Fragmento cristalizable
From Wikipedia, the free encyclopedia
O fragmento cristalizable, rexión do fragmento cristalizable ou rexión Fc é a rexión dun anticorpo que forma a súa cola (ou base do Y, dado que os anticorpos teñen forma de Y), que interacciona con receptores da superficie das células chamados receptores Fc e con algunhas proteínas do sistema do complemento. Esta propiedade permite aos anticorpos activar o sistema inmunitario. Nos isotipos de anticorpos IgG, IgA e IgD, a rexión Fc está composta de dous fragmentos proteícos idénticos, derivados dos segundo e terceiro dominios das dúas cadeas pesadas do anticorpo. As rexión Fc das IgM e IgE son máis longos, xa que conteñen tres dominios constantes das cadeas pesadas (dominios CH 2, 3 e 4) en cada cadea polipeptídica.[1][2] As rexións Fc das IgGs levan un sitio de N-glicosilación altamente conservado.[3][4] A glicosilación do fragmento Fc é esencial para a actividade mediada polo receptor Fc.[5] Os N-glicanos unidos a este sitio son predominantemente estruturas diantenarias fucosiladas de tipo complexo. Ademais, pequenas cantidades destes N-glicanos tamén portan residuos de GlcNAc e ácido siálico unidos por enlace α-2,6.[3]
A outra parte, que xunto coa rexión Fc completa o anticorpo, denomínase rexión Fab, a cal contén seccións variables, serve para unirse ao antíxeno e forma os "brazos" do Y. A diferenza da rexión Fab, a rexión Fc de todos os anticorpos da mesma clase é sempre igual, é dicir, é constante, polo que ás veces á rexión Fc tamén se lle chama un tanto incorrectamente "fragmento da rexión constante".
O fragmento Fc únese a varios receptores celulares e proteínas do sistema do complemento sanguíneo. Deste modo funciona como mediador de diferentes efectos fisiolóxicos dos anticorpos (detección de partículas opsonizadas; lise celular; desgranulación dos mastocitos, basófilos, e eosinófilos; e outros procesos).[6]