Die Methionin-Synthase (Gen: MTR, auch als Homocystein-Methyltransferase bekannt) katalysiert den letzten Schritt in der Regeneration von Methionin (Met) aus Homocystein (Hcy) mithilfe des Cofaktors Methylcobalamin bzw. Vitamin B12.
Schnelle Fakten N5-Methyl-Tetrahydrofolat-Homocystein-S-Methyltransferase, Eigenschaften des menschlichen Proteins ...
| N5-Methyl-Tetrahydrofolat-Homocystein-S-Methyltransferase |
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Vorhandene Strukturdaten: 3IV9, 3IVA |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins |
| Masse/Länge Primärstruktur |
1227 Aminosäuren |
| Bezeichner
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| Gen-Name
| MTR
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| Externe IDs
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| Enzymklassifikation
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| EC, Kategorie
| 2.1.1.13, Transferase
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| Substrat
| 5-Methyltetrahydrofolat, L-Homocystein
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| Produkte
| Tetrahydrofolsäure, L-Methionin |
| Vorkommen
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| Homologie-Familie
| Hovergen
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| Übergeordnetes Taxon
| Lebewesen
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Methionin ist eine essentielle Aminosäure, die vom menschlichen Körper nicht de novo synthetisiert wird. Sie ist Ausgangssubstanz für S-Adenosylmethionin, welches eine wichtige Quelle für aktive Methylgruppen darstellt.[1]
Eine Fehlfunktion der Methionin-Synthase scheint auch Ursache für Neuralrohrdefekte zu sein.[2]
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- Z. Zhang, C. Tian, S. Zhou, W. Wang, Y. Guo, J. Xia, Z. Liu, B. Wang, X. Wang, B. T. Golding, R. J. Griff, Y. Du, J. Liu: Mechanism-based design, synthesis and biological studies of N5-substituted tetrahydrofolate analogs as inhibitors of cobalamin-dependent methionine synthase and potential anticancer agents. In: European Journal of Medicinal Chemistry. 58, 2012, S. 228–236. doi:10.1016/j.ejmech.2012.09.027. PMID 23124219.
- R. G. Matthews, A. E. Smith, Z. S. Zhou, R. E. Taurog, V. Bandarian, J. C. Evans, M. Ludwig: Cobalamin-Dependent and Cobalamin-Independent Methionine Synthases: Are There Two Solutions to the Same Chemical Problem? In: Helvetica Chimica Acta. 86 (12), 2003, S. 3939. doi:10.1002/hlca.200390329.
- K. R. Wolthers, N. S. Scrutton: Protein Interactions in the Human Methionine Synthase-Methionine Synthase Reductase Complex and Implications for the Mechanism of Enzyme Reactivation. In: Biochemistry. 46 (23), 2007, S. 6696–6709. doi:10.1021/bi700339v. PMID 17477549.
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- H. Hesse, R. Hoefgen: Molecular aspects of methionine biosynthesis. In: Trends in Plant Science. 8 (6), 2003, S. 259–262. doi:10.1016/S1360-1385(03)00107-9. PMID 12818659.
- O. Outteryck, J. De Sèze, T. Stojkovic, J. -M. Cuisset, D. Dobbelaere, S. Delalande, A. Lacour, M. Cabaret, A.-C. Lepoutre, V. Deramecourt, H. Zéphir, B. Fowler, P. Vermersch: Methionine synthase deficiency: A rare cause of adult-onset leukoencephalopathy. In: Neurology. 79 (4), 2012, S. 386–388. doi:10.1212/WNL.0b013e318260451b. PMID 22786600.
Holger Hesse, Rainer Hoefgen: Molecular aspects of methionine biosynthesis. In: Trends in Plant Science. Band 8, Nr. 6, Juni 2003, S. 259, doi:10.1016/S1360-1385(03)00107-9 (englisch). Eintrag zu Neuralrohr-Defekte. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 3. März 2015.
