Hélice alfa
estrutura secundaria das proteínas / From Wikipedia, the free encyclopedia
A hélice alfa (hélice α) é unha estrutura secundaria das proteínas moi común e é unha conformación en espiral dextroxira (enroscada cara á dereita) ou hélice na cal cada grupo N-H pertencente ao N do enlace peptídico doa un enlace de hidróxeno a un grupo C=O do C do enlace peptídico doutro residuo de aminoácido situado catro residuos antes (enlace de hidróxeno ). Como cada aminoácido ten un grupo N-H e un grupo C=O, todos os aminoácidos da hélice establecen dúas pontes de hidróxeno, unha co cuarto aminoácido superior na hélice e outro co cuarto aminoácido inferior, os cales estabilizan a forma da hélice. As cadeas laterais dos aminoácidos están na parte externa da hélice. Esta estrutura secundaria tamén se denomina ás veces hélice alfa de Pauling–Corey–Branson clásica (véxase máis abaixo). Tamén se usa para ela o nome hélice 3,613, que indica o número de residuos por xiro de hélice (paso de rosca), que son 3,6, e que están implicados 13 átomos no anel formado pola ponte de hidróxeno. Entre os tipos de estruturas locais das proteínas, a hélice α é a máis regular e a máis predicible a partir da secuencia de aminoácidos, e tamén a máis frecuente.