalentne interakcije: vodoničnog vezivanja i elektrostatičkih interakcija.[1] On često doprinosi stabilnosti entropski nepovoljnih konformacija proteina. Mada su nekovalentne interakcije relativno slabe, više malih stabilizujućih interakcija može da proizvede značajan doprinos sveukupnoj stabilnosti konformera.[2] Soni mostovi su osim proteina prisutni i u supramolekulskoj hemiji. Termodinamika sonih mostova u ovim oblastima je eksperimentalno istražena radi određivanja njihovog doprinosa slobodnoj energiji.
Soni most se često formira između anjonskih karboksilata () bilo aspartinske kiseline ili glutaminske kiseline i katjonskog amonijuma () iz lizina ili guanidinijuma () iz arginina.[2] Mada su oni najčešći, drugi ostaci sa jonizujućim bočnim lancima kao što su histidin, tirozin, i serin takođe mogu da učestvuju. Njihova participacija je zavisna od uticaja spoljašnjih faktora na njihove vrednosti. Rastojanje između ostataka koji učestvuju u sonim mostovima je isto tako važno. Rastojanje mora da bude manje od 4 Å (400 ). Aminokiseline na većem rastojanju ne formiraju sone mostove.[3] Usled prisustva mnogobrojnih jonizujućih bočnih lanaca aminokiselina širom proteina, vrednost ima kritičnu važnost za njihovu stabilnost. To je u znatnoj meri posledica promena elektrostatičke komponente sonih mostova. Pri ekstremnim vrednostima, jedna od dve aminokiseline koje formiraju soni most gubi naelektrisanje, te se most raskida.
Reference
Literatura
Wikiwand in your browser!
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
