Hormon antydiuretyczny

Hormon antydiuretyczny, wazopresyna, adiuretyna, ADH (ang. antidiuretic hormone), AVP (ang. arginine vasopressin) – organiczny związek chemiczny z grupy oligopeptydów, pełniący u ssaków (także u człowieka) funkcję hormonu^[2].

Na tę stronę wskazuje przekierowanie z „VP”. Zobacz też: VP – victory points w brydżu sportowym.

Hormon antydiuretyczny

Wazopresyna argininowa (argipresyna)
Identyfikacja
Inne nazwy i oznaczenia	IUPAC (wazopresyna argininowa)[1]: (1→6)-disiarczek L-cysteinylo-L-tyrozylo-L-fenyloalanylo-L-glutaminylo-L-asparagilo-L-cysteinylo-L-prolilo-L-arginylo-glicynamidu wazopresyna, adiuretyna, ADH (ang. antidiuretic hormone), argipresyna (wazopresyna argininowa AVP, z ang. arginine vasopressin)
numer CAS	113-79-1
DrugBank	DB00067
OMIM	192340
Klasyfikacja medyczna
ATC	H01BA01

Budowa

Wazopresyna jest nonapeptydem (zbudowana jest z 9 reszt aminokwasowych). Występuje w różnych wariantach, różniących się niektórymi aminokwasami^[3]. Np. u człowieka występuje wazopresyna argininowa (argipresyna)^[3] o masie cząsteczkowej 1084 Da, o sekwencji Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-NH₂^{[1][3][uwaga 1]}, przy czym reszty cystein połączone są mostkiem disiarczkowym, a koniec C ma formę amidu^[1]. U świń z kolei występuje wazopresyna lizynowa, która w pozycji 8 zamiast reszty argininy ma resztę lizyny^[3].

Hormon ten wytwarzany jest przez podwzgórze w postaci preprowazopresynoneurofizyny i uwalniany w ostatecznej postaci przez tylny płat przysadki mózgowej.

Budowa wazopresyny jest bardzo zbliżona do oksytocyny, która różni się jedynie 2 aminokwasami (ma resztę izoleucyny w poz. 2 i leucyny w poz. 8) i jest wytwarzana przez te same komórki podwzgórza^[3].

Działanie

Powoduje zagęszczanie moczu, pobudzając resorpcję wody w kanalikach nerkowych (kanalikach dalszych i cewkach zbiorczych)^[4] poprzez pobudzanie receptorów V2. Na akwaporyny działa w dwojaki sposób: krótkoterminowa regulacja kieruje AQP2 do błony (odpowiedź w ciągu kilku minut), natomiast długoterminowa (efekty widoczne na przestrzeni kilku dni) powoduje ekspresję genów kodujących kanał AQP2 (w przeciwieństwie do AQP1 stale obecnego w błonie) dla wody, następnie translację tegoż mRNA oraz wbudowanie tego produktu w błonę bieguna apikalnego komórek sześciennych budujących kanaliki nerkowe.

Powoduje skurcz naczyń krwionośnych poprzez receptory V1, obecne na ich powierzchni.

Sądzi się, że ma udział w regulacji zachowań społecznych różnych gatunków zwierząt, w tym ludzi^[5][6][7].

Regulacja wydzielania

Wydzielanie wazopresyny jest pobudzane przez wzrost osmolalności osocza krwi^[8] i płynu mózgowo-rdzeniowego, hipowolemię^[8] lub angiotensynę II^[9]. Jej zwiększone wydzielanie następuje także podczas snu.

Choroby związane z wazopresyną

Niedobór

Niedobór hormonu antydiuretycznego lub brak jego działania powoduje moczówkę prostą. Jeśli dotyczy ona zaburzenia wydzielania na poziomie podwzgórza lub przysadki, jest to moczówka prosta ośrodkowa. Jeżeli występuje niewrażliwość cewek nerkowych na działanie hormonu antydiuretycznego – jest to moczówka prosta nerkowa.

Nadmiar

Nadmiar wazopresyny prowadzi do zespołu Schwartza-Barttera.

Analogi

• desmopresyna
• terlipresyna

Uwagi

1. SMILES^[1]: C1C[C@H](N(C1)C(=O)[C@@H]2CSSC[C@@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N2)CC(=O)N)CCC(=O)N)CC3=CC=CC=C3)CC4=CC=C(C=C4)O)N)C(=O)N[C@@H](CCCN=C(N)N)C(=O)NCC(=O)N)

Przypisy

1. Argipressin, [w:] PubChem [online], United States National Library of Medicine, CID: 644077 [dostęp 2024-01-29] (ang.).
2. RamonR. Lim RamonR., AbelA. Lajtha AbelA., Handbook of neurochemistry and molecular neurobiology, New York, NY: Springer, 2006, s. 573–607, ISBN 0-387-30348-0 (ang.).
3. D.D. Donaldson D.D., Polyuria and Disorders of Thirst, [w:] Scientific Foundations of Biochemistry in Clinical Practice, wyd. 2, Elsevier, 1994, s. 76–102, DOI: 10.1016/b978-0-7506-0167-2.50010-8, ISBN 978-0-7506-0167-2 (ang.), patrz s. 88.
4. StanisławS. Konturek StanisławS., Fizjologia człowieka, TomaszT. Brzozowski (red.), wyd. 3, Wrocław: Edra Urban & Partner, 2019, s. 445, ISBN 978-83-66310-09-4.
5. Neurobiologia zaufania. [dostęp 2010-09-26].
6. Larry J.L.J. Young Larry J.L.J., The neuroendocrinology of the social brain, „Frontiers in Neuroendocrinology”, 30 (4), 2009, s. 425–428, DOI: 10.1016/j.yfrne.2009.06.002, PMID: 19596026 [dostęp 2024-01-29] (ang.).
7. HasseH. Walum HasseH. i inni, Genetic variation in the vasopressin receptor 1a gene ( AVPR1A ) associates with pair-bonding behavior in humans, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 105 (37), 2008, s. 14153–14156, DOI: 10.1073/pnas.0803081105, PMID: 18765804, PMCID: PMC2533683 [dostęp 2024-01-29] (ang.).
8. AndrzejA. Szczeklik AndrzejA., PiotrP. Gajewski PiotrP., Interna Szczeklika, Kraków: Wydawnictwo Medycyna Praktyczna, 2017, s. 1242, ISBN 978-83-7430-517-4.
9. Arthur J.A.J. Vander Arthur J.A.J., Renal physiology, New York: McGraw-Hill, Health Professions Division, 1995, ISBN 0-07-067009-9 (ang.). Brak numerów stron w książce

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

Kontrola autorytatywna (białko):

• BNCF: 41917

Encyklopedie internetowe:

• Catalana: 0149980