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Proteinfamilie Aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Die Klasse der 60-kDa-Hitzeschockproteine, auch Chaperonine genannt, sind eine der wichtigsten Komponenten des Chaperonsystems in den Zellen von Bakterien und Eukaryoten. Chaperonine helfen neusynthetisierten Proteinen bei der Faltung ihrer physiologischen Sekundärstruktur. In Eukaryoten sind Hsp60-Proteine ausschließlich in den Mitochondrien lokalisiert. Wirbeltiere wie der Mensch haben nur das HSPD1-Gen, das für ein Hsp60 kodiert. Mutationen in diesem Gen sind für erbliche Formen der spastischen Spinalparalyse und der Leukodystrophie verantwortlich.[1]
Hitzeschockprotein 60 kDa | ||
---|---|---|
GroEL-GroES-Chaperoninkomplex | ||
Andere Namen |
Chaperonin, GroEL | |
Masse/Länge Primärstruktur | 60 kDa | |
Kofaktor | ATP | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | HSPD1 | |
Externe IDs |
Hsp60-Proteine werden in zwei Klassen eingeteilt:
GroEL wird bei der Synthese von schätzungsweise einem Drittel aller mittelgroßen (30–60 kDa) Bakterienproteine benötigt. Ungefaltete Aminosäureketten binden hierbei unspezifisch an GroEL (das heißt viele verschiedene Proteine können als Substrat an GroEL binden), werden eingeschlossen und können im Inneren des Chaperoninkomplexes ihre physiologische Struktur annehmen. Nach einem Zyklus von ATP-Hydrolyse an den 7 GroEL-Untereinheiten wird das gefaltete Substratprotein freigesetzt.[2][3]
CCT hat ein weitaus begrenzteres Substratspektrum. Hier binden ungefaltete Proteine spezifisch an jeweils eine oder mehrere der CCT-Untereinheiten. Zu den Proteinen, die CCT als Faltungshelfer brauchen, zählen die Zytoskelett-Proteine Aktin und Tubulin, einige aktinähnliche Proteine, und offenbar nur wenige andere.
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