HIF1A

La subunidad alfa del factor 1 inducible por hipoxia (HIF1A) es una proteína codificada en humanos por el gen HIF1A.^[1][2] Se han descrito dos variantes transcripcionales que codifican diferentes isoformas de la proteína.^[3]

Subunidad alfa del factor 1 inducible por hipoxia
Estructura tridimensional de la proteína HIF1A.
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Lista de códigos PDB 1H2K , 1H2L , 1H2M , 1L3E , 1L8C , 1LM8 , 1LQB , 2ILM , 3HQR , 3HQU , 4AJY , 4H6J
Identificadores
Símbolos	HIF1A (HGNC: 4910) HIF-1alpha; HIF1-ALPHA; MOP1; PASD8
Identificadores externos	OMIM: 603348 HomoloGene: 1171 EBI: HIF1A GeneCards: Gen HIF1A UniProt: HIF1A
Locus	Cr. 14 q23.2
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Patrón de expresión de ARNm
Más información
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	3091 15251
Ensembl	Véase HS Véase MM
UniProt	Q16665 Q61221
RefSeq (ARNm)	NM_001243084 NM_010431
RefSeq (proteína) NCBI	NP_001230013 NP_034561
Ubicación (UCSC)	Cr. 14: 62.16 – 62.21 Mb Cr. 12: 73.9 – 73.95 Mb
PubMed (Búsqueda)
v t e
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Estructura

HIF1 es un heterodímero con un dominio hélice-bucle-hélice básico^[4] compuesto por HIF1A, referida como subunidad alfa (esta proteína), y el translocador nuclear del receptor de aril hidrocaruros (ARNT), referido como la subunidad beta.

Función

HIF1A es un factor de transcripción con dominios HLH-PAS encontrado en células de mamíferos que crecen en concentraciones bajas de oxígeno. Juega un papel esencial en la respuesta celular y sistémica a la hipoxia.^[5] HIF1A es una de las clases de factores inducibles por hipoxia, una familia que incluye HIF1A, HIF2A y HIF3A.

Regulación

La abundancia de HIF1A (y su actividad subsecuente) es regulada a nivel transcripcional a través de NF-κB.^[6] Además, la actividad coordinada de las prolil hidroxilasas (PHDs) mantienen el balance apropiado de proteína HIF1A en la fase postraduccional.^[7]

Importancia clínica

La sobre-expresión de un transcrito natural antisentido (aHIF) de este gen es asociada con el desarrollo de carcinoma renal no papilar.^[8]

Interacciones

La proteína HIF1A ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

• PSMA7^[9]
• NR4A^[10]
• STAT3^[11]
• CREBBP^[12][13][14]
• ARNTL^[15]
• ARNT^[2][16]
• p53^{[17][18][19][20]}
• EP300^[21][22]
• HIF1AN^[23]
• Mdm2^[17][18]
• Supresor tumoral Von Hippel-Lindau^{[10][11][14][23][24][25][26][27][28][29]}
• Ubiquitina C^[10][14][29]

Véase también

• Factor inducible por hipoxia
• Factor Inducible por la Hipoxia HIF

Referencias

1. Semenza GL, Rue EA, Iyer NV, Pang MG, Kearns WG (junio de 1996). «Assignment of the hypoxia-inducible factor 1alpha gene to a region of conserved synteny on mouse chromosome 12 and human chromosome 14q». Genomics 34 (3): 437-9. PMID 8786149. doi:10.1006/geno.1996.0311.
2. Hogenesch JB, Chan WK, Jackiw VH, Brown RC, Gu YZ, Pray-Grant M, Perdew GH, Bradfield CA (marzo de 1997). «Characterization of a subset of the basic-helix-loop-helix-PAS superfamily that interacts with components of the dioxin signaling pathway». J. Biol. Chem. 272 (13): 8581-93. PMID 9079689. doi:10.1074/jbc.272.13.8581. Archivado desde el original el 8 de julio de 2008. Consultado el 26 de febrero de 2010.
3. «Entrez Gene: HIF1A hypoxia-inducible factor 1, alpha subunit (basic helix-loop-helix transcription factor)».
4. Wang FS, Wang CJ, Chen YJ, et al. (marzo de 2004). «Ras induction of superoxide activates ERK-dependent angiogenic transcription factor HIF-1alpha and VEGF-A expression in shock wave-stimulated osteoblasts». J. Biol. Chem. 279 (11): 10331-7. PMID 14681237. doi:10.1074/jbc.M308013200.
5. Ratcliffe PJ (2003). «From erythropoietin to oxygen: hypoxia-inducible factor hydroxylases and the hypoxia signal pathway.». Blood Purif. 20 (5): 445-50. PMID 12207089. doi:10.1159/000065201.
6. van Uden P, Kenneth NS, Rocha S (2008). «Regulation of hypoxia-inducible factor-1alpha by NF-kappaB». Biochem J. 412 (3): 477-484. PMID 18393939. doi:10.1042/BJ20080476.
7. Semenza GL (agosto de 2004). «Hydroxylation of HIF-1: oxygen sensing at the molecular level». Physiology (Bethesda) 19: 176-82. PMID 15304631. doi:10.1152/physiol.00001.2004.
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11. Jung, Joo Eun; Kim Hong Sook, Lee Chang Seok, Shin Yong Jae, Kim Yong Nyun, Kang Gyeong Hoon, Kim Tae You, Juhnn Yong Sung, Kim Sung Joon, Park Jong Wan, Ye Sang Kyu, Chung Myung Hee (Oct. de 2008). «STAT3 inhibits the degradation of HIF-1alpha by pVHL-mediated ubiquitination». Exp. Mol. Med. (Korea (South)) 40 (5): 479-85. ISSN 1226-3613. PMID 18985005. La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
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• Datos: Q20970095