Myéloperoxydase

La myéloperoxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

Cl⁻ + H₂O₂ + H⁺  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  HClO + H₂O.

Myéloperoxydase
Structure d'une myéloperoxydase humaine complexée avec du cyanure (PDB 1D7W[1])
Caractéristiques générales
Symbole	MPO
N° EC	1.11.2.2
Homo sapiens
Locus	17q22
Masse moléculaire	83 869 Da[2]
Nombre de résidus	745 acides aminés[2]
Entrez	4353
HUGO	7218
OMIM	606989
UniProt	P05164
RefSeq (ARNm)	NM_000250.1
RefSeq (protéine)	NP_000241.1
Ensembl	ENSG00000005381
PDB	1CXP, 1D2V, 1D5L, 1D7W, 1DNU, 1DNW, 1MHL, 1MYP, 3F9P, 3ZS0, 3ZS1, 4C1M, 4DL1, 4EJX, 5FIW
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Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Cette enzyme halogénodépendante est active contre E. coli et L. acidophilus pour des pH acides (= 5). L'ajout de peroxyde d'hydrogène n'est pas nécessaire pour Lactobacillus puisque ce dernier le produit lui-même. L'halogène le plus efficace est l'iode I, suivi du brome Br et du chlore Cl ; le fluor F est inefficace mais le thiocyanate SCN, qui n'est pas un halogène, l'est.

2 HX + H₂O₂ ⟶ 2 H₂O + X₂

X₂ + O–
(leucocytaire) ⟶ 2 XO–
(hypo-halogénite = agent anti-bactérien)

La myéloperoxydase participe à l'explosion oxydative de certains phagocytes du système immunitaire comme les granulocytes neutrophiles (dans les granulations primaires azurophiles) et les macrophages. La phagocytose des bactéries est suivie de la fusion des vacuoles de phagocytose (phagosome) avec les granulations azurophiles primaires (considérées comme des lysosomes). La myéloperoxydase catalyse alors la formation de l'acide hypochloreux HOCl, espèce réactive de l'oxygène, extrêmement pro-oxydante, qui détruit le pathogène ; c'est le mode de destruction des bactéries extracellulaires par les polynucléaires neutrophiles.

Myéloperoxydase

Données clés

N° EC	EC 1.11.2.2
Cofacteur(s)	Ca2+, hème

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

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Notes et références

1. (en) Merilyn Blair-Johnson, Tristan Fiedler et Roger Fenna, « Human Myeloperoxidase:  Structure of a Cyanide Complex and Its Interaction with Bromide and Thiocyanate Substrates at 1.9 Å Resolution », Biochemistry, vol. 40, n^o 46,‎ 20 novembre 2001, p. 13990-13997 (PMID 11705390, DOI 10.1021/bi0111808, lire en ligne)
2. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

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