Pilina

A pilina é unha clase de proteínas fibrosas que se atopan nos pili bacterianos. Os pili (xeralmente tamén chamados fimbrias) bacterianos son unha especie de apéndices similares a pelos da superficie dalgunhas bacterias que serve para facilitar o intercambio de material xenético durante a conxugación bacteriana, mentres que os pili curtos ou fimbrias interveñen na adhesión celular a superficies, e as bacterias patóxenas adoitan utilizalos para adherirse ás células do hóspede. En bacterias gramnegativas as pilinas atópanse nos pili individualmente ou unidas por interaccións non covalentes e interaccións proteína-proteína, mentres que as bacterias grampositivas adoitan presentar as pilinas polimerizadas, como a LPXTG.^[1]

Pilina de Neisseria gonorrhoeae, bacteria que require pili funcionais para a súa patoxénese.

As pilinas dos pili de tipo IV son proteínas α+β caracterizadas por ter unha hélice alfa N-terminal moi longa. Moitas pilinas son modificadas despois da tradución por glicosilación ou fosforilación. O proceso de elongación do pilus completo depende de interaccións entre as hélices N-terminais dos monómeros individuais. Na estrutura do pilus as hélices sitúanse no centro da fibra, as cales forman un poro central, mentres que as follas beta antiparalelas ocupan o exterior da fibra.^[2] O mecanismo exacto de ensamblaxe do pilus a partir dos monómeros non se coñece, aínda que se identificaron proteínas chaperonas nalgúns tipos de pili^[3] e determináronse os aminoácidos específicos necesarios para a formación de pili.^[4]

Pilinas e tipos de pili

A pilina ensámblase con proteínas chaperonas no espazo periplásmico. Este complexo diríxese seguidamente á base do pilus, onde se ensambla con outros monómeros de pilina (rodeados de chaperonas) formando un polímero que dará lugar a parte da estrutura final do pilus. Outras proteínas entran tamén en xogo para acabar de formar o pilus, como a adhesina e outras proteínas menores. Existen diferentes tipos de pilina segundo o tipo de pili de que se trate, os cales teñen diversas funcións.

Pili de tipo I : pilina FimA

No caso dos pili de tipo I a pilina denomínase FimA, a cal está codificada polo xene fimA, situado nun operón (o operón Fim) onde se agrupan os xenes fimA, fimC, fimD, fimF, fimG, fimH e fimI. Cando esta proteína se asocia coa proteína chaperona/usher (acomodadora), dá lugar a unha estrutura en hélice. Pode atoparse este tipo de pilus na bacteria Escherichia coli.

Pili de tipo II (ou curli) : pilina CsgA

Nos pili de tipo II a pilina é a CsgA, de estrutura helicoidal, codificada no xene csgA situado nun operón (no cal se agrupan os xenes csgA, csgB e csgC). Estes pili encóntrase en E. coli.

Pili de tipo III : pilina PrgL

A pilina dos pili de tipo III chámase PrgL e está codificada no xene prgL. Estes pili atópanse en Salmonella typhimurium.

Pili de tipo IV : pilina PilE

Nos pili de tipo IV, caracterísitcos de Neisseria gonorrhoeae, a pilina é a PilE, codificada no xene pilE. Esta pilina forma unha hélice constituída por cinco subunidades por volta, orixinando unha estrutura final con forma de tubo recto.

Os pili de tipo IV de Neisseria meningitidis presentan a pilina ComP.^[5][6] Esta pilina é moi importante na transformación bacteriana, xa que a pilina se une a certas secuencias do ADN doante, chamadas secuencias de captación de ADN ou DUS (do inglés DNA uptake sequencies).^[7][8]

Pili Pap : pilina PapA

Nestes pili a pilina é a PapA, que se asocia de maneira helicoidal. Está codificada polo xene papA do operón pap (que codifica outros 11 xenes).

Pili de tipo F (ou pili sexuais)

A pilina dos pili tipo F está codificada por un xene situado nun operón localizado no plásmido F.

