Glucose-1-phosphat

D-Glucose-1-phosphat (auch Cori-Ester genannt) ist die am Kohlenstoffatom C1 phosphorylierte Form von D-Glucose und ein Isomer von D-Glucose-6-phosphat. In vielen Stoffwechselschritten spielt es eine wichtige Rolle.

Strukturformel
Deprotonierte Form von α-D-Glucose-1-phosphat
Allgemeines
Name	Glucose-1-phosphat
Andere Namen	Glc-1P G1P Cori-Ester DISODIUM GLUCOSE PHOSPHATE (INCI)[1]
Summenformel	C6H13O9P
Kurzbeschreibung	Farbloser Feststoff (Kaliumsalz)[2]
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 59-56-3 6736-77-2 (Kaliumsalz) EG-Nummer 200-435-8 ECHA-InfoCard 100.000.396 PubChem 65533 ChemSpider 58977 DrugBank DB02843 Wikidata Q418865
Eigenschaften
Molare Masse	260,14 g·mol−1
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[2] Kaliumsalz keine GHS-Piktogramme H- und P-Sätze H: keine H-Sätze P: keine P-Sätze
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Biologische Bedeutung

Glucose-1-phosphat ist in verschiedenen Stoffwechselwegen involviert. Im Glykogenstoffwechsel wird es aus Glykogen durch phosphorolytische Spaltung gebildet, was eine Glycogenphosphorylase katalysiert. Durch Isomerisierung kann Glucose-1-phosphat in Glucose-6-phosphat für eine weitere Prozessierung isomerisiert werden, diese Reaktion ist reversibel und wird von einer Phosphoglucomutase katalysiert. Darüber hinaus dient G1P zur Biosynthese extrazellulärer Polysaccharide.^[3]

Eine weitere, wichtige Reaktion ist die Bildung von UDP-Glucose aus α-D-Glucose-1-phosphat und UTP durch eine UTP-Glucose-1-phosphat-Uridyltransferase (GULT; UDP-Glucose-Phosphorylase EC 2.7.7.9): ^[4]

${\displaystyle \mathrm {\alpha {\text{-Glc-1P}}+UTP\ {\xrightarrow {GULT}}\ {\text{UDP-Glc}}+PP_{i}} }$

UDP-Glucose spielt nicht nur eine Rolle im Glykogenstoffwechsel, sondern auch im Galactosestoffwechsel und im Uronsäurenstoffwechsel.

Neben UTP können auch andere Nukleotide wie dTTP, ATP, CTP und GTP mit Glucose-1-phosphat verknüpft werden. Katalysiert werden diese Reaktionen durch verschiedene Transferasen (EC 2.7.7.24, EC 2.7.7.27, EC 2.7.7.33 bzw. EC 2.7.7.34).

Einzelnachweise

1. Eintrag zu DISODIUM GLUCOSE PHOSPHATE in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am 30. Juni 2020.
2. Datenblatt α-D-Glucose 1-phosphate dipotassium salt hydrate, BioXtra, ≥98% bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 15. Februar 2013 (PDF).
3. Dai, J. et al. (2006): Conformational cycling in beta-phosphoglucomutase catalysis: reorientation of the beta-D-glucose 1,6-(Bis)phosphate intermediate. In: Biochemistry 45(25); 7818–7824; PMID 16784233; doi:10.1021/bi060136v
4. Jan Kolmann und Klaus-Heinrich Röhm: Taschenatlas der Biochemie. 3., vollständig überarbeitete und erweiterte Auflage 2003, Stuttgart, Georg Thieme Verlag, ISBN 978-3137594031; S. 156f.