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Enzymfamilie Aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Die Cystathionin-β-Lyase (CBL) ist ein Enzym aus der Gruppe der Lyasen, dass an der Übertragung von schwefelhaltigen Molekülen (Transsulfurierung) im Aminosäurestoffwechsel beteiligt ist.[1]
Cystathionin-β-Lyase (Escherichia coli) | ||
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Tertiärstruktur der Cystathionin-β-Lyase von Escherichia coli nach PDB 1cl1 | ||
Andere Namen |
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Masse/Länge Primärstruktur | 395 Aminosäuren, 43212 Da | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
Kofaktor | Pyridoxalphosphat | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | metC (E. coli), STR3 (S. cerevisiae) | |
Externe IDs |
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Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 4.4.1.8, Lyasen | |
Reaktionsart | Transsulfurierung | |
Substrat | Cystathionin, Wasser | |
Produkte | Homocystein, Pyruvat, Ammoniak | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Hefen und Pflanzen |
Die Cystathionin-β-Lyase kommt in Bakterien, Hefen und Pflanzen vor.[2] Sie katalysiert die Hydrolyse von Cystathionin, wodurch unter Abgang eines Amins Homoserin und Pyruvat entsteht.[3] Sie ist unter anderem am Methionin-, Cystein-, Selenocystein-, Stickstoff- und am Schwefelstoffwechsel (Transsulfurierung) beteiligt. Als Cofaktor wird Pyridoxalphosphat (PLP) verwendet.[2] Die Cystathionin-β-Lyase ist strukturell mit der Cystathionin-γ-Synthase verwandt.[4] Die CBL kommt nicht in Tieren vor, weshalb sie ein Target bei der Entwicklung von Antibiotika ist.[2] Die pflanzliche CBL ist etwas größer und bindet neben Cystathionin auch die nichtproteinogene Aminosäure Djenkolsäure.[5]
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