Тиаминаза

Тиамина́за — ферментный антагонист витамина В₁. Это фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз тиамина. Тиаминаза разрушает тиамин, катализируя реакцию нуклеофильного замещения у метиловой группы с образованием неактивных соединений — свободного тиазола и сульфокислоты.

Тиаминаза I
Схема расщепления витамина B1 под влиянием тиаминазы
Идентификаторы
Шифр КФ	2.5.1.2
Номер CAS	9030-35-7
Базы ферментов
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
MetaCyc	metabolic pathway
KEGG	KEGG entry
PRIAM	profile
PDB structures	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Поиск
PMC	статьи
PubMed	статьи
NCBI	NCBI proteins
CAS	9030-35-7

Тиаминаза II
Расщепление тиамина под влиянием тиаминазы и косубстрата
Идентификаторы
Шифр КФ	3.5.99.2
Номер CAS	9024-80-0
Базы ферментов
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
MetaCyc	metabolic pathway
KEGG	KEGG entry
PRIAM	profile
PDB structures	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Поиск
PMC	статьи
PubMed	статьи
NCBI	NCBI proteins
CAS	9024-80-0

Типы тиаминазы

Различают два типа тиаминазы^[1]:

1. Тиаминаза I (англ. thiamine pyridinylase) — Шифр КФ 2.5.1.2 — самый распространенный тип. Он действует путем вытеснения пиримидиновых метильных групп с азотистым основанием или SH-соединений для разрушения тиазольного кольца.
Синонимы Тиаминазы I:
Протеины: пиримидин трансфераза, тиамин гидроназа
Альтернативное название: тиамин основание 2-метил-4-аминопиримидин-5-метилтрансфераза (англ. thiamine:base 2-methyl-4-aminopyrimidine-5-methenyltransferase)

2. Тиаминаза II (англ. aminopyrimidine aminohydrolase) — Шифр КФ 3.5.99.2 — этот тип действует через гидролитическое расщепление метилен-тиазол-Н соединений с образованием фрагментов пиримидина и тиамина.
Синонимы Тиаминазы II:
Протеины: аневриназа (уст.), анзериназа (уст.), тиамин гидроназа
Альтернативное название: 4-амино-5-аминометил-2-метилпиримидин гидролаза (англ. 4-amino-5-aminomethyl-2-methylpyrimidine hydrolase)
Ген: tenA (Локус: BSU11650)

При расщеплении тиамина оба типа тиаминазы используют косубстраты (обычно амин или сульфгидрил-содержащие соединения). Например пролин или цистеин.

Источники фермента

Полный перечень природных источников тиаминазы ещё не определен. Фермент представлен в нескольких формах и доказанно содержится в тканях многих пресноводных и морских рыб. Особенно её много в карпе, атлантической сельди, моллюсках (Тип I)^[2].
Тиаминаза обнаруживается в клетках животных и человека — в норме она регулирует содержание соответствующих коферментов. Она продуцируется бактериями кишечного тракта — Bacteria thiaminolytic и Bacteria anekrinolytieny (Тип II)^[3]. Источником тиаминазы может быть золотистый стафилококк, сальмонелла, протеус, некоторые штаммы кишечной палочки. Эти тиаминразрушающие бактерии выявляют в кишечнике детей, страдающих расстройствами питания, а также у взрослых с хроническими желудочно-кишечными заболеваниями.
Фермент обнаружен у африканского шёлкового червя (Anaphe venata)^[4] и в ряде растений, например в папоротнике орляк, хвоще болотном (Тип I)^[5][6].

Тиаминаза как причина развития дефицита витамина B1

Участие тиаминазы в развитии дефицита витамина B₁ было выявлено при изучении ряда энзоотий и эндемий, возникающих без какой-либо эпизоотологической и эпидемиологической связи между предыдущими заболеваниями людей, животных и рыб:

• Авитаминоз B₁ был выявлен при обследовании жителей Таиланда, которые в больших количествах использует в питании рыбу в сыром виде^[7];
• Наблюдалась и экспериментально подтверждалась болезнь и гибель рыб (в основном от авитаминоза B₁) под воздействием токсинов сине-зелёных водорослей, содержащих тиаминазу. Приём в пищу больной рыбы — одна из версий проявления гаффской болезни;
• Признаки заболеваний, обусловленных недостатком тиамина, были обнаружены в звероводческих хозяйствах после включения в рацион лисиц сырого карпа^[8].

Тиаминаза разрушается при нагревании, но при этом её типы различаются по термостойкости. Термическая обработка продуктов, содержащих тиаминазу, позволяет применять их в пищу, не опасаясь развития дефицита тиамина. Австралийские аборигены длительно вымачивают богатые тиаминазой марсилию, прежде чем приготовить из неё суп или традиционные лепёшки «нарду», так как при термической обработке папоротниковых тиаминаза в них полностью не разрушается.
Животные, страдающие от дефицита тиамина из-за употребления в пищу тиаминазы, хорошо поддаются лечению на ранних стадиях заболевания. Внутримышечных инъекций тиамина и удаление источника тиаминазы из рациона животного, как правило, достаточно для их полного выздоровления^[1].

Тиаминаза относительно широко распространена в природе, что свидетельствует о существенной роли фермента в поддержании клеточного метаболизма, несмотря на негативное влияние фермента. Фермент разлагает витамин B₁ в организме, но не расщепляет тиольные производные тиамина. Поскольку тиольная форма под действием кислоты снова образует тиамин, то при некритичном превышении уровня тиаминазы это создает возможность сохранения тиамина в количестве необходимом организму^[9].

Примечания

1. Department of Animal Science. THIAMINASES  (неопр.). Cornell University (9 октября 2015). Дата обращения: 1 июня 2016. Архивировано 17 июня 2016 года.
2. Донченко Л.В., Надыкта В.Д. Безопасность пищевой продукции (Учебник. — 2-е изд.). — М.: ДеЛи принт, 2007. — 539 с. — ISBN 978-5-94343-092-3.
3. Нечаев А.П., Траубенберг С.Е., Кочеткова А.А. и др. Пищевая химия. — СПб.: ГИОРД, 2007. — 640 с. — ISBN 5-98879-011-9.
4. Nishimune T., Watanabe Y., Okazaki H, Akai H. Thiamin is decomposed due to Anaphe spp. entomophagy in seasonal ataxia patients in Nigeria // J. Nutr. — 2000. — № 130. — С. 1625–28.
5. Barry V. McCleary, Bruce F. Chick. The purification and properties of a thiaminaseI from Nardoo (Marsilea drummondii) (англ.) // Phytochemistry : Журнал. — 1977. — No. 16. — P. 207-213. — doi:10.1016/S0031-9422(00)86787-4.
6. Отравление растениями, содержащие фермент тиаминазу.  (неопр.) veterinarua.ru. Дата обращения: 1 июня 2016. Архивировано 23 апреля 2016 года.
7. В. М. АБАКУМОВ кмн. Антивитамины // Здоровье : Журнал. — 1980. — № 2. — С. 78/11. — ISSN 0044-1945. Архивировано 12 октября 2016 года.
8. С.Ю. Штрыголь. Антивитамины. Антагонисты витамина В1 и подходы к коррекции их патогенного действия // Охорона здоров'я. — 2011. — Квитень (№ 7 (260)). — С. 55-57.
9. Г.А. Мелентьева. Фармацевтическая химия. — Книга по требованию. — М. — С. 398. — 479 с. Архивировано 9 августа 2016 года.