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Desmosin ist eine Aminosäure, die aus vier L-Lysin-Molekülen gebildet wird.[2] Desmosin und das verwandte Isodesmosin sind Komponenten des Faserproteins Elastin.
Strukturformel | |||||||||||||
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Allgemeines | |||||||||||||
Name | Desmosin | ||||||||||||
Andere Namen |
4-[(4S)-4-Amino-4-carboxybutyl]-1-[(5S)-5-amino-5-carboxypentyl]-3,5-bis[(3S)-3-amino-3-carboxypropyl]pyridinium | ||||||||||||
Summenformel | C24H40N5O8 | ||||||||||||
Externe Identifikatoren/Datenbanken | |||||||||||||
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Eigenschaften | |||||||||||||
Molare Masse | 526,60 g·mol−1 | ||||||||||||
Sicherheitshinweise | |||||||||||||
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Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa). |
Bei der Biosynthese von Desmosin werden zunächst die endständigen Aminogruppen der L-Lysin-Einheiten durch das Enzym Lysyloxidase (EC 1.4.3.13) zu den entsprechenden ω-Aldehyden oxidiert. Aus Lysin entsteht so Allysin. Der Ringschluss zur Pyridinium-Substruktur entsteht aus drei Allysin-Einheiten und der Aminofunktion eines weiteren Lysin-Moleküls.[3]
Da Desmosin formal eine Vierfach-Aminosäure mit einem zentralen Pyridinium-Ring darstellt, kann sie im Elastin zum Vernetzen von Proteinsträngen dienen. Desmosin und Isodesmosin fluoreszieren bläulich unter UV-Licht und verursachen die gelbe Farbe des Elastins, seine Wasserunlöslichkeit, Hitzestabilität und Resistenz gegen Alkalien und die meisten Proteasen mit Ausnahme von Elastasen.[4]
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