Phosphoglyceratmutase
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Phosphoglyceratmutasen (PGM oder PGAM) sind Enzyme, die die Umlagerung der Phosphatgruppe in Phosphoglycerat von 2- auf 3-Position und umgekehrt katalysieren. Diese Reaktion ist ein Teilschritt in der Glycolyse, der Verwertung von Kohlenhydraten im Stoffwechsel aller Lebewesen, die in jeder Zelle stattfindet. Es wird zwischen Cofaktor-abhängigen (dPGM, EC 5.4.2.11) und Cofaktor-unabhängigen (iPGM, EC 5.4.2.12) Enzymen unterschieden. Erstere benötigen 2,3-Diphosphoglycerat als Kofaktor und finden sich in allen Wirbeltieren, einigen Wirbellosen, Pilzen und Bakterien. Zweitere sind in allen Pflanzen und Algen sowie einigen Wirbellosen, Pilzen und Bakterien verbreitet.[1] Mit den Säugetieren haben sich durch Kopie zusätzliche Allele des PGAM1-Gens gebildet, die PGAM2, PGAM4 und PGAM5 genannt werden. PGAM2 wird nur in den Muskeln produziert. Mutationen am PGAM2-Gen führen zu einer Form der Muskeldystrophie.
Phosphoglyceratmutase | ||
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Phosphoglyceratmutase 1 (B type) dimer (Mensch) nach PDB 1YFK | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 253/252/254/270 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | PGAM1 ; PGAM2; PGAM4; PGAM5 | |
Enzymklassifikationen | ||
EC, Kategorie | 5.4.2.11, Isomerase | |
Reaktionsart | Umlagerung | |
Substrat | 2-Phosphoglycerat | |
Produkte | 3-Phosphoglycerat
5.4.2.12 | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen |
2-Phosphoglycerat wird umgelagert zu 3-Phosphoglycerat und umgekehrt. Bei der Cofaktor-abhängigen Form erfolgt die Katalyse durch zwischenzeitliche Bildung eines Phosphohistidin-Restes in der PGAM. Dabei ist zu beachten, dass ein zusätzlicher Phosphatrest an C2 angelagert wird und somit das Zwischenprodukt 2,3-BPG entsteht.
Erst danach wird der Phosphatrest an C3 entfernt und die Mutase erhält die Phosphorylgruppe zurück, um den Phosphohistidin-Rest zu regenerieren.
Das Enzym benötigt katalytische Mengen an 2,3-Bisphosphoglycerat, um den Histidinrest im aktiven Zentrum in phosphorylierter Form zu halten.[2]
Die PGAM-Isoformen haben zusätzlich schwache Aktivität als Bisphosphoglyceratmutase (EC 5.4.2.4) und als Biphosphoglycerat-Phosphatase (EC 3.1.3.13).
PGAM1 wird in Krebszellen im Übermaß produziert. PGAM1 bindet in vitro am Kern von Hepatitis-C-Virus. Patienten mit autoimmuner Hepatitis erzeugen vermehrt PGAM1-Antikörper.[3][4][5]
PGAM5 wird an die Außenmembran von Mitochondrien transportiert und bindet dort Keap1 und Nrf2.[6]
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