Le gèneADH4 est présent sur l'alcool déshydrogénase, qui est une enzyme de classe II. Il code la sous-unités 4 pi de l'alcool désydrogénase. Cette enzyme fait partie de la famille des alcools déshydrogénases. Les membres de cette famille d'enzymes, métabolisent une grande variété de substrats, comme l'éthanol, le rétinol, d'autres alcools aliphatiques, les hydoxystéroïdes et les produits de peroxydation lipidique. L'alcool déshydrogénase de classe II est un homodimère, composé de 2 sous-unités pi identiques. Il métabolise essentiellement l'oxydation des alcools aliphatiques qui ont une longue chaîne carbonée ainsi que des alcools aromatiques. Il présente une faible sensibilité pour le pyrazole. Ce gène est localisé sur le chromosome 4 dans le groupe de gènes de l'alcool déshydrogénase[5].
«Alcohol dehydrogenase genes: restriction fragment length polymorphisms for ADH4 (pi-ADH) and ADH5 (chi-ADH) and construction of haplotypes among different ADH classes.», Hum. Genet., vol.90, no4, , p.395–401 (PMID1362387, DOI10.1007/bf00220466)
«Structure of the class II enzyme of human liver alcohol dehydrogenase: combined cDNA and protein sequence determination of the pi subunit.», Biochemistry, vol.26, no7, , p.1926–32 (PMID3036213, DOI10.1021/bi00381a021)
«Human class II (pi) alcohol dehydrogenase has a redox-specific function in norepinephrine metabolism.», Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol.83, no23, , p.8908–12 (PMID3466164, PMCID387042, DOI10.1073/pnas.83.23.8908)
«Biosynthesis of 9-cis-retinoic acid in vivo. The roles of different retinol dehydrogenases and a structure-activity analysis of microsomal retinol dehydrogenases.», J. Biol. Chem., vol.276, no22, , p.19253–8 (PMID11279029, DOI10.1074/jbc.M100215200)
«Insight into hepatocellular carcinogenesis at transcriptome level by comparing gene expression profiles of hepatocellular carcinoma with those of corresponding noncancerous liver.», Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol.98, no26, , p.15089–94 (PMID11752456, PMCID64988, DOI10.1073/pnas.241522398)
«Kinetic mechanism of human class IV alcohol dehydrogenase functioning as retinol dehydrogenase.», J. Biol. Chem., vol.277, no28, , p.25209–16 (PMID11997393, DOI10.1074/jbc.M201947200)
«Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.», Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol.99, no26, , p.16899–903 (PMID12477932, PMCID139241, DOI10.1073/pnas.242603899)
«Distribution of class I, III and IV alcohol dehydrogenase mRNAs in the adult rat, mouse and human brain.», Eur. J. Biochem., vol.270, no6, , p.1316–26 (PMID12631290, DOI10.1046/j.1432-1033.2003.03502.x)
«Alcohol dehydrogenase polymorphisms influence alcohol-elimination rates in a male Jewish population.», Alcohol. Clin. Exp. Res., vol.28, no1, , p.10–4 (PMID14745297, DOI10.1097/01.ALC.0000108667.79219.4D)
«The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).», Genome Res., vol.14, no10B, , p.2121–7 (PMID15489334, PMCID528928, DOI10.1101/gr.2596504)