![cover image](https://wikiwandv2-19431.kxcdn.com/_next/image?url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/dc/Cytochrome_f_interects_plastocyanin.png/640px-Cytochrome_f_interects_plastocyanin.png&w=640&q=50)
Цитохром f
Материал из Википедии — свободной encyclopedia
Цитохром f — самая большая субъединица цитохром-b6/f комплекса (пластохинон—пластоцианин редуктаза) шифр КФ 1.10.99.1. По своей структуре и функциям цитохром-b6/f комплекс аналогичен цитохром-b/c1 комплексу митохондрий и пурпурных бактерий. Цитохром f играет роль аналогичную цитохрому c1, несмотря на их различия по вторичной структуре[1].
Цитохром f | |
---|---|
![]() Цитохром f из Spinácia olerácea (снизу) восстанавливает пластоцианин (сверху). Синим в центре показаны две альфа-спирали, справа - бета-сэндвич. Светло-вишнёвым показан атом меди. Трансмембранный домен цитохрома f не показан. | |
Идентификаторы | |
Символ | Apocytochr_F_C |
Pfam | PF01333 |
Pfam clan | CL0105 |
InterPro | IPR002325 |
PROSITE | PDOC00169 |
SCOP | 1ctm |
SUPERFAMILY | 1ctm |
TCDB | 3.D.3 |
OPM superfamily | 345 |
OPM protein | 3h1j |
Доступные структуры белков | |
Pfam | структуры |
PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
PDBsum | 3D-модель |
Впервые третичная структура цитохрома f, была определена после его выделения из Brassica rapa[2]. Люмильная часть цитохрома f состоит из двух структурных доменов: малого и большого. Малый располагается поверх большого, который в свою очередь крепится к мембранному якорю, состоящему из длинной α-спирали. Большой домен состоит из антипараллельного бета-сэндвича и короткого гем-связывающего пептида, который формирует трёхслойную структуру. Малый домен располагается между бета-цепями F и G большого домена и полностью состоит из бета-структур. Большой гем-связывающий домен по своей третичной структуре сходен с доменом III животного белка фибронектина. Гем закреплён между двумя короткими альфа спиралями на N-конце цитохрома f. Необычным является то, что N-конец цитохрома служит лигандом для гемового железа[3]. В пределах второй альфа-цепи находится структурный мотив, характерный для цитохромов с, CxxCH (остатки 21-25), который ковалентно связан с гемом тиоэфирной связью через Cys-21 и Cys-24. Помимо четырёх атом азота из пиррольных колец гема, железо стабилизируется His-25 и свободной альфа-амино группой Tyr-1 из первой алфа-цепи[2]. Внутри цитохрома f есть значительное количество молекул воды, которые могут функционировать как проводящая система для протона[2]. Цепочка молекул воды, по-видимому, являться консервативных свойством всех цитохромов f.