Glycerinkinasen

Die Glycerinkinasen (GK) sind mehrere Enzyme, die Glycerin zu Glycerin-3-phosphat phosphorylieren und so entweder für den Glycerin-Abbau oder die Biosynthese der Triglyceride aktivieren. Die Glycerinkinasen der Wirbeltiere sind einander homolog. Im Menschen sind vier paraloge Enzyme bekannt, und es gibt von jedem weitere Isoformen, die durch alternatives Spleißen der mRNA entstehen, wobei nicht alle Moleküle Enzymaktivität besitzen. GK sind sowohl an der Außenseite der Mitochondrien-Membran, als auch im Zytosol lokalisiert. Beim Menschen werden GK in Leber, Nieren und Hoden exprimiert. Mutationen sind nur am GK-Gen bekannt; der resultierende Enzymmangel ist mit der (seltenen erblichen) Hyperglycerinämie assoziiert.^[1] Außerdem finden sich GK in der Darmmukosa und der laktierenden Mamma.

Glycerinkinasen
Masse/Länge Primärstruktur	529–559 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name(n)	GK, GK2, GK5, GK3P
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.1.30, Kinase
Reaktionsart	Phosphorylierung
Substrat	ATP + Glycerin
Produkte	ADP + L-Glycerin-3-phosphat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Überexpression der GK in Ratten führte zu veränderten Werten im gesamten Kohlenstoff-Metabolismus; es scheint also weitere Funktionen für das Enzym zu geben.^[2][3]

Katalysierte Reaktion

+ ATP ⇒ + ADP

Glycerin wird zu L-Glycerin-3-phosphat umgewandelt.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie_und_Pathobiochemie: Triacylglycerinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

• Gopinathrao/reactome.org: Conversion of Glycerol to Glycerol-3-phosphate

Einzelnachweise

1. UniProt P32189
2. Sriram G, Rahib L, He JS, et al: Global metabolic effects of glycerol kinase overexpression in rat hepatoma cells. In: Mol. Genet. Metab. 93. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2008, S. 145–59, doi:10.1016/j.ymgme.2007.09.008, PMID 18029214.
3. Rahib L, MacLennan NK, Horvath S, Liao JC, Dipple KM: Glycerol kinase deficiency alters expression of genes involved in lipid metabolism, carbohydrate metabolism, and insulin signaling. In: Eur. J. Hum. Genet. 15. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2007, S. 646–57, doi:10.1038/sj.ejhg.5201801, PMID 17406644.