Megavirus chilensis
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Il Megavirus chilensis è una specie di virus appartenente al genere Megavirus.[1]
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| Classificazione scientifica | |
| Dominio | Varidnaviria |
| Regno | Bamfordvirae |
| Phylum | Nucleocytoviricota |
| Classe | Megaviricetes |
| Ordine | Imitevirales |
| Famiglia | Mimiviridae |
| Genere | Megavirus |
| Specie | Megavirus chilensis |
Storia
Venne scoperto in un campione d'acqua proveniente dall'oceano Pacifico, al largo delle coste cilene.[2]
Descrizione
Riepilogo
Prospettiva
Il virione è costituito da un capside icosaedrico di 400 nm di diametro racchiuso in uno strato di fibrilla.[3]
Genetica
Presenta un genoma composto da DNA a doppia elica di 1.259 Mb che codifica 1.120 geni ricco in adenina e timina (75% A+T).[1] Di questi circa 600 sono comuni a quelli del Mimivirus con una media del 50% di residui identici a livello della sequenza proteica.[2][1] Il virus mantiene le qualità e le caratteristiche genomiche del Mimivirus a cui si aggiungono tre geni codificanti altrettante aminoacil-tRNA sintetasi (IleRS, TrpRS, AsnRS).[2]
Nella sequenza è presente il gene Mg277 che codifica la superossido dismutasi rame e zinco (Cu,Zn-SOD), come alcuni membri della stessa famiglia e a differenza del Mimivirus, presente nelle particelle purificate del virione.[4]
La superossido dismutasi rame e zinco catalizza la conversione di radicali superossidi a perossido d'idrogeno e diossidi. Si tratta di un enzima dimerico che presenta un ponte disolfuro, la cui integrità strutturale è mantenuta dagli atomi di zinco,[5] mentre il rame è il cofattore catalitico.[6] Ha il compito di detossificare le specie ossigenate rilasciate dall'ospite come meccanismo di difesa. Omologhi sono presenti nei megavirus e nei moumouvirus, con un 77% - 90% di residui identici, ovvero nei baculovirus, nei clorovirus e nei poxvirus.[7]
L'enzima legato risulta iperstabile con una temperatura di fusione misurata di 76°C, mentre in forma libera la sua temperatura di fusione risulta inferiore (56°C).[7] In ciascun monomero, un residuo glutamminico contribuisce fortemente all'interfaccia dimerica mediante due legami a idrogeno che collegano due residui Q116.[8]Il ponte disolfuro aumenta e i due legami a idrogeno, sono probabilmente responsabili dell'iperstabilità della proteina legata.[7]
Biologia
Il virus è in grado di replicarsi in specie del genere Acanthamoeba che vivono in acqua dolce.[2]
Note
Voci correlate
Altri progetti
Collegamenti esterni
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