Aminoacylo-tRNA

Aminoacylo-tRNA – organiczny związek chemiczny, uczestniczący w procesie translacji w cytoplazmie komórek. Rolą aminoacylo-tRNA jest dostarczenie aktywowanego aminokwasu do odpowiedniego miejsca na rybosomie. W przypadku inicjatorowego tRNA jest to miejsce P (peptydowe) a w przypadku pozostałych aminoacylo-tRNA jest to miejsce A (aminokwasowe)^[1].

Thumb — Aminoacylo-tRNA. Pokazano wzór strukturalny ostatniego nukleotydu i związanego wiązaniem estrowym aminokwasu

Aminoacylo-tRNA powstaje przez utworzenie wiązania estrowego pomiędzy grupą karboksylową aminokwasu a grupą 2' lub 3'-OH reszty adenozyny znajdującej się w sekwencji CCA na 3' końcu ramienia akceptorowego tRNA^[2]. Reakcja powstawania tego związku jest endoenergetyczna (aktywacja aminokwasu wymaga dostarczenia energii z ATP). Do jej zajścia wymagana jest obecność swoistego enzymu – syntetazy aminoacylo-tRNA(inne języki). Reakcja syntezy aminoacylo-tRNA przebiega w dwóch etapach, katalizowanych przez specyficzną dla danego aminokwasu syntetazę aminoacylo-tRNA. W każdym z etapów konieczna jest energia jednego wiązania wysokoenergetycznego ATP:

Utworzenie aminoacylo-AMP: aminokwas + ATP ⇌ aminoacylo-AMP + PP_i
Utworzenie aminoacylo-tRNA: aminoacylo-AMP + tRNA → aminoacylo-tRNA + AMP

Sumaryczne równanie aminoacylacji-tRNA wygląda następująco:

aminokwas + tRNA + ATP + H₂O ⇌ aminoacylo-tRNA + AMP + 2P_i^[2]^[3]

U prokariotów reszta metioniny przyłączona do tRNA inicjatorowego ulega formylacji dając N-formylometionylo-tRNA^[4].
U prokariotów i eukariotów reszta seryny w serynylo-tRNA może być przekształcana w selenocysteinę^[5].

[1]
Stryer, Berg i Tymoczko 2011 ↓, Sekcja 30.4 i 30.5, s. 880–884.
[2]
Christopher S.Ch.S. Francklyn Christopher S.Ch.S., DNA Polymerases and Aminoacyl-tRNA Synthetases: Shared Mechanisms for Ensuring the Fidelity of Gene Expression, „Biochemistry”, 47 (45), 2008, s. 11695–11703, DOI: 10.1021/bi801500z, PMID: 18850722, PMCID: PMC2638074 [dostęp 2023-08-03] (ang.).
[3]
Stryer, Berg i Tymoczko 2011 ↓, Sekcja 30.2, s. 866–870.
[4]
Stryer, Berg i Tymoczko 2011 ↓, Ssekcja 30.3, s. 870–880.
[5]
Xue-MingX.M. Xu Xue-MingX.M. i inni, Biosynthesis of Selenocysteine on Its tRNA in Eukaryotes, „PLoS Biology”, 5 (1), 2006, e4, DOI: 10.1371/journal.pbio.0050004, PMID: 17194211, PMCID: PMC1717018 [dostęp 2023-08-03] (ang.).

Rozdział 30. Synteza białka, [w:] Jeremy M.J.M. Berg Jeremy M.J.M., John L.J.L. Tymoczko John L.J.L., LubertL. Stryer LubertL., Biochemia Stryera, wyd. 4, Warszawa: PWN, 2011, ISBN 978-83-01-15811-8.

[CITEREFStryerBergTymoczko2011Sekcja_30.4_i_30.5880–884-1] [1]
Stryer, Berg i Tymoczko 2011 ↓, Sekcja 30.4 i 30.5, s. 880–884.

[ReferenceA-2] [2]
Christopher S.Ch.S. Francklyn Christopher S.Ch.S., DNA Polymerases and Aminoacyl-tRNA Synthetases: Shared Mechanisms for Ensuring the Fidelity of Gene Expression, „Biochemistry”, 47 (45), 2008, s. 11695–11703, DOI: 10.1021/bi801500z, PMID: 18850722, PMCID: PMC2638074 [dostęp 2023-08-03] (ang.).

[CITEREFStryerBergTymoczko2011Sekcja_30.2866–870-3] [3]
Stryer, Berg i Tymoczko 2011 ↓, Sekcja 30.2, s. 866–870.

[CITEREFStryerBergTymoczko2011Ssekcja_30.3870–880-4] [4]
Stryer, Berg i Tymoczko 2011 ↓, Ssekcja 30.3, s. 870–880.

[Xu-5] [5]
Xue-MingX.M. Xu Xue-MingX.M. i inni, Biosynthesis of Selenocysteine on Its tRNA in Eukaryotes, „PLoS Biology”, 5 (1), 2006, e4, DOI: 10.1371/journal.pbio.0050004, PMID: 17194211, PMCID: PMC1717018 [dostęp 2023-08-03] (ang.).

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

Wikiwand in your browser!

Aminoacylo-tRNA

Wikiwand in your browser!

Synteza

Przykłady modyfikacji aminoacylo-tRNA

Przypisy

Bibliografia