chemická sloučenina From Wikipedia, the free encyclopedia
Flavinadenindinukleotid (FAD či FADH2, riboflavinadenosindifosfát) je koenzym nebo také prostetická skupina obsahující vitamín B2 (riboflavin) navázaný na adenosindifosfát (ADP). Celá molekula tedy obsahuje riboflavinovou skupinu, dva fosfáty, cukr ribózu a adenin. Od příbuzné sloučeniny flavinmononukleotidu (FMN) se liší přítomností adenosinmonofosfátu (AMP).
| Flavinadenindinukleotid | |
|---|---|
 | |
| Obecné | |
| Systematický název | Flavinadenindinukleotid |
| Sumární vzorec | C27H33N9O15P2 |
| Identifikace | |
| Registrační číslo CAS | 146-14-5 |
| Vlastnosti | |
| Molární hmotnost | 785,55 g/mol |
Některá data mohou pocházet z datové položky. | |
Jako oxidačně-redoxně aktivní sloučenina je řazena mezi flavinové nukleotidy a je součástí mnoha proteinů - flavoproteinů. Je vázaná na mnoho enzymů, včetně ferredoxin-NADP+ reduktázy, monoaminooxidázy, D-aminokyselinoxidázy, glukózoxidázy, xanthinoxidázy a acyl CoA dehydrogenázy.
V roce 1937 obdržel Paul Karrer Nobelovu cenu za svou základní práci o skupině flavinů.
Všechny flavinové koenzymy se odvozují od riboflavinu. Po fosforylaci riboflavinu se získá riboflavin-5‘-fosfát, který se označuje jako flavinmononukleotid (FMN). Přidáním adenosinmonofosfátu (AMP) vzniká FAD.
Celá molekula FAD tedy obsahuje riboflavinovou skupinu, dva fosfáty, cukr ribózu a adenin.
FAD může existovat ve čtyřech redoxních stavech, kterými jsou:[1]
Mezi těmito stavy dochází k přijímání nebo darování elektronů v isoalloxazinovém systému FAD. Oxidovaná forma FAD (flavin-N(5)-oxid, chinon) přijímá dva elektrony a dva protony, mění se tak na redukovanou formu FADH2 (hydrochinon). FADH (semichinon) může být vytvořen buď redukcí FAD nebo oxidací FADH2 přijetím nebo darováním jednoho elektronu a jednoho protonu. Některé proteiny však vytvářejí a udržují plně oxidovanou formu flavinového kofaktoru, flavin-N(5)-oxidu.
Redukovaná forma FADH2 vzniká zejména v Krebsově cyklu při dehydrogenaci sukcinátu na fumarát. FADH2 je schopen přenášet elektrony a vodíkové atomy z Krebsova cyklu do elektronového transportního řetězce (dýchací řetězec), na jehož konci se uskutečňuje syntéza ATP.[2] Je tak důležitým nosičem elektronů v různých prokaryotických a eukaryotických metabolických procesech (oxidační fosforylace, β oxidace mastných kyselin a další redoxní reakce). Na rozdíl od NAD+ může FAD přenášet jednotlivé elektrony. Oxidoreduktázy tak mohou aktivovat molekulární kyslík pomocí FAD.
Příklady enzymů, které používají FAD:
Přibližně 60% lidských flavoproteinů způsobuje onemocnění při mutaci. V některých případech je to způsobeno sníženou afinitou k FAD nebo FMN. Vysoký příjem riboflavinu (vitamín B2) může zmírnit příznaky onemocnění. Kromě toho může samotný nedostatek riboflavinu a výsledný nedostatek FAD a FMN způsobit další zdravotní problémy (vývojové nebo gastrointestinální abnormality, vadný rozpad tuku, anémie, neurologické problémy, rakovina, srdeční onemocnění, migrény, zhoršené vidění a kožní léze).
Farmaceutický průmysl proto vyrábí riboflavin jako doplněk stravy. V roce 2008 byla celosvětová potřeba riboflavinu 6 000 tun ročně s výrobní kapacitou 10 000 tun. Tento trh v hodnotě 150 až 500 milionů dolarů není určen pouze pro lékařské aplikace, ale používá se také jako doplněk k výživě zvířat v zemědělském průmyslu a jako potravinářské barvivo.
FAD patří mezi řadu molekul v těle, které mají nativní fluorescenci (například také tryptofan, kolagen, NADH a porfyriny). Lékaři proto používají jejich fluorescenční vlastnosti k diagnostice a sledování léčby, která je šetrnější než standardní biopsie.
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
