![cover image](https://wikiwandv2-19431.kxcdn.com/_next/image?url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/9c/GroES-GroEL_top.png/640px-GroES-GroEL_top.png&w=640&q=50)
Шаперон (белковина)
From Wikipedia, the free encyclopedia
Во молекуларната биологија, молекуларни шаперони се белковини кои помагаат во склопувањето или расклопувањето на други макромолекуларни структури, како на пример други белковински молекули. Пред сѐ, шапероните служат во процесот на склопувањето на белковините . Првата белковина наречена шаперон помага во процесот на агрегација на нуклеозомите од хистони и ДНК. Ваквиот тип на шаперони, особено оние кои се наоѓаат во клеточното јадро,[1][2] се одговорни за интеграцијата на веќе склопени подединици во сложени олигомерни структури.[3]
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/9c/GroES-GroEL_top.png/320px-GroES-GroEL_top.png)
Една важна функција на шапероните е да спречат агрегација во нефункционални структури на новосинтетизираните полипептидни синџири и разните веќе склопени подединици. Поради оваа причина, многу шаперони претставуваат белковини на топлински шок (англ. Heat shock proteins - HSP), бидејќи белковините имаат тенденција да се агрегираат кога се денатурирани под влијание на топлотен стрес. Во овој случај, шапероните не пренесуваат каква било дополнителна стерична информација потребна за белковината да се склопи. Меѓутоа, некои високоспецифични „стерични шаперони“ можат да пренесат специфична структурна (стерична) информација на белковината која не може самостојно да се склопи. Овие белковини ја прекршуваат догмата на Анфинсен,[4] па затоа за нив е потребна белковинска динамика за да се склопат правилно.