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Glutathionperoxidase

Enzymfamilie Aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie

Glutathionperoxidase
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Die Glutathionperoxidasen katalysieren die Glutathion-abhängige Reduktion von organischen Peroxiden und Wasserstoffperoxid. Im katalytischen Zentrum tragen sie L-Selenocystein, ein Derivat des L-Serins bzw. des L-Cysteins. Auch die Phospholipidhydroperoxid-Glutathionperoxidase gehört zur Familie der Glutathionperoxidasen.

Schnelle Fakten Eigenschaften des menschlichen Proteins, Bezeichner ...
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Besondere Bedeutung erlangen Glutathion-Peroxidasen als Bestandteil der zellulären Abwehr gegen die Folgen von oxidativem Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kaschin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung, bei der Atherosklerose und – in Konjugation mit 4-Hydroxynonenalen – bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen.[1]

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Katalysierte Reaktion

Die Reaktion lässt sich grob in folgende Einzelschritte unterteilen:

Enzym-Selenocystein-SeH + H2O2 Enzym-Selenocystein-SeOH + H2O

Enzym-Selenocystein-SeOH + GSH GS-Se-Selenocystein-Enzym + H2O

GS-Se-Selenocystein-Enzym + GSH Enzym-Selenocystein-SeH + GSSG

Als Gesamtreaktion ergibt sich also:

2 GSH + H2O2 2 H2O + GSSG

Das bei der Reaktion entstandene Glutathiondisulfid (GSSG) wird durch das Enzym Glutathiondisulfid-Reduktase mittels NADPH/H+ als Reduktionsmittel wieder zu zwei Molekülen Glutathion regeneriert.

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Einzelnachweise

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