![cover image](https://wikiwandv2-19431.kxcdn.com/_next/image?url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a9/Protein_structure_%2528full%2529-mk.svg/langmk-640px-Protein_structure_%2528full%2529-mk.svg.png&w=640&q=50)
Структура на белковините
From Wikipedia, the free encyclopedia
Структура на белковините е тридимензионалниот распоред на атомите на полипептидната молекула. Полипептидот е полимер составен од низа на мономери, т.е. аминокиселини. Аминокиселинскиот мономер исто така се нарекува и остаток (односно аминокиселински остаток). Белковините настануваат при реакција на кондензација, во текот на која аминокиселините губат една молекула на вода и меѓусебно градат пептидни врски. По договор, низа со помалку од 30 аминокиселини се означува како пептид, наместо белковина.[1] За да можат да ја вршат својата биолошка функција, белковините се склопуваат во една или повеќе специфични просторни конформации, кој процес е поттикнат од големиот број на не-ковалентни интеракции, како што се водородните врски, јонските интеракции, Ван дер Валсовите сили и хидрофобните интеракции. За да се разберат функциите на белковините на молекуларно ниво, често е неопходно да се утврди нивната тридимензионална структура. Ова е тема на истражување на структурната биологија, во која се употребуваат разни техники, како што се рендгенската кристалографија, NMR спектроскопијата и интерферометријата со двојна поларизацијата, за да се утврди структурата на белковините.
![Thumb image](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a9/Protein_structure_%28full%29-mk.svg/270px-Protein_structure_%28full%29-mk.svg.png)
![Сликата погоре содржи стисливи врски](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e6/Interactive_icon.svg/18px-Interactive_icon.svg.png)
![Третичната структура на белковината се состои од начинот на формирање на полипептид од комплексна молекуларна форма. Ова е предизвикано од интеракции на Р-групата како што се јонски и водородни врски, дисулфидни мостови и хидрофобни и хидрофилни интеракции.](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/40/Tertiary_Structure_of_a_Protein.svg/320px-Tertiary_Structure_of_a_Protein.svg.png)
Опсегот на големини на белковинските структури варира од десетици до неколку илјади аминокиселини.[2] Според физичката големина, која може да биде помеѓу 1-100 nm, белковините се класифицираат како наночестички. Во биолошките системи многу големи агрегати можат да бидат составени од белковински подединици. На пример, илјадници актински молекули се групираат за да формираат микрофиламент.
Белковините обично подлежат на повратни структурни промени во текот на вршењето на нивната биолошка функција. Алтернативните структури на истата белковина се означуваат како различни конформациони изомери, или, едноставно, конформации, а транзициите помеѓу нив се нарекуваат конформациони промени.