Notas

1. Telford JL, Barocchi MA, Margarit I, Rappuoli R, Grandi G. (2006). Pili in gram-positive pathogens. Nat Rev Microbiol 4(7):509-19.
2. Forest KT, Tainer JA. (1997). Type-4 pilus-structure: outside to inside and top to bottom--a minireview. Gene 192(1):165-9.
3. Jones CH, Pinkner JS, Nicholes AV, Slonim LN, Abraham SN, Hultgren SJ. (1993). FimC is a periplasmic PapD-like chaperone that directs assembly of type 1 pili in bacteria. Proc Natl Acad Sci USA 90(18):8397-401.
4. Mu XQ, Jiang ZG, Bullitt E. (2005). Localization of a critical interface for helical rod formation of bacterial adhesion P-pili. J Mol Biol 346(1):13-20.
5. Berry JL, Cehovin A, McDowell MA, Lea SM, Pelicic V (2013). "Functional analysis of the interdependence between DNA uptake sequence and its cognate ComP receptor during natural transformation in Neisseria species". PLOS Genet. 9 (12): e1004014. PMC 3868556. PMID 24385921. doi:10.1371/journal.pgen.1004014.
6. Cehovin A, Simpson PJ, McDowell MA, Brown DR, Noschese R, Pallett M, Brady J, Baldwin GS, Lea SM, Matthews SJ, Pelicic V (2013). "Specific DNA recognition mediated by a type IV pilin". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 110 (8): 3065–70. Bibcode:2013PNAS..110.3065C. PMC 3581936. PMID 23386723. doi:10.1073/pnas.1218832110.
7. Davidsen T, Rødland EA, Lagesen K, Seeberg E, Rognes T, Tønjum T (2004). "Biased distribution of DNA uptake sequences towards genome maintenance genes". Nucleic Acids Res. 32 (3): 1050–8. PMC 373393. PMID 14960717. doi:10.1093/nar/gkh255.
8. Caugant DA, Maiden MC (2009). "Meningococcal carriage and disease--population biology and evolution". Vaccine. 27 Suppl 2: B64–70. PMC 2719693. PMID 19464092. doi:10.1016/j.vaccine.2009.04.061.

Véxase tamén

Ligazóns externas

• SCOP Pili subunit foldArquivado 14 de xuño de 2011 en Wayback Machine.. Archivado 2011-06-14 en Wayback Machine.
• Arrangement of pili in colonies of Neisseria gonorrhoeae, PubMed U.S. National Library of Medicine National Institutes of Health, consultado o 21/05/2010.

• Structure of the fibre-forming protein pilin at 2.6 A resolution, PubMed U.S. National Library of Medicine National Institutes of Health, consultado o 21/05/2010.

• Direct observation of extension and retraction of type IV pili, PubMed U.S. National Library of Medicine National Institutes of Health, consultado o 21/05/2010.

• Charles SABIN, «La lectine PA-IIL de Pseudomonas aeruginosa: Structure, affinité et spécificité pour des ligands naturels et glycomimétiques», thèse Biologie structurale et fonctionnelle, 2006, consultado o 14/05/2010.

• Type IV pilus structure by cryo-electron microscopy and crystallography: implications for pilus assembly and functions, PubMed U.S. National Library of Medicine National Institutes of Health, consultado o 21/05/2010.

• Structure and assembly of P-pili: A protruding hinge region used for assembly of a bacterial adhesion filament, Xiang-Qi Mu, consultado o 22/05/2010.

• Architectures and biogenesis of non-flagellar protein appendages in Gram-negative bacteria, The EMBO Journal (2008), Publicado en liña: 31 de xullo de 2008, consultado o 22/05/2010.

• Pilus, consultado o 22/05/2010.

• Cours sur le sécrétion bactérienne, http://biologie.univ-mrs.fr/upload/p62/TAM1_09.pdf Arquivado 03 de marzo de 2016 en Wayback Machine. , consultado o 22/05/2010.

• Assembly of Pseudomonas aeruginosa Type IV pil, http://www.sickkids.ca/research/HowellLab/custom/rschPili.asp, consultado o 22/05/2010.

• Anatomie fonctionnelle bacterienne, Stéphane Corvec, Laboratoire de Bactériologie, UFR Medecine Nantes, 2009, consultado o 03/02/202.

• Thèse: G.Jubelin, Formation de biofilms par E.Coli K12: rôle des systèmes à deux composants dans la synthèse des Curli Arquivado 09 de agosto de 2017 en Wayback Machine., Institut national des sciences de Lyon, 2005 consultado o 10/5/2010.