Glicina

A glicina (do grego glykos, "doce", nome devido ao seu sabor adocicado^[2]) é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo, portanto, um dos componentes das proteínas dos seres vivos. É codificado pelos codões GGU, GGC, GGA e GGG^[3].

Glicina[1]
Nomes
Nome IUPAC	Glicina Ácido 2-aminoacético
Outros nomes	Ácido aminoetanóico
Glicina Identificadores Abreviação Gly, G Número CAS 56-40-6 PubChem 750 ChemSpider 730 SMILES   NCC(O)=O
Glicina Propriedades Fórmula química C2H5NO2 Massa molar 75.056 g mol-1 Aparência sólido branco Densidade 1,1607 g/cm3 Ponto de fusão 233 °C (decomposição) Solubilidade em água 25 g/100 mL Solubilidade solúvel em etanol, piridina insolúvel em éter Acidez (pKa) 2,32
Glicina Riscos associados LD50 2600 mg/kg (ratos, oral)
Glicina Compostos relacionados Aminoácidos relacionados Alanina (2-amino-propanoico) Beta-alanina (3-amino-propanoico) Alfa-fenilglicina Sarcosina (N-metil glicina) Compostos relacionados Ácido carbâmico (NH2COOH) Ácido glicólico (hidroxiacético) Etanolamina
Página de dados suplementares
Estrutura e propriedades	n, εr, etc.
Dados termodinâmicos	Phase behaviour Solid, liquid, gas
Dados espectrais	UV, IV, RMN, EM
Exceto onde denotado, os dados referem-se a materiais sob condições normais de temperatura e pressão. Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde.

Devido à sua simplicidade estrutural, este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o citocromo c, a mioglobina e a hemoglobina. A glicina é o único aminoácido que não apresenta actividade óptica. A maioria das proteínas possui pequenas quantidades de glicina; o colagénio é uma excepção de nota, constituindo a glicina cerca de um terço da sua estrutura primária. A presença de glicina inibe a formação de alfa-hélices mas facilita a formação de folhas-beta na estrutura secundária de proteínas, por ser um aminoácido que apresenta um alto grau de flexibilidade quando integrado numa cadeia polipeptídica.^[4]

Apesar de ser um aminoácido apolar, a sua cadeia lateral (um átomo de hidrogênio) é demasiado curta para participar em interações hidrofóbicas.^[4] No entanto, a glicina pode, em determinadas enzimas como a piruvato:formato liase, ser convertida a radical glicilo através da retirada desse átomo de hidrogênio, sendo este radical importante para a catálise enzimática, embora instável e destruído na presença de O₂.

Biossíntese

A glicina não é um aminoácido essencial na dieta humana, já que é sintetizado pelo organismo a partir do aminoácido serina numa reacção catalisada pela enzima serina hidroximetiltransferase:^[4]

HO₂CCH(NH₂)CH₂OH + H₂-folato → HO₂CCH₂NH₂ + CH₂-folato + H₂O

Função fisiológica

Como intermediário biossintético

A glicina serve de precursor a diversas espécies químicas. O ácido aminolevulínico, precursor chave das porfirinas, é sintetizado in vivo a partir de glicina e succinil-coenzima A. A glicina fornece também o bloco C₂N central a todas as purinas. Uma das vias de degradação do aminoácido treonina passa pela sua conversão a glicina, embora esta via metabólica seja relativamente pouco importante no metabolismo humano. É ainda precursor na via biossintética da fosfocreatina.

A degradação da glicina segue três vias principais:

• Pode ser degradada a piruvato, seguindo a reacção inversa da sua biossíntese (ou seja, conversão a serina e então conversão desta a piruvato).
• Especialmente em animais, a glicina pode ser oxidada a CO₂, NH₄⁺ e um grupo metileno pela enzima glicina sintase.
• Pode ser oxidada e desaminada a glioxilato pela enzima D-aminoácido oxidase, sendo o glioxilato posteriormente reduzido a oxalato.

Como neurotransmissor

A glicina é um neurotransmissor inibitório no sistema nervoso central, especialmente a nível da medula espinal, tronco cerebral e retina. Quando receptores de glicina são activados, o ânion cloreto entra no neurônio através de receptores ionotrópicos, causando um potencial pós-sináptico inibitório. A estricnina actua como antagonista nos receptores ionotrópicos de glicina. A glicina é, junto com o glutamato, um co-agonista de receptores NMDA; esta ação facilita a actividade excitatória dos receptores glutaminérgicos, em contraste com a atividade inibitória da glicina.

A dose letal de glicina administrada oralmente, em ratos, é de 7930 mg/kg^[5], causando morte usualmente por hiperexcitabilidade.

Como elemento estrutural

Além de ser um aminoácido importante na formação de colagénio, é essencial na formação da camada de peptidoglicano na parede celular de bactérias Gram-positivas, ao formar um pentapéptido (pentaglicina) que ajuda na ligação entre resíduos de ácido N-acetilmurâmico. A pentaglicina está ausente nas bactérias Gram-negativas.

A glutationa, tripéptido essencial na manutenção do equilíbrio redox intracelular, tem na sua constituição glicina.

Na fotorrespiração

As mitocôndrias de plantas apresentam uma via alternativa de respiração, a fotorrespiração, em que a glicina é convertida a serina através da seguinte reacção, catalisada pela enzima glicina descarboxilase:

2 Gly + NAD⁺ → Ser + CO₂ + NH₃ + NADH + H⁺,

tornando-se esta a principal fonte de NADH mitocondrial para posterior produção de ATP. Esta reacção faz parte do grupo estrutural do RNA ciclo do glicolato.

Detectada num cometa

A glicina foi descoberta na atmosfera do cometa Júpiter 67P/Churyumov-Gerasimenko, pela sonda europeia Rosetta.^[6]

Referências

1. Merck Index, 11th Edition, 4386.
2. Nelson 2004.
3. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. «Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides». Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Consultado em 17 de maio de 2007
5. «Safety (MSDS) data for glycine». The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University. 2005. Consultado em 1 de novembro de 2006. Arquivado do original em 20 de outubro de 2007
6. «Detetado num cometa aminoácido essencial para a vida»

• DAWSON, R.M.C.; ELLIOTT, D.C.; ELLIOTT, W.H.; JONES, K.M., Data for Biochemical Research, 3rd ed., pp. 1–31 (1986)